Bez akejkoľvek vedomej mysle na vás trilióny buniek vo vašom tele za každých okolností prechádzajú enormným počtom chemických reakcií, ktoré vás udržia pri živote a v rovnováhe. Aj keď sa tieto reakcie môžu vyskytnúť samy o sebe, ak majú dostatok času, táto rýchlosť nie je zďaleka taká rýchla, aby vyhovovala požiadavkám ľudského tela.
Vďaka tomu takmer všetkým biochemickým reakciám pomáhajú špecializované proteíny nazývané enzýmy, ktoré sú biologické katalyzátory vďaka čomu môžu byť reakcie miliónkrát rýchlejšie.
Prispôsobenie enzýmov je veľmi vysoké; väčšina zo stoviek známych enzýmov môže katalyzovať iba jednu reakciu a väčšinu reakcií môže katalyzovať iba jeden konkrétny enzým.
Čo sú to vlastne enzýmy?
Napriek tomu nukleová kyselina molekula RNA (kyselina ribonukleová) môže niekedy pôsobiť ako neenzymový katalyzátor, skutočné enzýmy sú bielkoviny, čo znamená, že pozostávajú z dlhých reťazcov aminokyseliny ktoré sú zložené do konkrétneho tvaru. V prírode existuje 20 aminokyselín, ktoré všetky vaše telo v určitom množstve vyžaduje.
Vaše telo ich môže tvoriť asi polovicu, zatiaľ čo ostatné sa musia prijímať v strave. Tie, ktoré musíte jesť, sa nazývajú esenciálne aminokyseliny.
Všetky aminokyseliny majú centrálny atóm uhlíka spojený so skupinou karboxylovej kyseliny (-COOH), amino (-NH2) skupina a bočný reťazec, zvyčajne označený v chemických diagramoch ako „-R“.
Bočný reťazec určuje jedinečné správanie aminokyseliny. Poradie aminokyselín v proteíne sa nazýva jeho primárna štruktúra. Reťazec aminokyselín sa nazýva a polypeptid; obvykle, keď sa molekula označuje ako taká, nejde o kompletný funkčný proteín, ale o kúsok jedného.
Aminokyselinové šnúrky sa môžu usporiadať buď do špirálovitého alebo listového tvaru; toto sa označuje ako bielkovina sekundárna štruktúra. To, ako sa molekula nakoniec usporiada do troch dimenzií, hlavne v dôsledku elektrických interakcií medzi aminokyselinami v rôznych častiach molekuly, sa nazýva terciárna štruktúra.
Rovnako ako v mnohých iných veciach v prírodnom svete, forma vyhovuje funkcii; to znamená, že tvar enzýmu určuje jeho presné správanie, vrátane toho, ako silno „hľadá“ konkrétny substrát (teda molekula, na ktorú pôsobí enzým).
Ako fungujú enzýmy?
Ako enzýmy vykonávajú katalytickú aktivitu? Túto otázku je možné rozdeliť na dve súvisiace otázky.
Jeden: ako, pokiaľ ide o základné pohyby atómov, enzýmy urýchľujú reakcie? A dva: aké špeciálne vlastnosti štruktúry enzýmov to umožňujú?
Enzým urýchľuje reakčnú rýchlosť tým, že vyhladzuje cestu medzi začiatkom a koncom reakcie. Pri týchto druhoch reakcií sa Produkty (molekuly, ktoré zostali po ukončení reakcie) majú nižšiu celkovú energiu ako reaktanty (molekuly, ktoré sa počas reakcie menia na produkty).
Aby sa však reakcia dala do pohybu, musia výrobky prekonať energetický „hrb“, ktorý sa nazýva aktivačná energia (E.a).
Predstavte si, že ste na bicykli asi 800 metrov od domu, čo je bod, ktorý je 100 metrov nad vašou cestou. Ak cesta najskôr vystúpi na 50 stôp a potom rýchlo klesne na 150 stôp, aby ste sa dostali na príjazdovú cestu, musíte zrejme chvíľu šliapať do pedálov, aby ste mohli začať dobiehať. Ale ak úsek cesty pozostáva iba z rovnomerného mierneho zníženia o kilometer dlhej, môžete prejsť celú cestu.
Enzým v skutočnosti transformuje prvý scenár do druhého; výškový rozdiel je stále 100 stôp, ale celkové usporiadanie nie je rovnaké.
Model zámku a kľúča
Na úrovni molekulárnej spolupráce je komplex enzým-substrát často opísaný v termínoch a vzťah „zámok a kľúč“: časť molekuly enzýmu, ktorá sa viaže na substrát, sa nazýva aktívna stránka, je tvarovaný tak, aby takmer dokonale zapadal do molekuly substrátu.
