Cine a descoperit structura Ribosomei?

Ribozomii sunt cunoscuți ca producătorii de proteine ​​ale tuturor celulelor. Proteinele controlează și construiesc viața.

Prin urmare, ribozomi sunt esențiale pentru viață. În ciuda descoperirii lor în anii 1950, au trecut câteva decenii până când oamenii de știință au elucidat cu adevărat structura ribozomilor.

TL; DR (Prea lung; Nu am citit)

Ribozomii, cunoscuți ca fabricile de proteine ​​ale tuturor celulelor, au fost descoperite pentru prima dată de George E. Palade. Cu toate acestea, structura ribozomilor a fost determinată decenii mai târziu de Ada E. Yonath, Thomas A. Steitz și Venkatraman Ramakrishnan.

Ribozomii își iau numele de la „ribo” al acidului ribonucleic (ARN) și „soma”, care este latină pentru „corp”.

Oamenii de știință definesc ribozomii ca fiind o structură care se găsește în celule, una dintre mai multe subseturi celulare mai mici numite organite. Ribozomii au două subunități, una mare și alta mică. Nucleolul face aceste subunități, care se blochează între ele. ARN ribozomal și proteine ​​(riboproteine) alcătuiesc un ribozom.

Unii ribozomi plutesc printre citoplasma a celulei, în timp ce alții se atașează la reticul endoplasmatic (ER). Se numește reticulul endoplasmatic împânzit cu ribozomi reticul endoplasmatic aspru (RER); reticul endoplasmatic neted (SER) nu are atașați ribozomi.

În funcție de organism, o celulă poate avea câteva mii sau chiar milioane de ribozomi. Ribozomii există atât în ​​celulele procariote, cât și în celulele eucariote. Pot fi găsite și în bacterii, mitocondrii și cloroplaste. Ribozomii sunt mai răspândiți în celulele care necesită sinteză constantă de proteine, cum ar fi celulele cerebrale sau pancreatice.

Unii ribozomi pot fi destul de masivi. În eucariote, ele pot avea 80 de proteine ​​și pot fi formate din câteva milioane de atomi. Porțiunea lor de ARN ocupă mai mult din masă decât porțiunea lor de proteine.

Ribozomii iau codoni, care sunt serii de trei nucleotide, din ARN mesager (ARNm). Un codon servește drept șablon din ADN-ul celulei pentru a produce o anumită proteină. Ribozomii traduc apoi codonii și îi potrivesc cu un aminoacid din transfer de ARN (ARNt). Acest lucru este cunoscut sub numele de traducere.

Ribozomul are trei situsuri de legare a ARNt: an aminoacil site de legare (A site) pentru atașarea aminoacizilor, a peptidil site (site-ul P) și un Ieșire site (site E).

După acest proces, aminoacidul tradus se bazează pe un lanț proteic numit a polipeptidă, până când ribozomii își finalizează activitatea de fabricare a unei proteine. Odată ce polipeptida este eliberată în citoplasmă, aceasta devine o proteină funcțională. Acest proces este motivul pentru care ribozomii sunt adesea definiți ca fabrici de proteine. Cele trei etape ale producției de proteine ​​se numesc inițiere, alungire și translație.

Acești ribozomi asemănători mașinilor funcționează rapid, alăturând 200 de aminoacizi pe minut în unele cazuri; procariotele pot adăuga 20 de aminoacizi pe secundă. Proteinele complexe durează câteva ore pentru a se asambla. Ribozomii produc majoritatea celor aproximativ 10 miliarde de proteine ​​din celulele mamiferelor.

Proteinele completate pot suferi, la rândul lor, modificări suplimentare sau pliere; aceasta se numește modificare post-traductivă. În eucariote, aparate Golgi completează proteina înainte de a fi eliberată. Odată ce ribozomii își termină activitatea, subunitățile lor fie se reciclează, fie se demontează.

George E. Palade a descoperit prima dată ribozomii în 1955. Descrierea ribozomului lui Palade le-a descris ca particule citoplasmatice asociate cu membrana reticulului endoplasmatic. Palade și alți cercetători au descoperit funcția ribozomilor, care a fost sinteza proteinelor.

Francis Crick va continua să formeze dogma centrală a biologiei, care a rezumat procesul de construire a vieții ca „ADN produce ARN face proteine”.

În timp ce forma generală a fost determinată folosind imagini de microscopie electronică, ar fi nevoie de câteva decenii pentru a determina structura reală a ribozomilor. Acest lucru s-a datorat în mare parte dimensiunii relativ imense a ribozomilor, care a inhibat analiza structurii lor într-o formă cristalină.

