În orice moment, fără niciun gând conștient din partea dvs., trilioanele de celule din corpul vostru suferă un număr enorm de reacții chimice care vă mențin în viață și în echilibru. În timp ce aceste reacții s-ar putea întâmpla singure, cu suficient timp, această rată nu ar fi suficient de rapidă pentru cerințele corpului uman.
Ca urmare, aproape toate reacțiile biochimice sunt asistate de proteinele specializate numite enzime, care sunt biologice catalizatori care poate face reacții de peste un milion de ori mai rapide.
Adaptarea enzimelor este foarte mare; majoritatea sutelor de enzime cunoscute pot cataliza o singură reacție, iar majoritatea reacțiilor pot fi catalizate doar de o enzimă specifică.
Ce sunt exact enzimele?
desi acid nucleic molecula ARN (acid ribonucleic) poate acționa uneori ca un catalizator non-enzimatic, enzimele adevărate sunt proteine, adică sunt formate din lanțuri lungi de aminoacizi care sunt pliate într-o anumită formă. Există 20 de aminoacizi în natură, pe care corpul tău le necesită într-o anumită cantitate.
Corpul dumneavoastră poate face aproximativ jumătate din acestea, în timp ce celelalte trebuie să fie ingerate în dietă. Cei pe care trebuie să-i mănânci se numesc aminoacizi esențiali.
Aminoacizii au toți un atom de carbon central legat de o grupă de acid carboxilic (-COOH), un amino (-NH2) și un lanț lateral, denumit de obicei „-R” în diagrame chimice.
Lanțul lateral determină comportamentul unic al aminoacidului. Ordinea aminoacizilor dintr-o proteină se numește a sa structura primară. Un șir de aminoacizi se numește a polipeptidă; de obicei, atunci când o moleculă este menționată ca atare, nu este o proteină completă, funcțională, ci o bucată dintr-una.
Șirurile de aminoacizi se pot aranja în formațiuni în formă de spirală sau în formă de foi; aceasta este denumită proteină structură secundară. Modul în care molecula se aranjează în cele din urmă în trei dimensiuni, în mare parte ca urmare a interacțiunilor electrice dintre aminoacizii din diferite părți ale moleculei, se numește structura terțiară.
La fel ca în multe lucruri din lumea naturală, forma se potrivește funcției; adică forma unei enzime determină comportamentul ei precis, inclusiv cât de puternic „caută” un anumit substrat (adică molecula asupra căreia acționează o enzimă).
Cum funcționează enzimele?
Cum efectuează enzimele activitatea catalitică? Această întrebare poate fi separată în două anchete conexe.
Unul: cum, în ceea ce privește mișcarea de bază a atomilor, enzimele accelerează reacțiile? Și două: ce caracteristici speciale ale structurii enzimelor permit acest lucru?
Modul în care o enzimă accelerează viteza de reacție este prin netezirea traseului dintre începutul și sfârșitul reacției. În aceste tipuri de reacții, produse (moleculele rămase după terminarea reacției) au o energie totală mai mică decât reactanți (moleculele care sunt transformate în produse în timpul reacției).
Cu toate acestea, pentru ca reacția să ruleze, produsele trebuie să depășească o „cocoașă” energetică, numită energie activatoare (EA).
Imaginați-vă că sunteți pe o bicicletă la o jumătate de milă de casa dvs., un punct aflat la 100 de picioare deasupra drumului. Dacă drumul urcă mai întâi 50 de picioare înainte să coboare rapid 150 de picioare pentru a ajunge la alee, evident trebuie să pedalezi o vreme înainte să poți începe să mergi pe coastă. Dar dacă porțiunea de drum constă pur și simplu dintr-o degradare uniformă ușoară de o jumătate de kilometru, puteți parcurge tot drumul.
O enzimă, de fapt, transformă primul scenariu în al doilea; diferența de altitudine este încă de 100 de picioare, dar aspectul general nu este același.
Modelul de blocare și cheie
La nivelul cooperării moleculare, complexul enzimă-substrat este adesea descris în termeni a relația „blocare și cheie”: partea moleculei enzimei care se leagă de substrat, numită site activ, este modelat astfel încât să se încadreze aproape perfect în molecula substratului.