Rovnako ako zasunutie kľúča do zámku a jeho otočenie spôsobí zmeny zámku (napríklad pohyb zámku) deadbolt), katalyzátor dosahuje enzymatickú aktivitu tým, že spôsobuje zmenu molekuly substrátu tvar.
Tieto zmeny môžu viesť k oslabeniu chemických väzieb v podklade mechanickým narušením, poskytnutie molekuly dostatočného množstva „zatlačenia“ alebo „otočenia“, aby sa posunula smerom k tvaru prípadného produktu.
Budúci produkt často existuje v a prechodný stav zatiaľ vyzerá trochu ako reaktant a trochu ako produkt.
Príbuzným modelom je vyvolané fit koncepcia. V tomto scenári enzým a substrát spočiatku nedosahujú dokonalý tvar zámky a kľúča, ale samotný fakt kontakt prichádza do styku so zmenami tvaru substrátu, ktoré optimalizujú fyzikálny enzým-substrát interakcia.
Zmena substrátu spôsobuje, že sa viac podobá molekule prechodného stavu, ktorá sa potom pri vývoji reakcie mení na konečný produkt.
Čo ovplyvňuje funkciu enzýmov?
Hoci sú silné, enzýmy, rovnako ako všetky biologické molekuly, nie sú neporaziteľné. Mnoho rovnakých stavov, ktoré poškodzujú alebo ničia iné molekuly, ako aj celé bunky a tkanivá, môžu spomaliť aktivitu enzýmov alebo zabrániť ich úplnej činnosti.
Ako asi viete, váš telesná teplota musí zostať v úzkom rozmedzí (zvyčajne okolo 97,5 až 98,8 stupňov Fahrenheita), aby ste zostali zdraví. Jedným z dôvodov je to, že enzýmy prestanú správne fungovať, ak teplota tela stúpne nad túto úroveň - čo vnímate ako horúčku.
Vysoko kyslé podmienky môžu tiež narušiť chemické väzby enzýmu. Takéto poškodenie súvisiace s teplotou a pH sa nazýva denaturovať enzýmu.
Okrem toho, ako možno čakáte, zvýšenie množstva enzýmu má tendenciu reakciu ešte viac urýchliť, zatiaľ čo pokles koncentrácie enzýmu ju spomalí.
Podobne pridanie väčšieho množstva substrátu pri zachovaní rovnakého množstva enzýmu urýchľuje reakciu, kým sa enzým „nevytvorí na maximum“ a nedokáže sa postarať o všetok prítomný substrát.
Čo sú koenzýmy a kofaktory?
Povedzme, že idete na výlet na bicykloch so zbierkou cez terén a počas cesty vás budú podporovať priatelia, ktorí vám dajú nápoje a čerstvé oblečenie z dodávky.
Vaši priatelia budú počas cesty potrebovať vlastnú podporu, napríklad plyn do vozidla a jedlo pre posádku.
Ak vašu cestu možno považovať za „reakciu“ a posádka dodávky je „enzým“, ktorý „katalyzuje“ vašu cestu, potom možno obchody s potravinami na trase považovať za koenzýmy - v biochémia, látky, ktoré nie sú enzýmami, ale sú potrebné, aby enzýmy mohli čo najlepšie vykonávať svoju prácu.
Rovnako ako substráty, aj koenzýmy sa viažu na aktívne miesto enzýmov, kde sa substrát viaže, ale samotné sa za substráty nepovažujú.
Koenzýmy často fungujú ako nosiče elektrónov alebo dočasné dokovacie miesta pre atómy alebo funkčné skupiny, ktoré sa prenášajú medzi molekulami v rámci celkovej reakcie. Kofaktory sú anorganické molekuly, ako je zinok, ktoré pomáhajú enzýmom v živých organizmoch, ale na rozdiel od koenzýmov sa neviažu na aktívne miesto enzýmu.
Príklady bežných koenzýmy zahŕňajú:
- koenzým Aalebo CoA, ktorý sa viaže na acetát a vytvára acetyl CoA, dôležitý v bunkovom dýchaní, ktorý generuje energiu pre bunky z glukózy cukru;
- nikotínamid adenín dinucelotid (NAD) a flavín adenín dinucelotid (FAD), ktoré sú vysokoenergetickými nosičmi elektrónov, ktoré tiež prispievajú k bunkovému dýchaniu;
- pyridoxal fosfát alebo vitamín B6, ktorý pohybuje aminoskupinami medzi molekulami.