Care sunt cele două modalități prin care enzimele devin mai puțin eficiente?

Enzimele sunt mașini proteice care trebuie să ia forme 3D pentru a funcționa corect. Enzimele devin inactive atunci când își pierd structura 3D. O modalitate în care acest lucru se întâmplă este că temperatura se încălzește prea mult, iar enzima se denaturează sau se desfășoară. Un alt mod prin care enzimele devin inactive este atunci când activitatea lor este blocată de un inhibitor chimic. Există diferite tipuri de inhibitori. Inhibitorii competitivi se leagă și blochează situsul activ al enzimelor. Inhibitorii neconcurențiali se leagă de un alt site decât site-ul activ, dar fac ca site-ul activ să fie nefuncțional.

Atomii din enzime vibrează în mod normal, dar nu atât de mult încât molecula să se desfășoare. Creșterea temperaturii enzimei crește cantitatea de vibrații. Prea mult se agită și enzima începe să-și piardă forma corectă. Enzimele au un interval optim de temperatură în care sunt cele mai active. Activitatea enzimatică crește pe măsură ce temperatura atinge acest interval optim, dar scade brusc după ce acest interval este trecut. Majoritatea enzimelor animale își pierd activitatea peste 40 de grade Celsius. Există bacterii numite extremofile care pot supraviețui în izvoarele termale. Enzimele lor pot rezista la temperaturi care fierb apa.

Enzimele au o regiune numită sit activ, care este responsabilă pentru efectuarea reacției chimice care este scopul principal al enzimei. La fel ca restul enzimei, site-ul activ trebuie să aibă o formă 3D adecvată pentru a funcționa. Situl activ este ca gura enzimei. Grupurile laterale ale anumitor aminoacizi se lipesc în spațiul locului activ, la fel ca dinții din gură. Aceste grupuri laterale sunt responsabile de producerea reacției chimice. Așa cum dinții trebuie aliniați pentru a mesteca mâncarea, grupurile laterale nu pot finaliza reacțiile dacă locul activ nu este în forma sa 3D.

Un alt mod prin care enzimele devin mai puțin eficiente este faptul că activitatea lor este blocată de un inhibitor chimic. Inhibitorii competitivi sunt molecule care se leagă de locul activ al enzimei. Activul este locul în care se leagă substratul, molecula pe care enzima ar trebui să o modifice, astfel încât inhibitorul competitiv concurează cu substratul pentru locul activ. Mulți inhibitori competitivi sunt cunoscuți ca inhibitori reversibili, deoarece, deși leagă site-ul activ, pot cădea. Aceasta readuce enzima.

Un alt tip de inhibitor enzimatic se numește inhibitori necompetitivi. Aceste substanțe chimice de tip nu se leagă de situsul activ, ci de un alt sit de pe enzimă. Cu toate acestea, legarea inhibitorului la celălalt sit determină o modificare a formei proteinei care fie închide, fie blochează situsul activ. Inhibitorii neconcurențiali sunt, de asemenea, numiți inhibitori alosterici, deoarece siturile alosterice sunt site-uri de reglementare care nu sunt site-ul activ. Unele enzime sunt multiple enzime care se reunesc în ceea ce se numește un complex enzimatic. Un inhibitor alosteric poate opri toate enzimele dintr-un complex prin legarea la un singur sit alosteric.