Ce sfârșit se găsește de obicei la sfârșitul numelor enzimei?

Enzimele sunt molecule, în special proteine, care ajută la accelerarea reacțiilor biochimice prin interacțiunea cu ingredientele (reactanți și produse) fără a le schimba definitiv. Acest proces de facilitare este cunoscut sub numele de catalizăși, în consecință, enzimele în sine sunt identificate ca catalizatori.

Enzime, ca mulți jucători din microbiologie lume, poate avea nume lungi și greoaie, aproape toate care se termină cu „-ase”. Dar dacă sunteți familiarizați cu sistemul formal în cadrul căruia sunt denumite enzimele, puteți dezlega multe a misterelor despre funcția unei anumite enzime fără să știe exact ce reacție are acea enzimă catalizează.

În mod colocvial, un catalizator este orice entitate care îmbunătățește fluxul, eficiența sau eficacitatea unui efort dat. Dacă sunteți antrenor de baschet și știți că introducerea unui jucător popular dat în joc va declanșa mulțimea și echipa în general, atunci folosiți prezența unui catalizator.

Catalizatorii umani fac ca lucrurile să se întâmple și au tendința de a-i face pe oamenii din jur să arate și ei la maximum de competență. În același mod, catalizatorii biologici pot face ca anumite procese biochimice să pară aproape automate, atunci când sunt De fapt, aceste procese s-ar poticni și se vor clătina spre o concluzie neasigurată în absența enzimă.

Catalizatorii nu sunt adesea înscriși în formula reacției chimice la care participă, deoarece, prin definiție, un catalizator este neschimbat față de forma sa originală la sfârșitul reacției.

Până la sfârșitul anilor 1870, sa stabilit că ceva din drojdie ar putea provoca surse de zahăr se transformă în băuturi alcoolice mult mai repede decât s-ar putea produce spontan și la fel principiul de fermentaţie aplicat la îmbătrânirea brânzei.

Lăsate singure în condițiile potrivite, unele tipuri de fructe putrezite pot duce în cele din urmă la formarea alcoolului etilic. Adăugarea de drojdie, cu toate acestea, nu numai că accelerează fermentarea, dar introduce și predictibilitate și o măsură de control în întreaga reacție chimică.

„Enzimă” provine din greacă pentru „cu drojdie”. Așa cum este folosit astăzi, se referă la biologic catalizatori din organisme sau substanțe care sunt produse atât de, cât și în beneficiul unui sistem viu.

Funcția principală a tuturor enzimelor este de a cataliza procesele metabolice care apar în interiorul unei celule. O definiție mai formală a enzimei specifică faptul că enzima nu trebuie să acționeze numai asupra reacțiilor din interiorul unei celule vii, ci să fi fost creată de un organism - același sau diferit -.

Enzimele individuale pot fi descrise în termenii lor specificitate. Aceasta este o măsură a cât de exclusivă este relația unei enzime cu aceasta substrat sau substraturi. Substraturi sunt moleculele de care se leagă enzimele, de obicei reactanții. Când o enzimă se leagă doar de un substrat într-o singură reacție, acest lucru implică absolut specificitate. Când se poate lega la un număr de substraturi diferite, dar similare din punct de vedere chimic, enzima are grup specificitate.

Cât de bine funcționează enzimele - adică cât de mult sunt capabile să afecteze reacțiile pe care le vizează în comparație cu condițiile neutre - depinde de o serie de factori. Acestea includ temperatura și aciditatea, care afectează stabilitatea tuturor proteinelor, nu doar a enzimelor.

Așa cum v-ați aștepta, creșterea cantității de substrat poate crește viteza de reacție, atâta timp cât enzima nu este deja „saturată”; dimpotrivă, adăugarea enzimelor poate accelera o reacție la un anumit nivel de substrat și poate permite adăugarea mai multor substrat fără a alerga la un plafon de producție.

Rata de dispariție a substratului (și aspectul reactantului) în reacțiile în care sunt implicate enzimele nu este liniară, ci tinde mai degrabă să încetinească pe măsură ce reacția se apropie de finalizare. Aceasta este reprezentată pe un grafic al concentrației față de timp printr-o pantă descendentă care devine mai graduală pe măsură ce trece timpul.

