Enzimas são proteínas que catalisam, ou aceleram muito, as muitas reações químicas vitais que ocorrem no corpo o tempo todo.
Isso significa que a quantidade de produto químico "inicial" na reação, ou substrato, está desaparecendo mais rapidamente, enquanto a quantidade de produtos químicos ou produtos "acabados" se acumula mais rapidamente. Embora isso possa ser desejável a curto prazo, o que acontece quando a quantidade de produto é suficiente, mas ainda há bastante substrato para a enzima trabalhar?
Felizmente para as células, elas têm uma maneira de "falar" com as enzimas a montante, por assim dizer, para que saibam que é hora de desacelerar ou desligar. Esse caminho é o inibição por feedback de enzimas, uma forma de regulação de feedback.
Enzyme Basics
Enzimas são proteínas flexíveis que aceleram as reações bioquímicas, tornando mais fácil para a molécula do substrato assumir o arranjo físico da molécula do produto, com os dois sendo geralmente muito próximos quimicamente relacionado.
Quando uma enzima se liga ao seu substrato específico, muitas vezes induz um
alteração conformacional na molécula, impelindo-a na direção de ser mais energeticamente inclinada a assumir a forma da molécula do produto. Em termos de contabilidade química, esta facilitação de uma reação que de outra forma ocorreria muito lentamente para a vida acontece porque a enzima reduz o energia de ativação da reação.Algumas enzimas agem trazendo duas moléculas de substrato fisicamente mais próximas, dobrando-se, o que torna o a reação ocorre mais rapidamente porque os substratos podem, então, trocar elétrons mais prontamente, o material da química títulos.
Regulamentação da enzima explicada
Quando chega a hora de ordenar que uma enzima pare, a célula tem várias maneiras de fazer isso.
Um acabou inibição competitiva da enzima, que ocorre quando uma substância muito semelhante ao substrato é introduzida no meio ambiente. Isso "engana" a enzima fazendo-a se ligar à nova substância em vez de ao seu alvo pretendido. A nova molécula é chamada de inibidor competitivo da enzima.
Dentro inibição não competitiva, uma molécula recém-introduzida também se liga à enzima, mas em um local removido de onde exerce sua atividade em seu substrato, chamada de alostérico local. Isso interfere na enzima, alterando sua forma.
Dentro ativação alostérica, a química básica é a mesma que na inibição não competitiva, exceto neste caso, a enzima é disse para acelerar, não desacelerar, pela mudança na forma da ligação da molécula ao sítio alostérico induz.
Inibição de feedback: Definição
Dentro inibição de feedback, um produto é usado para regular a reação que gera aquele produto. Isso ocorre porque o próprio produto é capaz de atuar como um inibidor de enzimas em certas concentrações, múltiplas reações "a montante" de onde se forma.
Quando uma molécula, que você pode pensar como C, realimenta duas etapas em uma reação para agir como um inibidor alostérico da produção de B a partir da molécula A, é porque muito C foi acumulado na a célula. Com menos A sendo convertido em B graças à inibição alostérica por C, menos B é transformado em C, e isso ocorre até que C seja consumido o suficiente para retirá-lo da enzima A para B e iniciar as reações novamente.
Inibição de feedback: Exemplo
A síntese de ATP, a moeda de combustível universal das células vivas, é controlada pela inibição por feedback.
Trifosfato de adenosina, ou ATP, é um nucleotídeo feito de ADP, ou difosfato de adenosina, ligando um grupo fosfato ao ADP. O ATP vem da respiração celular e o ATP atua como um inibidor alostérico das enzimas em várias etapas do processo de respiração celular.
Embora o ATP seja uma molécula de combustível e, portanto, indispensável, tem vida curta e reverte espontaneamente para ADP quando encontrado em altas concentrações. Isso significa que um excesso de ATP só seria desperdiçado se a célula se desse ao trabalho de sintetizar quantidades maiores do que o faz graças à inibição por feedback.