Ce blochează activitatea enzimei prin legarea la site-ul activ al unei enzime?

Enzimele sunt mașini tridimensionale care au un sit activ, care recunoaște substraturile în formă specifică. Dacă o substanță chimică inhibă enzima prin legarea la situsul activ, acesta este un semn de acordare a faptului că substanța chimică se află în categoria inhibitorilor competitivi, spre deosebire de inhibitorii neconcurențiali. Cu toate acestea, există subtilități în categoria inhibitorilor competitivi, deoarece unii pot fi inhibitori reversibili, în timp ce alții sunt inhibitori ireversibili. În cele din urmă, o a treia clasă de inhibitori mixturi adaugă o întorsătură categorizării inhibitorilor competitivi.

Scaune cu un singur pasager

O substanță chimică care blochează activitatea enzimei prin legarea la situsul activ se numește inhibitor competitiv. Aceste tipuri de substanțe chimice au forme similare cu substratul enzimei. Această similitudine permite substanței chimice să concureze cu substratul pentru cine ajunge să se atașeze la locul activ pe enzimă. Atașarea inhibitorului competitiv sau a substratului la enzimă este un proces sau unul sau altul - doar unul dintre ele se poate potrivi la un moment dat.

Reversibil

Unii inhibitori competitivi sunt numiți inhibitori reversibili, ceea ce înseamnă că leagă locul activ, dar pot cădea cu relativă ușurință. În cazul inhibitorilor competitivi reversibili, creșterea concentrației de substrat în amestecul de reacție poate împiedica inhibitorul - da, inhibarea inhibitorului - să se lege de enzimă pentru mult timp. Afinitatea sau atracția inhibitorului și a enzimei nu se schimbă, dar interacțiunile lor devin mai puțin frecvente. Mai mult substrat înseamnă că, la un moment dat, mai multe molecule enzimatice vor fi atașate la substrat decât la inhibitor. Se spune că substratul depășește inhibitorul.

Ireversibil

Inhibitorii competitivi pot fi, de asemenea, inhibitori ireversibili, adică formează o legătură covalentă cu situsul activ sau formează o interacțiune atât de strânsă încât inhibitorul cade rar. O legătură covalentă este atunci când doi atomi împart electroni pentru a forma o legătură fizică. Antibioticul penicilină este un exemplu de inhibitor competitiv ireversibil. Bacteriile au nevoie de o enzimă numită glicopopidid transpeptidază pentru a lega încrucișat fibrele din peretele său celular. Penicilina se leagă de locul activ al acestei enzime printr-o legătură covalentă și împiedică legarea substratului.

Concurenți mixți

Inhibitorii care leagă situsul activ al enzimei sunt numiți inhibitori competitivi, iar cei care leagă alte situri sunt numiți inhibitori necompetitivi. Cu toate acestea, există o altă clasă de inhibitori, numiți inhibitori mixți, care pot lega fie site activ înainte ca substratul să ajungă acolo sau complexul enzimă-substrat după ce substratul a ajuns atașat. Inhibitorii amestecați pot lega enzima înainte ca substratul să se lege sau se pot lega după ce substratul s-a legat. Ambele cazuri duc la o enzimă inactivă. Astfel, inhibitorii mixți sunt eficienți împotriva enzimelor la orice concentrație de substrat.

  • Acțiune
instagram viewer