Cicavce vdychujú kyslík zo vzduchu cez svoje pľúca. Kyslík je potrebné prenášať z pľúc do zvyšku tela rôznymi biologickými procesmi. To sa deje prostredníctvom krvi, konkrétne proteínu hemoglobínu, ktorý sa nachádza v červených krvinkách. Hemoglobín plní túto funkciu vďaka svojim štyrom úrovniam proteínovej štruktúry: primárnej štruktúre hemoglobínu, sekundárnej štruktúre a terciárnym a kvartérnym štruktúram.
TL; DR (príliš dlhý; Nečítali)
Hemoglobín je bielkovina v červených krvinkách, ktorá mu dodáva červenú farbu. Hemoglobín tiež plní základnú úlohu bezpečného dodávania kyslíka do celého tela, a to pomocou svojich štyroch úrovní proteínovej štruktúry.
Čo je hemoglobín?
Hemoglobín je veľká molekula proteínu nachádzajúca sa v červených krvinkách. V skutočnosti je hemoglobín látkou, ktorá prepožičiava krvi jej červený odtieň. Molekulárny biológ Max Perutz objavil hemoglobín v roku 1959. Perutz použil röntgenovú kryštalografiu na stanovenie špeciálnej štruktúry hemoglobínu. Tiež by nakoniec objavil kryštalickú štruktúru jeho odkysličenej formy, ako aj štruktúry ďalších dôležitých proteínov.
Hemoglobín je nosná molekula kyslíka pre bilióny buniek v tele, ktorá je nevyhnutná pre život ľudí a iných cicavcov. Transportuje kyslík aj oxid uhličitý.
Táto funkcia nastáva kvôli jedinečnému tvaru hemoglobínu, ktorý je guľovitý a je tvorený štyrmi podjednotkami proteínov obklopujúcich skupinu železa. Hemoglobín prechádza zmenami svojho tvaru, aby účinnejšie plnil svoju funkciu prenášania kyslíka. Aby bolo možné opísať štruktúru molekuly hemoglobínu, je potrebné pochopiť spôsob, akým sú usporiadané proteíny.
Prehľad proteínovej štruktúry
Proteín je veľká molekula vyrobená z reťazca menších molekúl nazývaných aminokyseliny. Všetky proteíny majú vďaka svojmu zloženiu definitívnu štruktúru. Existuje dvadsať aminokyselín a keď sa spoja, vytvoria jedinečné proteíny v závislosti od ich sekvencie v reťazci.
Aminokyseliny pozostávajú z aminoskupiny, uhlíka, skupiny karboxylovej kyseliny a pripojeného bočného reťazca alebo R-skupiny, čo ju robí jedinečnou. Táto R-skupina pomáha určiť, či bude aminokyselina hydrofóbna, hydrofilná, pozitívne nabitá, negatívne nabitá alebo cysteín s disulfidovými väzbami.
Polypeptidová štruktúra
Keď sa aminokyseliny spoja, vytvárajú peptidovú väzbu a tvoria štruktúra polypeptidu. K tomu dochádza kondenzačnou reakciou, ktorej výsledkom je molekula vody. Akonáhle aminokyseliny vytvoria polypeptidovú štruktúru v špecifickom poradí, táto sekvencia tvorí a štruktúra primárneho proteínu.
Polypeptidy však nezostávajú v jednej priamke, ale skôr sa ohýbajú a skladajú a vytvárajú trojrozmerný tvar, ktorý môže vyzerať buď ako špirála ( alfa špirála) alebo akýsi tvar akordeónu (a beta skladaný list). Tieto polypeptidové štruktúry tvoria a sekundárna proteínová štruktúra. Tieto sú držané spolu pomocou vodíkových väzieb.
Štruktúra terciárnych a kvartérnych bielkovín
Štruktúra terciárneho proteínu opisuje konečnú formu funkčného proteínu zloženého z jeho zložiek sekundárnej štruktúry. Terciárna štruktúra bude mať špecifické poradie k svojim aminokyselinám, alfa helixom a beta skladaným vrstvám, ktoré budú všetky zložené do stabilnej terciárnej štruktúry. Terciárne štruktúry sa často tvoria vo vzťahu k ich prostrediu, napríklad s hydrofóbnymi časťami vo vnútri bielkoviny a hydrofilnými vo vonkajšej časti (napríklad v cytoplazme).
Zatiaľ čo všetky proteíny majú tieto tri štruktúry, niektoré pozostávajú z viacerých aminokyselinových reťazcov. Tento typ proteínovej štruktúry sa nazýva kvartérna štruktúračím sa vytvorí proteín s viacerými reťazcami s rôznymi molekulárnymi interakciami. Tak sa získa proteínový komplex.
Popíšte štruktúru molekuly hemoglobínu
Keď je možné opísať štruktúru molekuly hemoglobínu, je ľahšie pochopiť, ako súvisí štruktúra a funkcia hemoglobínu. Hemoglobín je štrukturálne podobný myoglobínu, ktorý sa používa na ukladanie kyslíka vo svaloch. Kvartérna štruktúra hemoglobínu ju však odlišuje.
