Ензими су критични молекули протеина у живим системима који се, једном синтетизовани, обично не трансформишу у неке друге врста молекула, као и супстанце које се узимају као гориво за пробавне и респираторне процесе (нпр. шећери, масти, молекуларни кисеоник). То је зато што су ензими катализатори, што значи да могу да учествују у хемијским реакцијама, а да се сами не промене, помало налик модератору јавне расправе који идеално води учеснике и публику ка закључку диктирањем услова аргумента, а не додавањем јединственог информације.
Идентификовано је преко 2000 ензима и сваки од њих је укључен у једну специфичну хемијску реакцију. Ензими су према томе специфични за супстрат. Групирани су у пола туцета класа на основу врста реакција у којима учествују.
Основе ензима
Ензими дозвољавају да се у телу одвија велики број реакција у условима хомеостаза, или укупна биохемијска равнотежа. На пример, многи ензими најбоље функционишу на нивоу пХ (киселости) близу нивоа пХ који тело нормално одржава, а који је у опсегу од 7 (то јест, ни алкални ни кисели). Остали ензими најбоље функционишу при ниском пХ (висока киселост) због захтева околине; на пример, унутрашњост желуца, где делују неки пробавни ензими, је веома кисела.
Ензими учествују у процесима који се крећу од згрушавања крви преко синтезе ДНК до варења. Неки се налазе само у ћелијама и учествују у процесима који укључују мале молекуле, попут гликолизе; други се излучују директно у црева и делују на расуте материје као што је прогутана храна.
Пошто су ензими протеини са прилично високим молекуларним масама, сваки од њих има различит тродимензионални облик. Ово одређује специфичне молекуле на које делују. Осим што зависе од пХ, облик већине ензима зависи и од температуре, што значи да најбоље функционишу у прилично уском температурном опсегу.
Како делују ензими
Већина ензима делује тако што смањује енергија активације хемијске реакције. Понекад њихов облик физички приближи реактанте у стилу, можда, тренера спортског тима или менаџера радне групе у намери да задатак изврше брже. Верује се да када се ензими вежу за реактант, њихов облик се мења на начин који дестабилизује реактант и чини га подложнијим хемијским променама које реакција укључује.
Реакције које се могу одвијати без уноса енергије називају се егзотермне реакције. У овим реакцијама производи или хемикалије настале током реакције имају нижи ниво енергије од хемикалија које служе као састојци реакције. На тај начин молекули, попут воде, „траже” свој властити (енергетски) ниво; атоми "више воле" да буду у аранжманима са нижом укупном енергијом, баш као што вода тече низбрдо до најниже доступне физичке тачке. Састављајући све ово, јасно је да се егзотермне реакције увек одвијају природно.
Међутим, чињеница да ће се реакција догодити и без уноса не говори ништа о брзини којом ће се догодити. Ако се супстанца унета у тело природно промени у две дериватне супстанце које могу да послуже као директни извори ћелијске енергије, ово мало користи ако реакција природно траје сатима или данима комплетан. Такође, чак и када је укупна енергија производа већа од енергије реактаната, енергетски пут није глатки нагиб низбрдо на графикону; уместо тога, производи морају да постигну виши ниво енергије од оног са којим су започели, како би могли да „преболе грбу“ и реакција може да се настави. Ово почетно улагање енергије у реактанте које се исплати у облику производа је претходно поменуто енергија активације, или Е.а.
Врсте ензима
Људско тело укључује шест главних група или класа ензима.
Оксидоредуктазе повећати брзину реакција оксидације и редукције. У овим реакцијама, које се називају и редокс реакцијама, један од реактаната даје пар електрона које други реактант добија. За донора електронског пара се каже да је оксидисан и делује као редукционо средство, док се прималац електронског пара редуковани назива оксидационим средством. Једноставнији начин да се то каже је да се у оваквим реакцијама померају атоми кисеоника, атоми водоника или обоје. Примери укључују цитокром оксидазу и лактат дехидрогеназу.
Трансферазе брзина дуж преноса група атома, као што је метил (ЦХ3), ацетил (ЦХ3ЦО) или амино (НХ2) групе, од једног до другог молекула. Ацетат киназа и аланин деаминаза су примери трансфераза.
Хидролазе убрзати реакције хидролизе. Реакције хидролизе користе воду (Х2О) да раздвоје везу у молекулу како би створили два ћерка производа, обично причвршћивањем -ОХ (хидроксилне групе) из воде на један од производа и појединачног -Х (атом водоника) на други. У међувремену се од атома измештених компонентама -Х и -ОХ формира нови молекул. Ензими за варење липаза и сахараза су хидролазе.
Лиасес повећати брзину додавања једне молекуларне групе двострукој вези или уклањање две групе из оближњих атома да би се створила двострука веза. Они делују попут хидролазе, с тим што уклоњену компоненту не премешта вода или делови воде. Ова класа ензима укључује оксалат декарбоксилазу и изоцитрат лиазу.
Изомеразе убрзати реакције изомеризације. То су реакције у којима се задржавају сви изворни атоми у реактанту, али су преуређени тако да формирају изомер реактанта. (Изомери су молекули са истом хемијском формулом, али различитих аранжмана.) Примери укључују глукоза-фосфат изомеразу и аланин рацемазу.
Лигасес (такође назване синтетазе) повећавају брзину спајања два молекула. То обично постигну тако што користе енергију добијену разградњом аденозин трифосфата (АТП). Примери лигаза укључују ацетил-ЦоА синтетазу и ДНК лигазу.
Инхибиција ензима
Поред промене температуре и пХ, други фактори могу довести до смањења или искључивања активности ензима. У процесу који се назива алостерична интеракција, облик ензима се привремено мења када се молекул веже за његов део даље од места где се придружује реактанту. То доводи до губитка функције. Понекад је ово корисно када сам производ служи као алостерични инхибитор, јер је то обично знак реакције која је прешла до тачке када додатни производ више није потребан.
У конкурентској инхибицији, супстанца која се назива регулаторно једињење такмичи се са реактантом за место везивања. То је слично покушају да истовремено ставите неколико радних тастера у исту браву. Ако се довољно ових регулаторних једињења придружи довољно великој количини присутног ензима, то успорава или искључује реакциони пут. Ово може бити корисно у фармакологији, јер микробиолози могу да дизајнирају једињења која се такмиче са везивањем места бактеријских ензима, што чини бактеријама много теже да изазову болест или преживе у људском телу, раздобље.
У неконкурентној инхибицији, инхибиторни молекул се везује за ензим на месту различитом од активног места, слично ономе што се дешава у алостеричној интеракцији. Неповратна инхибиција се јавља када се инхибитор трајно веже за ензим или га значајно разграђује тако да се његова функција не може опоравити. Нервни гас и пеницилин користе ову врсту инхибиције, иако на уму са знатно другачијим намерама.