Aminoacizi: Funcție, structură, tipuri

Aminoacizi sunt una dintre cele patru principale macromoleculele vieții, celelalte fiind glucide, lipide și acizi nucleici. Ele servesc în primul rând ca unități monomerice ale proteine. Cei 20 de aminoacizi naturali se găsesc în toate viețuitoarele, de la bacterii la oameni.

Deoarece aminoacizii fac proteine, iar proteinele reprezintă cea mai mare parte a masei corpului, acești acizi sunt literalmente elementele din care sunt făcuți oamenii (și alte animale).

Deficitul unuia sau mai multor aminoacizi poate duce la țesuturi incomplete sau slab construite și se crede, de asemenea, că joacă un rol în geneza unor tipuri de cancer.

Corpul uman este capabil să sintetizeze 10 dintre acești acizi, dar ceilalți 10 trebuie să fie obținuți din surse alimentare și, prin urmare, sunt numiți aminoacizi esențiali. Acestea sunt uneori oferite ca suplimente esențiale de aminoacizi.

Aminoacizii pe care organismul îi poate fabrica se numesc aminoacizi neesențiali, un termen oarecum înșelător, deoarece corpul le solicită de fapt.

Fiecare aminoacid are atât o abreviere de o literă majusculă, cât și o abreviere de trei litere (de exemplu, tirozină merge atât prin „tyr”, cât și prin „Y”). Uneori, aminoacizii sunt modificați după ce au devenit deja încorporați proteine (un exemplu este hidroxilarea prolinei).

Aminoacizii au devenit populari în suplimentele alimentare printre persoanele interesate de starea generală de sănătate și cei care speră să construiască masa musculară printr-o combinație de antrenament cu greutăți și nutrițional intervenții.

• Primul aminoacid identificat a fost asparagina, izolată din sucul de sparanghel în 1806.

Structura universală a tuturor aminoacizilor este un atom central de carbon care are un carboxil grup, un grupa amino, A atom de hidrogen si un Lanț lateral „R” care variază de la aminoacizi la aminoacizi legați de acesta.

grup carboxil constă dintr-un atom de carbon legat dublu de un atom de oxigen și, de asemenea, legat de o grupare hidroxil (-OH). Poate fi reprezentat ca -CO (OH) și tocmai acest lucru câștigă acestor compuși denumirea „acid”, deoarece atomul de hidrogen din componenta hidroxil este ușor donat, lăsând în urmă un -CO (O-) grup.

Cei 20 de aminoacizi găsiți în natură sunt numiți alfa-aminoacizi deoarece gruparea amino (-NH2) este atașată la carbonul alfa al acidului carboxilic, care este carbonul lângă grupul -CO (OH). Acest carbon este, de asemenea, carbonul „central” descris mai sus.

Aminoacizii variază în masă de la 75 de grame pe mol (glicină) la 204 de grame pe mol (triptofan) și, în medie, sunt mai mici decât glucoza din zahăr (180 de grame pe mol).

Dacă fiecare aminoacid ar fi observat cu o frecvență egală în natură, fiecare ar reprezenta aproximativ 5 procent din aminoacizii din structurile proteice (100% împărțit la 20 aminoacizi = 5% la amino acid).

În realitate, aceste frecvențe de apariție variază de la puțin peste 1,2% (triptofan și cisteină) la puțin sub 10% (leucină).

Lanțuri laterale „R”, sau pur și simplu lanțuri R, se încadrează în diferite subcategorii care descriu și determină comportamentul biochimic al aminoacidului ca întreg. O schemă comună clasifică aminoacizii ca fiind hidrofob, hidrofil (sau polar), taxat sau amfipatic.

Hidrofob provine din greacă pentru „frică de apă”, iar acești opt aminoacizi sunt atât de etichetați, deoarece lanțurile lor laterale sunt nepolar, ceea ce înseamnă că nu poartă nici o sarcină electrostatică netă, nici o sarcină distribuită asimetric. Ca urmare a acestei proprietăți, hidrofob aminoacizii se găsesc de obicei la interiorul proteinelor, „în siguranță” de apă.

În mod similar, acești acizi hidrofil colegii tind să se asambleze pe suprafețele exterioare ale proteinelor. Încărcat și amfipatic între timp, moleculele își manifestă farmecele și particularitățile.

În continuare este prezentată o listă de aminoacizi individuali, împreună cu unele dintre caracteristicile lor distinctive. Acestea sunt prezentate în ordinea abrevierilor lor dintr-o literă pentru ușurință de referință, dar dacă alegeți să încercați să memorați numele aminoacizilor, ar trebui să utilizați orice schemă de grupare sau alte trucuri care să facă această sarcină cât mai ușoară posibil.

