Aminokyseliny: funkcia, štruktúra, typy

Aminokyseliny sú jedným zo štyroch hlavných makromolekuly života, ostatní sú sacharidy, lipidy a nukleové kyseliny. Slúžia predovšetkým ako monomérne jednotky bielkoviny. 20 prirodzene sa vyskytujúcich aminokyselín sa nachádza vo všetkom živom, od baktérií po človeka.

Pretože aminokyseliny tvoria bielkoviny a bielkoviny tvoria väčšinu vašej telesnej hmoty, sú tieto kyseliny doslova látkou, z ktorej sú ľudia (a iné zvieratá) vyrobené.

Deficity v jednej alebo viacerých aminokyselinách môžu viesť k neúplnému alebo zle zostavenému tkanivu a predpokladá sa, že tiež zohrávajú úlohu pri vzniku niektorých druhov rakoviny.

Ľudské telo je schopné syntetizovať 10 z týchto kyselín, ale ďalších 10 musí byť získaných z diétnych zdrojov, a preto ich treba nazývať esenciálne aminokyseliny. Tieto sa niekedy ponúkajú ako doplnky esenciálnych aminokyselín.

Aminokyseliny, ktoré si telo dokáže vyrobiť, sa nazývajú neesenciálne aminokyseliny, trochu zavádzajúci pojem, pretože telo ich skutočne vyžaduje.

Každá aminokyselina má veľkú jednopísmenovú skratku aj trojpísmenovú skratku (napr. tyrozín ide „tyr“ aj „Y“). Aminokyseliny sa niekedy modifikujú, keď už sú súčasťou bielkoviny (príkladom je hydroxylácia prolínu).

Aminokyseliny sa stali obľúbenými v doplnkoch výživy medzi ľuďmi zaujímajúcimi o celkové zdravie a tí, ktorí dúfajú v budovanie svalovej hmoty kombináciou silového tréningu a výživy intervencie.

• Prvou identifikovanou aminokyselinou bol asparagín izolovaný zo špargľovej šťavy v roku 1806.

Univerzálna štruktúra všetkých aminokyselín je centrálny atóm uhlíka, ktorý má a karboxyl skupina, an aminoskupina, a atóm vodíka a an Bočný reťazec „R“ ktorá sa líši od aminokyseliny k aminokyseline, ktorá je na ňu naviazaná.

The karboxylová skupina Skladá sa z atómu uhlíka dvojne viazaného na atóm kyslíka a tiež viazaného na hydroxylovú (-OH) skupinu. Môže to byť reprezentované ako -CO (OH) a práve to dáva týmto zlúčeninám označenie „kyselina“, pretože atóm vodíka v hydroxylovej zložke sa ľahko daruje a zanecháva po sebe -CO (O-) skupina.

20 aminokyselín nachádzajúcich sa v prírode sa nazýva alfa-aminokyseliny pretože amino (-NH2) skupina je naviazaná na alfa uhlík karboxylovej kyseliny, čo je uhlík vedľa -CO (OH) skupiny. Tento uhlík je tiež vyššie opísaným „centrálnym“ uhlíkom.

Hmotnosť aminokyselín sa pohybuje od 75 gramov na mol (glycín) do 204 gramov na mol (tryptofán) a je v priemere menšia ako glukóza (180 gramov na mol).

Keby boli všetky aminokyseliny pozorované s rovnakou frekvenciou v prírode, každá z nich by predstavovala asi 5 % aminokyselín v proteínových štruktúrach (100% vydelené 20 aminokyselinami = 5% na aminokyselina).

V skutočnosti sa tieto frekvencie výskytu pohybujú od niečo málo cez 1,2 percenta (tryptofán a cysteín) po niečo menej ako 10 percent (leucín).

The „R“ bočné reťazealebo jednoducho R-reťazce spadajú do rôznych podkategórií, ktoré popisujú a určujú biochemické správanie aminokyseliny ako celku. Jedna spoločná schéma kategorizuje aminokyseliny ako hydrofóbne, hydrofilný (alebo polárny), spoplatnené alebo amfipatický.

Hydrofóbne pochádza z gréčtiny pre „strach z vody“ a týchto osem aminokyselín je označených tak, že ich vedľajšie reťazce sú nepolárny, čo znamená, že neprenášajú ani čistý elektrostatický náboj, ani asymetricky distribuovaný náboj. V dôsledku tejto vlastnosti hydrofóbne aminokyseliny sa zvyčajne nachádzajú vo vnútri proteínov a sú „bezpečné“ pred vodou.

Podobne tieto kyseliny „ hydrofilný rovesníci majú tendenciu zhromažďovať sa na vonkajších povrchoch bielkovín. Spoplatnené a amfipatický molekuly medzitým prejavujú svoje vlastné kúzla a zvláštnosti.

Nasleduje zoznam jednotlivých aminokyselín spolu s niektorými ich charakteristickými vlastnosťami. Pre jednoduchšiu orientáciu sú uvedené v poradí podľa ich skratiek s jedným písmenom, ale ak sa rozhodnete skúsiť zapamätať si názvy aminokyselín, mali by ste použiť akúkoľvek schému zoskupovania alebo iné triky, ktoré túto úlohu čo najviac uľahčujú.

