Ензими су протеини у биолошким системима који помажу убрзавању реакција које би се иначе одвијале много спорије него без помоћи ензима. Као такви, они су нека врста катализатора. Остали, небиолошки катализатори играју улогу у индустрији и другде (на пример, хемијски катализатори помажу у сагоревању бензина да би побољшали могућности мотора на гас). Ензими су, међутим, јединствени по свом механизму каталитичког деловања. Они делују смањењем енергије активирања реакције без промене енергетских стања реактаната (улази хемијске реакције) или производа (излази). Уместо тога, они уствари стварају глаткији пут од реактаната до производа смањењем количине енергије коју треба „уложити“ да би се добио „повратак“ у облику производа.
С обзиром на улогу ензима и чињеницу да су многи од ових природних протеина изабрани за хуману терапијску употребу (један пример је лактаза, ензим који помаже у варењу млечног шећера који милиони људи не успевају да произведу), није изненађујуће што биолози имају смислити формалне алате за процену колико добро одређени ензими раде свој посао под датим познатим условима - то јест, одређују каталитичку вредност ефикасност.
Основе ензима
Важна особина ензима је њихова специфичност. Ензими, уопштено говорећи, служе да катализују само једну од стотина биохемијских метаболичких реакција које се одвијају у људском телу у свако доба. Тако се на дати ензим може сматрати бравом, а специфично једињење на које делује, названо супстрат, може се упоредити са кључем. Део ензима са којим супстрат комуницира познат је као активно место ензима.
Ензими се, као и сви протеини, састоје од дугих низова аминокиселина, којих у човековим системима има око 20. Стога се активна места ензима обично састоје од аминокиселинских остатака или хемијски непотпуних делова дате аминокиселине, којој можда недостаје протон или други атом и носи нето електрични набој као а резултат.
Ензими се критично не мењају у реакцијама које катализују - бар не након што се реакција заврши. Али они се подвргавају привременим променама током саме реакције, неопходне функције омогућавања да се реакција која се одвија настави. Да би се аналогија закључавања наставила даље, када супстрат "пронађе" ензим потребан за дату реакцију и веже се за активни ензим место („уметање кључа“), комплекс ензима и супстрата трпи промене („окретање кључа“) које резултирају ослобађањем новоформираног производа.
Кинетика ензима
Интеракција супстрата, ензима и производа у датој реакцији може се представити на следећи начин:
Е + С ⇌ ЕС → Е + П
Ево, Е. представља ензим, С. је подлога и П. је производ. Стога овај поступак можете замислити као да је слично грудици глине за моделирање (С.) постаје потпуно обликована посуда (П.) под утицајем људског занатлије (Е.). На руке мајстора може се гледати као на активно место „ензима“ који ова особа оличава. Када глина на грудима постане „везана“ за руке особе, они неко време чине „комплекс“ глина се обликује у другачији и унапред одређени облик дејством руке којој се придружује (ЕС). Затим, када се чинија у потпуности обликује и није потребан даљи рад, руке (Е.) пустите посуду (П.), а процес је завршен.
Сада размотрите стрелице на горњем дијаграму. Приметићете да је корак између Е. + С. и ЕС има стрелице које се крећу у оба смера, што имплицира да, баш као што се ензим и супстрат могу повезати и формирати ан ензим-супстрат комплекс, овај комплекс може да се дисоцира у другом смеру да ослободи ензим и његов супстрат у њиховом оригинални облици.
Једносмерна стрелица између ЕС и П., с друге стране, показује да производ П. никада се спонтано не придружи ензиму одговорном за његово стварање. Ово има смисла у светлу претходно забележене специфичности ензима: Ако се ензим веже за дати супстрат, онда то чини такође се не везују за резултујући производ, иначе би тај ензим тада био специфичан за две супстрате, а самим тим и неспецифичан за све. Такође, са становишта здравог разума, не би имало смисла да дати ензим учини да дата реакција делује повољније у обоје упутства; ово би било попут аутомобила који се подједнако лако креће и узбрдо и низбрдо.
Оцените константе
Замислите општу реакцију у претходном одељку као збир три различите конкурентске реакције, а то су:
1) \; Е + С → ЕС \\ 2) \; ЕС → Е + С \\ 3) \; ЕС → Е + П
Свака од ових појединачних реакција има своју константу брзине, мерило брзине одвијања дате реакције. Ове константе су специфичне за одређене реакције и експериментално су одређене и верификовано за мноштво различитих супстрата-плус-ензим и ензим-супстрат комплекс-плус-производа груписања. Могу се написати на разне начине, али генерално је константа брзине за реакцију 1) горе изражена као к1, оно од 2) као к-1, и то од 3) као к2 (ово је понекад написано кмачка).
Константа Мицхаелиса и ензимска ефикасност
Без зарањања у рачун потребан за извођење неких једначина које следе, вероватно можете видети да брзина којом се производ акумулира, в, је функција константе брзине за ову реакцију, к2, и концентрација ЕС присутан, изражен као [ЕС]. Што је већа константа брзине и што је присутније више супстрата-ензимског комплекса, бржи се акумулира крајњи производ реакције. Стога:
в = к_2 [ЕС]
Међутим, сетите се да су још две реакције осим оне која ствара производ П. јављају се истовремено. Једно од њих је формирање ЕС од његових компонената Е. и С., док је друга иста реакција у обрнутом смеру. Узимајући све ове информације заједно, и схватајући да је стопа формирања ЕС мора бити једнак стопи нестајања (у два супротна процеса), имате
к_1 [Е] [С] = к_2 [ЕС] + к _ {- 1} [ЕС]
Дељењем оба појма са к1 приноси
[Е] [С] = {(к_2 + к _ {- 1}) \ изнад {1пт} к_1} [ЕС]
Пошто су свик"појмови у овој једначини су константе, могу се комбиновати у једну константу, К.М.:
К_М = {(к_2 + к _ {- 1}) \ изнад {1пт} к_1}
Ово омогућава писање горње једначине
[Е] [С] = К_М [ЕС]
К.М. је позната као Мицхаелисова константа. Ово се може сматрати мером колико брзо комплекс ензима и супстрата нестаје комбинацијом невезивања и стварања новог производа.
Враћајући се све до једначине за брзину стварања производа, в = к2[ЕС], замена даје:
в = [Е] [С] \ Бигг ({к_2 \ изнад {1пт} К_М} \ Бигг)
Израз у загради, к2/К.М., познат је као константа специфичности_, која се назива и кинетичка ефикасност. После све ове досадне алгебре, коначно имате израз који процењује каталитичку ефикасност или ензимску ефикасност дате реакције. Константу можете израчунати директно из концентрације ензима, концентрације супстрата и брзине стварања производа преуређивањем у:
\ Бигг ({к_2 \ изнад {1пт} К_М} \ Бигг) = {в \ изнад {1пт} [Е] [С]}