Enzýmy sú bielkoviny, ktoré katalyzujú alebo výrazne urýchľujú množstvo životne dôležitých chemických reakcií, ku ktorým v tele vždy dochádza.
To znamená, že množstvo „východiskovej“ chemikálie v reakcii, príp substrát, mizne rýchlejšie, zatiaľ čo sa množstvo „hotových“ chemikálií alebo výrobkov hromadí rýchlejšie. Aj keď to môže byť z krátkodobého hľadiska žiaduce, čo sa stane, keď je množstvo produktu dostatočné, ale stále existuje dostatok substrátu, aby mohol enzým pôsobiť?
Našťastie pre bunky majú spôsob, ako „hovoriť“ s enzýmami z protiprúdového toku, aby im dali vedieť, že je čas spomaliť alebo vypnúť. Týmto spôsobom je spätná väzba inhibícia enzýmov, forma regulácie spätnej väzby.
Základné informácie o enzýmoch
Enzýmy sú pružné bielkoviny ktoré urýchľujú biochemické reakcie uľahčením molekuly substrátu predpokladať fyzikálne usporiadanie molekuly produktu, pričom tieto dva sú obvykle chemicky veľmi úzko spojené súvisiace.
Keď sa enzým viaže so svojim špecifickým substrátom, často indukuje a
konformačná zmena v molekule a nalieha na ňu, aby bola energetickejšie naklonená tomu, aby získala tvar molekuly produktu. Z hľadiska chemického účtovníctva sa toto uľahčenie reakcie, ktorá by inak prebiehala príliš pomaly počas celého života, deje preto, lebo enzým znižuje aktivačná energia reakcie.Niektoré enzýmy pôsobia tak, že ohýbajú dve molekuly substrátu fyzicky bližšie k sebe, čím sa vytvára Reakcia nastáva rýchlejšie, pretože substráty si potom môžu ľahšie vymeniť elektróny, chemické látky dlhopisy.
Vysvetlenie regulácie enzýmov
Keď je čas nariadiť zastavenie enzýmu, bunka má k dispozícii množstvo spôsobov.
Jeden je cez konkurenčná inhibícia enzýmu, ku ktorému dochádza, keď sa do životného prostredia dostane látka, ktorá sa veľmi podobá substrátu. Toto „prinúti“ enzým, aby sa naviazal na novú látku namiesto určeného cieľa. Nová molekula sa nazýva kompetitívny inhibítor enzýmu.
V nekompetitívna inhibícia, novo zavedená molekula sa tiež viaže na enzým, ale na mieste odstránenom z miesta, kde vykonáva svoju aktivitu na svojom substráte, nazývanom alosterický stránky. To interferuje s enzýmom zmenou jeho tvaru.
V alosterická aktivácia, základná chémia je rovnaká ako pri nekompetitívnej inhibícii, s výnimkou tohto prípadu je enzým povedané, aby sa zrýchlilo, nie spomalilo, zmenou tvaru molekuly viažucej sa na alosterické miesto vyvoláva.
Inhibícia spätnej väzby: definícia
V inhibícia spätnej väzby, produkt sa používa na reguláciu reakcie, ktorá tento produkt generuje. K tomu dochádza, pretože samotný produkt je schopný v určitých koncentráciách pôsobiť ako inhibítor enzýmov a mnohonásobne reagovať „proti smeru“ miesta, kde vzniká.
Keď molekula, ktorú si môžete predstaviť ako C, spracuje dva kroky v reakcii, aby pôsobila ako alosterický inhibítor produkcie B z molekuly A, je to preto, že sa v ňom nahromadilo príliš veľa C bunka. Keď sa menej A prevedie na B vďaka alosterickej inhibícii C, z menšieho množstva B sa urobí C a k tomu dochádza, kým sa nespotrebuje dostatočné množstvo C na to, aby sa odviedlo od enzýmu A-k-B, aby sa reakcie uskutočnili ešte raz.
Inhibícia spätnej väzby: Príklad
Syntéza ATP, univerzálnej palivovej meny živých buniek, je riadená inhibíciou spätnej väzby.
Adenosintrifosfátualebo ATP je nukleotid vyrobený z ADP alebo adenozíndifosforečnanu pripojením fosfátovej skupiny k ADP. ATP pochádza z bunkového dýchania a ATP pôsobí ako alosterický inhibítor enzýmov v rôznych krokoch v proces bunkového dýchania.
Aj keď je ATP palivová molekula, a preto je nevyhnutná, má krátkodobý charakter a pri vysokých koncentráciách sa spontánne vracia k ADP. To znamená, že nadbytok ATP by vyšiel nazmar, iba ak by sa bunka dostala do problémov so syntézou väčšieho množstva, ako robí vďaka inhibícii spätnej väzby.