Týchto osem aminokyselín je zvyčajne zoskupených a niekedy sa nazývajú „nepolárne“ namiesto hydrofóbnych, hoci v podstate znamenajú to isté. Podieľajú sa na vnútornej strane bielkovín v van der Waalsove interakcie, ktoré sú ako kovalentné alebo iónové väzby ale oveľa slabšie a prechodnejšie.

• Alanín (ala alebo A): Druhá najľahšia a zároveň druhá najpočetnejšia aminokyselina.
• Glycín (gly alebo G): V skutočnosti nemá celý bočný reťazec (bočný reťazec pre glycín je jeden vodík), a preto je umiestnený s iným štandardne nepolárne zlúčeniny, ale často sa nachádzajú v blízkosti povrchu proteínov a môžu byť pre tento účel pravdepodobne označené ako „hydrofilné“. dôvod.
• Fenylalanín (phe alebo F): Rovnako ako tyrozín a tryptofán je to aromatická aminokyselina, ktorý nemá nič spoločné s jeho vôňou (aminokyseliny sú bez zápachu) a namiesto toho naznačuje prítomnosť fenylovej skupiny (šesťuhlíkový kruh obsahujúci tri dvojité väzby).
• Izoleucín (ile alebo I): An izomér leucínu s jedinou metylovou (-CH3) skupinou pripojenou k inému uhlíku na R-reťazci. (Izoméry majú rovnaký počet a typ atómov, ale odlišné priestorové usporiadanie.)
• Leucín (leu alebo L): Rovnako ako jeho izomér, aj leucín je aminokyselina s rozvetveným reťazcom (BCAA), odkaz na konštrukciu reťazca R. Pretože väčšina zvierat nedokáže syntetizovať BCAA, jedná sa o dve z esenciálnych aminokyselín.
• Metionín (met alebo M): Jednou z dvoch aminokyselín obsahujúcich síru, druhou je cysteín. Niekedy sa klasifikuje ako amfipatická alebo dokonca polárna v závislosti od okolia.
• Prolín (pro alebo P): Aminoskupina prolínu existuje v päťatómovom kruhu namiesto ako terminálna skupina -NH2.
• Valín (val alebo V): Ďalším BCAA; ekvivalent k molekule leucínu s vyrezanou hlavnou metylovou skupinou.

Tryptofán je niekedy súčasťou tejto skupiny, ale v skutočnosti je amfipatický.

Tieto aminokyseliny sa často nazývajú „polárne, ale bez náboja“. Koria vonkajšie povrchy bielkovín a v prítomnosti vody neodskakujú.

• Cysteín (cys alebo C): Obsahuje atóm síry; predstavuje iba 1,2 percenta aminokyselín v prírode.
• Histidín (jeho alebo H): Histidín neobsahuje iba jednu, ale dve skupiny -NH2, čo z neho robí veľmi univerzálnu aminokyselinu vďaka svojej schopnosti prijímať alebo odoberať protóny (t. J. Atómy vodíka) na viacerých miestach. V niektorých zdrojoch je histidín uvedený predovšetkým ako amfipatický.
• Asparagín (asn alebo N): Chemicky je to kyselina asparágová s aminoskupinou nahradzujúcou kyslý vodík karboxylovej skupiny.
• Glutamín (gln alebo Q): Identické s kyselinou glutamovou s aminoskupinou nahradzujúcou kyslý vodík karboxylovej skupiny.
• Serín (ser alebo S): Hydrofilné vlastnosti serínu sú spôsobené skutočnosťou, že obsahuje hydroxylovú skupinu.
• Treonín (tr alebo T): Štruktúra je podobná cukru nazývanému threose a pomenovaná podľa neho.

Tieto zlúčeniny sa správajú podobne ako hydrofilné (polárne) aminokyseliny v tom, že ľahko interagujú s vodou, ale nesú čistý náboj +1 alebo -1. To z nich robí kyseliny (donory protónov) alebo bázy (akceptory protónov) na pHalebo kyslosť ľudského tela.

• Kyselina asparágová (asp alebo D): Deprotonovaný pri fyziologickom (tele) pH, čo vedie k negatívnemu náboju molekule. Tiež sa nazýva aspartát.
• Kyselina glutámová (glu alebo E): Deprotonovaný pri fyziologickom pH. Tiež sa nazýva glutamát.
• Lyzín (lys alebo K): Báza a protonovaná pri fyziologickom pH.
• Arginín (arg alebo R): Tiež báza a protonovaná pri fyziologickom pH.

„Amfipatická“ znamená v gréčtine výraz „cítiť oboje“ a tieto aminokyseliny môžu fungovať ako nepolárne (hydrofóbne) aj polárne (hydrofilné), takmer ako hráč softballu, ktorý nie je nadhadzovačom alebo pálkarom v kategórii superstar, ale dokáže účinne fungovať v oboch úlohách v športe, v ktorom sú schopnosti väčšiny hráčov vysoko špecializovaný.

Nenosia čistý náboj, ale distribúciu elektrického náboja pozdĺž ich reťazcov R. aminokyseliny je výrazne asymetrický.

• Tyrozín (tyr alebo T): Jeho hydroxylová skupina môže darovať aj prijímať vodíkovú väzbu, takže tyrozín niekedy „pôsobí“ hydrofilne.
• Tryptofán (vyskúšajte alebo W): Najväčšia aminokyselina; predchodca neurotransmiteru serotonín (5-hydroxytryptamín).