În timp ce Palade a descoperit ribozomul, alți oameni de știință au determinat structura acestuia. Trei oameni de știință separați au descoperit structura ribozomilor: Ada E. Yonath, Venkatraman Ramakrishnan și Thomas A. Steitz. Acești trei oameni de știință au fost recompensați cu Premiul Nobel pentru chimie în 2009.

Descoperirea structurii tridimensionale a ribozomului a avut loc în anul 2000. Yonath, născut în 1939, a deschis ușa acestei revelații. Lucrările sale inițiale la acest proiect au început în anii 1980. Ea a folosit microbi din izvoarele termale pentru a-și izola ribozomii, datorită naturii lor robuste într-un mediu dur. Ea a reușit să cristalizeze ribozomii, astfel încât aceștia să poată fi analizați prin cristalografie cu raze X.

Acest lucru a generat un model de puncte pe un detector, astfel încât pozițiile atomilor ribozomali să poată fi detectate. Yonath a produs în cele din urmă cristale de înaltă calitate folosind criocristalografie, ceea ce înseamnă că cristalele ribozomale au fost înghețate pentru a le împiedica să se descompună.

Oamenii de știință au încercat apoi să elucideze „unghiul de fază” pentru modelele punctelor. Pe măsură ce tehnologia s-a îmbunătățit, perfecționarea procedurii a dus la detalii la nivel de atom unic. Steitz, născut în 1940, a reușit să descopere ce etape de reacție implică ce atomi, la conexiunile dintre aminoacizi. El a găsit informațiile de fază pentru unitatea mai mare a ribozomului în 1998.

Ramakrishan, născut în 1952, a lucrat la rândul său pentru a rezolva faza de difracție a razelor X pentru o hartă moleculară bună. El a găsit informațiile de fază pentru subunitatea mai mică a ribozomului.

Astăzi, progrese suplimentare în cristalografia completă a ribozomilor au dus la o mai bună rezoluție a structurilor complexe de ribozomi. În 2010, oamenii de știință au cristalizat cu succes ribozomii 80S eucarioti ai Saccharomyces cerevisiae și au reușit să-și mapeze structura de raze X („80S” este un tip de clasificare numit valoare Svedberg; mai multe despre asta în scurt timp). La rândul său, acest lucru a condus la mai multe informații despre sinteza și reglarea proteinelor.

Ribozomii organismelor mai mici s-au dovedit până acum că sunt cel mai ușor de utilizat pentru a determina structura ribozomilor. Acest lucru se datorează faptului că ribozomii înșiși sunt mai mici și mai puțin complexi. Sunt necesare mai multe cercetări pentru a ajuta la determinarea structurilor ribozomilor organismelor superioare, cum ar fi cele de la oameni. Oamenii de știință speră, de asemenea, să afle mai multe despre structura ribozomală a agenților patogeni, pentru a ajuta la lupta împotriva bolilor.

Termenul ribozimă se referă la cea mai mare dintre cele două subunități ale unui ribozom. Un ribozim funcționează ca o enzimă, de unde și numele său. Acesta servește drept catalizator în asamblarea proteinelor.

Valorile Svedberg (S) descriu viteza de sedimentare la o centrifugă. Oamenii de știință descriu adesea unitățile ribozomale folosind valorile Svedberg. De exemplu, procariotele posedă ribozomi 70S care sunt compuși dintr-o unitate cu 50S și una din 30S.

Acestea nu se adaugă, deoarece viteza de sedimentare are mai mult de-a face cu dimensiunea și forma decât greutatea moleculară. Celulele eucariotepe de altă parte, conțin ribozomi 80S.

Ribozomii sunt esențiali pentru toată viața, deoarece produc proteinele care asigură viața și elementele constitutive ale acesteia. Unele proteine ​​esențiale pentru viața umană includ hemoglobina din celulele roșii din sânge, insulina și anticorpi, printre multe altele.

Odată ce cercetătorii au dezvăluit structura ribozomilor, aceasta a deschis noi posibilități de explorare. Un astfel de mijloc de explorare este pentru medicamentele noi cu antibiotice. De exemplu, medicamentele noi ar putea opri boala vizând anumite componente structurale ale ribozomilor bacteriilor.

Datorită structurii ribozomilor descoperiți de Yonath, Steitz și Ramakrishnan, cercetătorii cunosc acum locații precise între aminoacizi și locațiile în care proteinele părăsesc ribozomii. Reducerea la zero a locului în care antibioticele se atașează la ribozomi deschide o precizie mult mai mare în acțiunea medicamentului.

Acest lucru este crucial într-o eră în care fostele antibiotice puternice s-au întâlnit cu tulpini de bacterii rezistente la antibiotice. Prin urmare, descoperirea structurii ribozomilor are o mare importanță pentru medicină.