Kvartérna štruktúra molekuly hemoglobínu zahŕňa štyri proteínové reťazce terciárnej štruktúry, ktoré sú všetky alfa helixy.
Samostatne je každá alfa helix sekundárna polypeptidová štruktúra vyrobená z aminokyselinových reťazcov. Aminokyseliny sú zase primárnou štruktúrou hemoglobínu.
Štyri reťazce sekundárnej štruktúry obsahujú atóm železa obsiahnutý v tzv hémová skupina, prstencovitá molekulárna štruktúra. Keď cicavce dýchajú kyslík, viaže sa na železo v hemovej skupine. Existujú štyri hemové miesta, na ktoré sa kyslík viaže v hemoglobíne. Molekula je držaná pohromade svojim krytom červenej krvinky. Bez tejto ochrannej siete by sa hemoglobín ľahko rozpadol.
Väzba kyslíka na hem iniciuje štrukturálne zmeny v proteíne, čo spôsobí zmenu aj susedných polypeptidových podjednotiek. Prvý kyslík je najnáročnejší na väzbu, ale ďalšie tri kyslíky sú potom schopné rýchlo sa spojiť.
Štruktúrny tvar sa mení v dôsledku väzby kyslíka na atóm železa v hemovej skupine. To posúva aminokyselinu histidín, ktorá zase mení alfa helix. Zmeny pokračujú cez ďalšie hemoglobínové podjednotky.
Kyslík je vdychovaný a cez pľúca sa viaže na hemoglobín v krvi. Hemoglobín nesie tento kyslík v krvi a dodáva kyslík všade, kde je to potrebné. Keď sa v tele zvyšuje oxid uhličitý a klesá hladina kyslíka, kyslík sa uvoľňuje a tvar hemoglobínu sa znova mení. Nakoniec sa uvoľnia všetky štyri molekuly kyslíka.
Funkcie molekuly hemoglobínu
Hemoglobín nielen prenáša kyslík krvou, ale viaže sa aj na ďalšie molekuly. Oxid dusnatý sa môže viazať na cysteín v hemoglobíne, ako aj na hemové skupiny. Oxid dusnatý uvoľňuje steny krvných ciev a znižuje krvný tlak.
Oxid uhoľnatý sa, bohužiaľ, môže naviazať na hemoglobín aj v nepriaznivej stabilnej konfigurácii, blokuje kyslík a vedie k uduseniu buniek. Oxid uhoľnatý to robí rýchlo, a preto je jeho vystavenie veľmi nebezpečné, pretože ide o toxický, neviditeľný plyn bez zápachu.
Hemoglobíny sa nenachádzajú iba u cicavcov. V strukovinách sa dokonca nachádza druh hemoglobínu, ktorý sa nazýva leghemoglobín. Vedci si myslia, že to pomáha baktériám fixovať dusík v koreňoch strukovín. Má podobnú podobnosť s ľudským hemoglobínom, hlavne kvôli svojej histidínovej aminokyseline viažucej železo.
Ako zmenená štruktúra hemoglobínu ovplyvňuje funkciu
Ako bolo uvedené vyššie, štruktúra hemoglobínu sa mení za prítomnosti kyslíka. U zdravého človeka je normálne, že existujú určité individuálne rozdiely v primárnej štruktúre hemoglobínu v konfigurácii aminokyselín. Genetické odchýlky v populáciách sa prejavia, keď sa vyskytnú problémy so štruktúrou hemoglobínu.
V kosáčiková anémia, mutácia v aminokyselinovej sekvencii vedie k zhlukovaniu odkysličených hemoglobínov. Týmto sa mení tvar červených krviniek, kým sa podobajú kosákovitému alebo kosáčikovitému tvaru.
Táto genetická variácia sa môže ukázať ako škodlivá. Srpkovité červené krvinky sú citlivé na poškodenie a stratu hemoglobínu. To zase vedie k anémii alebo nedostatku železa. Jedinci so hemoglobínmi kosáčikovitých buniek majú výhodu v oblastiach náchylných na maláriu.
Pri talasémii sa alfa helixy nevyrábajú rovnakým spôsobom, čo negatívne ovplyvňuje hemoglobín.
Hemoglobín a budúce lekárske ošetrenie
Z dôvodu problémov pri skladovaní krvi a zodpovedajúcich krvných skupinách hľadajú vedci spôsob, ako vyrobiť umelú krv. Práce naďalej prebiehajú nové typy hemoglobínu, ako je napríklad jeden s dvoma glycínovými zvyškami, ktoré ho udržiavajú naviazané na seba v roztoku, namiesto toho, aby sa rozpadli pri absencii ochrannej červenej krvinky.
Poznanie štyroch úrovní proteínovej štruktúry v hemoglobíne pomáha vedcom prísť na spôsoby, ako lepšie pochopiť jeho funkciu. To by zase mohlo v budúcnosti viesť k novému zacieleniu na farmaceutické výrobky a iné liečebné postupy.