Ферменты: что это такое? & Как это работает?

В любое время, без какой-либо сознательной мысли с вашей стороны, триллионы клеток вашего тела подвергаются огромному количеству химических реакций, которые поддерживают вашу жизнь и равновесие. Хотя эти реакции могут происходить сами по себе при наличии достаточного количества времени, эта скорость не будет достаточно высокой для потребностей человеческого тела.

В результате почти все биохимические реакции поддерживаются специализированными белками, называемыми ферменты, которые являются биологическими катализаторы это может ускорить реакцию более чем в миллион раз.

Степень адаптации ферментов очень высока; большинство из сотен известных ферментов могут катализировать только одну реакцию, а большинство реакций может быть катализировано только одним конкретным ферментом.

Хотя нуклеиновая кислота молекула РНК (рибонуклеиновая кислота) может иногда действовать как неферментный катализатор, истинные ферменты белки, что означает, что они состоят из длинных цепочек аминокислоты

Ваше тело может вырабатывать около половины из них, тогда как остальные должны поступать с пищей. Те, которые вам нужно съесть, называются незаменимые аминокислоты.

Все аминокислоты имеют центральный атом углерода, присоединенный к группе карбоновой кислоты (-COOH), амино (-NH₂) группы и боковой цепи, обычно обозначаемой "-R" на химических диаграммах.

Боковая цепь определяет уникальное поведение аминокислоты. Порядок аминокислот в белке называется его первичная структура. Строка аминокислот называется полипептид; Обычно, когда молекула упоминается как таковая, это не полный функциональный белок, а его часть.

Нити аминокислот могут располагаться либо в спиралевидные, либо в пластинчатые образования; это называется протеиновым вторичная структура. То, как молекула в конечном итоге организует себя в трех измерениях, в основном в результате электрических взаимодействий между аминокислотами в разных частях молекулы, называется третичная структура.

Как и во многих других вещах в мире природы, форма соответствует функции; то есть форма фермента определяет его точное поведение, в том числе то, насколько сильно он «ищет» конкретный субстрат (то есть молекула, на которую действует фермент).

Как ферменты проявляют каталитическую активность? Этот вопрос можно разделить на два связанных запроса.

Первый: как, с точки зрения простого перемещения атомов, ферменты ускоряют реакции? И второй: какие особенности структуры ферментов позволяют этому случаться?

Способ, которым фермент ускоряет скорость реакции, заключается в сглаживании пути между началом и концом реакции. В таких реакциях продукты (молекулы, оставшиеся после завершения реакции) имеют меньшую полную энергию, чем реагенты (молекулы, которые превращаются в продукты во время реакции).

Однако, чтобы реакция развернулась, продукты должны преодолеть энергетический «горб», называемый энергия активации (E_а).

Представьте, что вы едете на велосипеде в полумиле от вашего дома, на высоте 100 футов над дорогой. Если дорога сначала поднимается на 50 футов, а затем быстро падает на 150 футов, чтобы добраться до подъездной дорожки, вам, очевидно, придется какое-то время крутить педали, прежде чем вы сможете начать движение накатом. Но если участок дороги просто представляет собой единый плавный спуск длиной в полмили, вы можете весь путь двигаться по инерции.

По сути, фермент преобразует первый сценарий во второй; перепад высот по-прежнему составляет 100 футов, но общая планировка отличается.

На уровне молекулярной кооперации комплекс фермент-субстрат часто описывают в терминах Взаимосвязь «замок и ключ»: часть молекулы фермента, которая связывается с субстратом, называемая активный сайт, имеет такую ​​форму, что почти идеально вписывается в молекулу субстрата.

Так же, как вставка ключа в замок и его поворот вызывает изменения в замке (например, движение засов), катализатор достигает ферментативной активности, заставляя молекулу субстрата изменяться форма.

Эти изменения могут привести к ослаблению химических связей в подложке из-за механической деформации, давая молекуле ровно столько «толчка» или «поворота», чтобы приблизиться к форме конечного продукта.

Часто будущий продукт существует в переходное состояние тем временем, который чем-то похож на реагент и чем-то похож на продукт.

Родственная модель - это индуцированный припадок концепция. В этом сценарии фермент и субстрат изначально не идеально подходят друг другу, но сам факт их соприкосновение вызывает изменение формы субстрата, что оптимизирует физический фермент-субстрат взаимодействие.

Изменение субстрата делает его более похожим на молекулу в переходном состоянии, которая затем превращается в конечный продукт по мере продвижения реакции.

Несмотря на свою мощь, ферменты, как и все биологические молекулы, не непобедимы. Многие из тех же условий, которые повреждают или разрушают другие молекулы, а также целые клетки и ткани, могут замедлить активность ферментов или вообще остановить их работу.

Как вы, наверное, знаете, ваш температура тела должен оставаться в узком диапазоне (обычно от 97,5 до 98,8 градусов по Фаренгейту), чтобы вы оставались здоровыми. Одна из причин этого заключается в том, что ферменты перестают работать должным образом, если температура тела поднимается выше этого уровня - что вы воспринимаете как лихорадку.

Кроме того, сильнокислые условия могут нарушить химические связи фермента. Такое повреждение, связанное с температурой и pH, называется денатурирующий фермента.

Кроме того, как и следовало ожидать, увеличение количества фермента имеет тенденцию еще больше ускорять реакцию, в то время как снижение концентрации фермента замедляет ее.

Точно так же добавление большего количества субстрата при сохранении количества фермента на одном и том же уровне ускоряет реакцию до тех пор, пока фермент не «исчерпается» и не сможет обработать весь присутствующий субстрат.

Допустим, вы отправляетесь в поездку на велосипеде по сбору средств, и по пути вас поддерживают друзья, которые раздают вам напитки и свежую одежду из фургона.

Во время путешествия вашим друзьям потребуется собственная поддержка, например, бензин для машины и еда для экипажа.

Если ваше путешествие можно рассматривать как «реакцию», а команда фургона - это «фермент», который «катализирует» ваше путешествие, то продовольственные магазины на маршруте можно рассматривать как коферменты - в биохимия, вещества, которые не являются ферментами, но необходимы ферментам для наилучшего выполнения своей работы.

Подобно субстратам, коферменты связываются с активным центром ферментов, где связывается субстрат, но сами они не считаются субстратами.

Коферменты часто действуют как переносчики электронов или временные места стыковки атомов или функциональных групп, которые передаются между молекулами в общей реакции. Кофакторы представляют собой неорганические молекулы, такие как цинк, которые помогают ферментам в живых организмах, но, в отличие от коферментов, они не связываются с активным центром фермента.

Примеры распространенных коферменты включать:

• кофермент Аили КоА, который связывается с ацетатом с образованием ацетил-КоА, важного для клеточного дыхания, который генерирует энергию для клеток из сахара-глюкозы;
• никотинамид аденин динуцелотид (НАД) и флавин аденин динуцелотид (FAD), которые являются переносчиками электронов высокой энергии, которые также способствуют клеточному дыханию;
• пиридоксальфосфат, или витамин B6, который перемещает аминогруппы между молекулами.