La fel cum alunecarea unei chei într-o încuietoare și rotirea acesteia provoacă modificări la încuietoare (cum ar fi mișcarea un bolț mort), un catalizator realizează activitate enzimatică provocând modificarea moleculei substratului formă.
Aceste modificări pot duce la o slăbire a legăturilor chimice în substrat prin distorsiuni mecanice, oferind moleculei suficient de mult o "împingere" sau o "răsucire" pentru a se deplasa spre forma eventualului produs.
Adesea, produsul care urmează să existe există într-un starea de tranziție între timp, care seamănă oarecum cu reactivul și oarecum cu produsul.
Un model înrudit este potrivire indusă concept. În acest scenariu, enzima și substratul nu fac inițial o potrivire perfectă, ci chiar faptul că intrarea în contact determină modificări ale formei substratului care optimizează enzima-substrat fizic interacţiune.
Schimbarea substratului îl face să semene mai mult cu o moleculă în stare de tranziție, care este apoi transformată în produsul final pe măsură ce reacția avansează.
Ce afectează funcția enzimatică?
Deși sunt puternice, enzimele, ca toate moleculele biologice, nu sunt invincibile. Multe dintre aceleași condiții care deteriorează sau distrug alte molecule, precum și celule și țesuturi întregi, pot încetini activitatea enzimei sau le pot opri să funcționeze complet.
După cum probabil știți, dvs. temperatura corpului trebuie să rămână într-un interval restrâns (de obicei între 97,5 și 98,8 grade Fahrenheit) pentru a rămâne sănătos. Un motiv pentru aceasta este că enzimele încetează să funcționeze corect dacă temperatura corpului crește peste acest nivel - ceea ce percepeți ca febră.
De asemenea, condițiile foarte acide pot perturba legăturile chimice ale enzimei. Se numește astfel de daune legate de temperatură și pH denaturare a enzimei.
În plus, după cum v-ați putea aștepta, o creștere a cantității de enzimă tinde să accelereze și mai mult reacția, în timp ce o scădere a concentrației enzimei o încetinește.
În mod similar, adăugarea mai multor substrat păstrând în același timp cantitatea de enzimă accelerează o reacție până când enzima este „maximizată” și nu poate participa la tot substratul prezent.
Ce sunt coenzimele și cofactorii?
Spuneți că mergeți într-o excursie cu bicicletă de strângere de fonduri și că sunteți susținuți pe parcurs de prieteni care vă oferă băuturi și haine proaspete dintr-o dubă.
Prietenii dvs. vor avea nevoie de sprijin propriu pe parcursul călătoriei, cum ar fi gaz pentru vehicul și mâncare pentru echipaj.
Dacă călătoria dvs. poate fi considerată o „reacție” și echipajul camionetei este „enzima” care „vă catalizează” călătoria, atunci magazinele de alimente de pe traseu pot fi considerate ca coenzime - în biochimie, substanțe care nu sunt enzime, dar sunt necesare pentru ca enzimele să își desfășoare cel mai bine activitatea.
La fel ca substraturile, coenzimele se leagă de locul activ al enzimelor, unde se leagă substratul, dar ele nu sunt considerate ele însele substraturi.
Coenzimele funcționează adesea ca purtători de electroni sau locații temporare de andocare pentru atomi sau grupări funcționale care sunt transferate între molecule în reacția generală. Cofactori sunt molecule anorganice precum zincul care ajută enzimele din organismele vii, dar spre deosebire de coenzime, ele nu se leagă de locul activ al unei enzime.
Exemple de comune coenzime include:
- coenzima A, sau CoA, care se leagă de acetat pentru a forma acetil CoA, important în respirația celulară, care generează energie pentru celule din glucoza zahărului;
- nicotinamidă adenină dinucelotidă (NAD) și flavin adenină dinucelotidă (FAD), care sunt purtători de electroni de mare energie, care contribuie și la respirația celulară;
- fosfat piridoxal sau vitamina B6, care mută grupurile amino între molecule.