Enzýmy sú kritické pre celý život, pretože katalyzujú chemické reakcie, ktoré by inak prebiehali príliš pomaly na to, aby podporili život. Dôležité je, že rýchlosti, pri ktorých sú enzýmy schopné katalyzovať svoje cieľové reakcie, a schopnosť enzýmov udržiavať si svoju štruktúru veľmi závisia od teploty. Výsledkom je, že zmrazenie a varenie môžu mať významný vplyv na aktivitu enzýmov.
TL; DR (príliš dlhý; Nečítali)
Varením sa štiepia enzýmy, aby prestali fungovať. Pod bodom mrazu kryštalizácia bráni fungovaniu enzýmov.
Molekulárny pohyb a úloha teploty
Aby sme pochopili, ako zmrazenie ovplyvňuje aktivitu enzýmov, je potrebné najskôr pochopiť vplyv teploty na molekuly, ktoré sú substrátmi pre katalýzu enzýmov. V bunkách sú molekuly substrátu v neustálom náhodnom pohybe, ktorý sa nazýva Brownov pohyb, a to v dôsledku kolízií medzi molekulami substrátu a jednotlivými molekulami vody. So zvyšovaním teploty sa zvyšuje aj rýchlosť tohto náhodného molekulárneho pohybu, pretože molekuly majú vyššiu vibračnú energiu pri vyšších teplotách. Rýchlejší pohyb zvyšuje frekvenciu náhodných kolízií medzi molekulami a enzýmami, čo je dôležité pre aktivitu enzýmov, pretože enzýmy závisia od zrážania ich molekúl substrátu skôr, ako dôjde k reakcii nastať.
Vplyv zmrazenia na aktivitu enzýmov
Pri veľmi nízkych teplotách dominuje opačný efekt - molekuly sa pohybujú pomalšie, čím sa znižuje frekvencia kolízií enzým-substrát, a tým sa znižuje aktivita enzýmu. V okamihu zmrazenia sa molekulárny pohyb drasticky znižuje, keď dochádza k tvorbe tuhých látok a molekuly sú uzamknuté v tuhých kryštalických formáciách. V rámci týchto pevných kryštálov majú molekuly oveľa menšiu voľnosť pohybu v porovnaní s rovnakými molekulami v kvapalnom usporiadaní. Výsledkom je, že kolízie enzýmu a substrátu sú extrémne zriedkavé, akonáhle dôjde k zamrznutiu a aktivita enzýmu je pod nulou takmer nulová.
Štruktúra enzýmu
Aj keď zvýšenie teploty vedie k vyššej miere aktivity enzýmov, existuje horná hranica teploty, pri ktorej môžu enzýmy ďalej fungovať. Aby sme pochopili, prečo je to tak, je potrebné vziať do úvahy štruktúru a funkciu enzýmov. Enzýmy sú bielkoviny tvorené jednotlivými aminokyselinami držanými spolu v trojrozmernej štruktúre chemickými väzbami medzi aminokyselinami. Táto trojrozmerná štruktúra je rozhodujúca pre aktivitu enzýmov, pretože enzýmy sú štruktúrované tak, aby vytvorili fyzické „prispôsobenie“ okolo svojich substrátov.
Varenie a denaturácia
Pri teplotách okolo bodu varu sa začnú rozkladať chemické väzby, ktoré držia pohromade štruktúru enzýmov. Výsledná strata trojrozmernej štruktúry spôsobí, že enzýmy prestanú zapadať do svojich cieľových molekúl substrátu a enzýmy úplne prestanú fungovať. Táto strata štruktúry, známa ako denaturácia, je nevratná - po zahriatí enzýmov natoľko, že chemické väzby, ktoré ich držia pohromade, sa rozpadajú, pri teplotách sa samovoľne nevytvoria pokles. Je to na rozdiel od zmrazenia, ktoré neovplyvňuje štruktúru enzýmu - ak sa teploty po zmrazení zvýšia, aktivita enzýmu sa obnoví.