Enzime sunt proteine care catalizează, sau accelerează foarte mult, numeroasele reacții chimice vitale care apar în organism în orice moment.
Aceasta înseamnă că cantitatea de substanță chimică „inițială” din reacție sau substrat, dispare mai rapid, în timp ce cantitatea de produse chimice sau produse „terminate” se acumulează mai rapid. Deși acest lucru ar putea fi de dorit pe termen scurt, ce se întâmplă atunci când cantitatea de produs este suficientă, dar există încă o mulțime de substrat pe care să funcționeze enzima?
Din fericire pentru celule, ele au o modalitate de a „vorbi” cu enzimele din amonte, ca să spunem, să le anunțe că este timpul să încetinească sau să se închidă. În acest fel este inhibarea feedback-ului enzimelor, o formă de reglare a feedback-ului.
Bazele enzimelor
Enzimele sunt proteine flexibile care accelerează reacțiile biochimice facilitând preluarea moleculei de substrat dispunerea fizică a moleculei produsului, cele două fiind de obicei foarte strâns chimic legate de.
Când o enzimă se leagă de substratul său specific, aceasta induce adesea o schimbare conformationala în moleculă, îndemnându-l în direcția de a fi mai înclinat energetic să ia forma moleculei produsului. În termeni de contabilitate chimică, această facilitare a unei reacții care altfel s-ar produce prea lent pentru viață se întâmplă deoarece enzima scade energie activatoare a reacției.
Unele enzime acționează prin apropierea fizică a două molecule de substrat prin îndoire, ceea ce face ca reacția are loc mai repede, deoarece substraturile pot apoi să schimbe mai ușor electroni, substanțe chimice legături.
Regulamentul enzimelor explicat
Când este timpul să comandați o enzimă să se oprească, celula are mai multe moduri de a face acest lucru.
Unul este prin inhibiție competitivă a enzimei, care se întâmplă atunci când o substanță care seamănă foarte mult cu substratul este introdusă în mediu. Acest lucru „păcălește” enzima să se atașeze de noua substanță în loc de ținta propusă. Noua moleculă este numită un inhibitor competitiv al enzimei.
În inhibiție necompetitivă, o moleculă nou introdusă se leagă și de enzimă, dar într-un loc îndepărtat de unde își exercită activitatea pe substratul său, numit alosterice site. Acest lucru interferează cu enzima modificându-i forma.
În activare alosterică, chimia de bază este aceeași ca și în inhibiția necompetitivă, cu excepția cazului în care enzima este i se spune să accelereze, nu să încetinească, prin schimbarea formei moleculei care se leagă de locul alosteric induce.
Inhibare de feedback: Definiție
În inhibarea feedback-ului, un produs este utilizat pentru a regla reacția care generează acel produs. Acest lucru se întâmplă deoarece produsul în sine este capabil să acționeze ca un inhibitor enzimatic la anumite concentrații, reacții multiple „în amonte” de locul în care este format.
Când o moleculă, la care te poți gândi ca C, se întoarce în doi pași într-o reacție pentru a acționa ca o inhibitor alosteric al producției de B din molecula A, se datorează faptului că s-a acumulat prea mult C celula. Cu mai puțin A convertit în B datorită inhibării alosterice de către C, mai puțin B este transformat în C și acest lucru se întâmplă până când este consumat suficient C pentru a-l îndepărta de enzima A-B pentru a declanșa reacțiile din nou.
Inhibare de feedback: Exemplu
Sinteza ATP, moneda universală de combustibil a celulelor vii, este controlată de inhibarea feedback-ului.
Adenozin trifosfat, sau ATP, este o nucleotidă fabricată din ADP, sau adenozin difosfat, prin atașarea unei grupări fosfat la ADP. ATP provine din respirația celulară, iar ATP acționează ca un inhibitor alosteric al enzimelor în diferite etape ale procesul de respirație celulară.
Deși ATP este o moleculă de combustibil și, prin urmare, indispensabilă, este de scurtă durată și revine spontan la ADP atunci când se găsește în concentrații mari. Acest lucru înseamnă că un exces de ATP se va risipi numai dacă celula ar fi încercat să sintetizeze cantități mai mari decât o face datorită inhibării feedback-ului.