Aproape orice listă de enzime care prezintă cele mai cunoscute și cele mai bine studiate este aproape sigur că prezintă catalizatori în glicoliză, acidul citric (adică Krebs sau acid tricarboxilic) ciclu sau ambele. Aceste procese, fiecare dintre acestea constând din mai multe reacții individuale, implică descompunerea glucozei în piruvat în celulă citoplasma și conversia piruvatului într-o serie rotativă de intermediari care permit în cele din urmă respirația aerobă.

Două enzime implicate în porțiunea timpurie a glicolizei sunt glucoză-6-fosfatază și fosfofructokinază, întrucât citrat sintază este un jucător major în ciclul acidului citric.

Puteți prezice ce ar putea face aceste enzime pe baza numelor lor? Dacă nu, încercați din nou peste aproximativ cinci minute.

Este posibil ca numele unei enzime să nu se rostogolească cu ușurință de pe limbă, dar acesta este costul îmbrățișării chimiei. Majoritatea denumirilor constau din două cuvinte, primul identificând substratul pe care acționează enzima iar al doilea semnalizând tipul de reacție implicat (mai multe despre acest al doilea atribut în următorul secțiune).

Deși un număr covârșitor de nume de enzime se termină cu „-ase”, un număr de nume importante și bine studiate nu. Orice listă de enzime referitoare la digestia umană va include tripsină și pepsină. Sufixul enzimatic „-ază”, însă, nu înseamnă, în sine, nimic mai mult decât faptul că proteina în cauză este, de fapt, o enzimă și nu abordează detalii funcționale.

Există șase clase majore de enzime, separate în categorii pe baza funcției lor. Majoritatea acestor clase includ și sub-clase. Numele lor sunt utile pentru a determina ce fac, dar numai dacă știți unele grecești sau latine.

• Oxidoreductaze sunt enzime care participă la reacții în care se află fie substratul oxidat (adică pierde electroni) sau redus (adică câștigă electroni). Exemplele includ enzimele care se termină cu dehidrogenază, oxidaza, peroxidază și reductaza. Lactat dehidrogenază, care catalizează interconversia lactatului și piruvatului în fermentaţie, aparține clasei oxidoreducatazei.

• Transferaze, așa cum sugerează numele, transferă grupuri funcționale, mai degrabă decât electroni sau atomi unici, de la o moleculă la alta. Kinaze, care adaugă grupări fosfat la molecule (de exemplu, adăugarea unei grupări fosfat la fructoză-6-fosfat în glicoliză) sunt exemple.

• Hidrolaze catalizează reacțiile de hidroliză, în care o moleculă de apă („hidro-”) este utilizată pentru a desparte o moleculă mai mare („-lază”) pentru a o rupe în altele mai mici. Fosfataze, care sunt opusele funcționale ale kinazelor, fac acest lucru prin îndepărtarea grupărilor fosfat; proteaze, peptidaze și nucleaze, care descompun moleculele bogate în proteine, sunt un al doilea subtip.

• Lyases creați legături duble într-o moleculă prin îndepărtarea unui grup dintr-un atom de carbon. (În reacția inversă, un grup este adăugat la unul dintre atomii de carbon din dubla legătură pentru a-l transforma într-o singură legătură.) Enzime care se termină cu decarboxilaza, hidratază, sintază și lyase în sine sunt exemple.

• Izomeraze catalizează reacțiile de izomerizare, care sunt rearanjări ale unei molecule pentru a crea o izomer, o moleculă cu același număr și tipuri de atomi (adică aceeași formulă chimică), dar cu o formă diferită. Astfel, acestea sunt un fel de transferază, dar în loc să mute grupuri între molecule, o fac în cadrul moleculelor. Izomeraza, mutase și racemase enzimele se încadrează în această clasă.

• Ligazele catalizează formarea unei legături prin procesul ATP hidroliză, mai degrabă decât prin mutarea unui atom sau a unui grup dintr-un loc în altul. Carboxilază sintetază este un exemplu de enzima ligază.