Acești opt aminoacizi sunt în general grupați împreună și sunt uneori numiți „nepolari” în loc de hidrofobi, deși în esență înseamnă același lucru. Participă la interiorul proteinelor interacțiunile van der Waals, care sunt ca covalente sau legături ionice dar mult mai slab și mai trecător.

• Alanină (ala sau A): Cel de-al doilea cel mai ușor, precum și cel de-al doilea cel mai abundent aminoacid.
• Glicină (gl sau G): De fapt, nu are un lanț lateral complet (lanțul lateral pentru glicină este un singur hidrogen) și, prin urmare, este plasat cu altul compuși nepolari în mod implicit, dar se găsește adesea lângă suprafața proteinelor și poate fi plauzibil etichetat „hidrofil” pentru aceasta motiv.
• Fenilalanină (phe sau F): La fel ca tirosina și triptofanul, acesta este un aminoacizi aromatici, care nu are nimic de-a face cu mirosul său (aminoacizii sunt fără miros) și indică în schimb prezența unei grupări fenil (un inel cu șase carbonuri care conține trei legături duble).
• Izoleucină (ile sau I): Un izomer de leucină cu o singură grupare metil (-CH3) atașată la un carbon diferit de pe lanțul R. (Izomerii au același număr și tip de atomi, dar aranjamente spațiale diferite.)
• Leucina (leu sau L): Ca și în cazul izomerului său, leucina este o aminoacid cu lanț ramificat (BCAA), o referință la construcția lanțului R. Deoarece majoritatea animalelor nu pot sintetiza BCAA, aceștia sunt doi dintre aminoacizii esențiali.
• Metionină (met sau M): Unul dintre cei doi aminoacizi care conțin sulf, celălalt fiind cisteina. Uneori clasificat ca amfipatic sau chiar polar în funcție de împrejurimi.
• Proline (pro sau P): Gruparea amino a prolinei există într-un inel cu cinci atomi, în loc să fie o grupare -NH2 terminală.
• Valină (val sau V): Un alt BCAA; echivalent cu o moleculă de leucină cu o grupare metil a coloanei vertebrale excizată.

Triptofanul este uneori inclus în acest grup, dar este de fapt amfipatic.

Acești aminoacizi sunt adesea numiți „polari, dar neîncărcați”. Îndepărtează suprafețele exterioare ale proteinelor și nu se retrag în prezența apei.

• Cisteină (cys sau C): Conține un atom de sulf; reprezintă doar 1,2% din aminoacizii din natură.
• Histidină (lui sau H): Histidina conține nu una, ci două grupări -NH2, făcându-l un aminoacid foarte versatil datorită capacității sale de a prelua sau descărca protoni (adică, atomi de hidrogen) în locații multiple. În unele surse, histidina este listată în primul rând ca amfipatică.
• Asparagină (asn sau N): Din punct de vedere chimic, acesta este acid aspartic cu o grupare amino care înlocuiește hidrogenul acid al grupării carboxil.
• Glutamina (gln sau Q): Identic acidului glutamtic cu o grupare amino care înlocuiește hidrogenul acid al grupării carboxil.
• Serină (ser sau S): Proprietățile hidrofile ale serinei se datorează faptului că conține o grupare hidroxil.
• Treonina (thr sau T): Asemănător ca structură cu un zahăr numit treoză și numit după el.

Acești compuși se comportă la fel ca aminoacizii hidrofili (polari) prin faptul că interacționează ușor cu apa, dar poartă o sarcină netă de +1 sau -1. Acest lucru îi face să fie acizi (donatori de protoni) sau baze (acceptori de protoni) la nivelul pH, sau aciditate, a corpului uman.

• Acid aspartic (asp sau D): Deprotonat la pH fiziologic (corporal), conferind o sarcină negativă asupra moleculei. Numit și aspartat.
• Acid glutamic (glu sau E): Deprotonat la pH fiziologic. Numit și glutamat.
• Lizină (lys sau K): O bază și protonată la pH fiziologic.
• Arginină (arg sau R): De asemenea, o bază și protonată la pH fiziologic.

„Amfipatic” se traduce aproximativ în „simțirea ambelor” în greacă, iar acești aminoacizi pot funcționa atât ca nepolari (hidrofobi), cât și polari (hidrofili), aproape ca un jucător de softball care nu este un jucător sau un jucător de superstar, dar poate funcționa capabil în ambele roluri într-un sport în care capacitățile celor mai mulți jucători sunt foarte de specialitate.

Nu poartă o sarcină netă, ci distribuția sarcinii electrice de-a lungul lanțurilor R ale acestora aminoacizi este marcat asimetric.

• Tirozină (tir sau T): Gruparea sa hidroxil poate dona și accepta o legătură de hidrogen, astfel încât tirozina uneori „acționează” hidrofil.
• Triptofan (încercați sau W): Cel mai mare aminoacid; un precursor al neurotransmițătorului serotonina (5-hidroxitriptamina).