Enzimas: o que é? & Como funciona?

Em todos os momentos, sem nenhum pensamento consciente de sua parte, os trilhões de células do seu corpo estão passando por um enorme número de reações químicas que o mantêm vivo e em equilíbrio. Embora essas reações possam ocorrer sozinhas com o tempo, essa taxa não seria rápida o suficiente para as necessidades do corpo humano.

Como resultado, quase todas as reações bioquímicas são assistidas por proteínas especializadas chamadas enzimas, que são biológicos catalisadores que pode tornar as reações um milhão de vezes mais rápidas.

A adaptação das enzimas é muito alta; a maioria das centenas de enzimas conhecidas pode catalisar apenas uma reação, e a maioria das reações só pode ser catalisada por uma enzima específica.

Apesar de ácido nucleico molécula de RNA (ácido ribonucléico) às vezes pode atuar como um catalisador não enzimático, as verdadeiras enzimas são proteínas, o que significa que consistem em longas cadeias de aminoácidos que são dobrados em uma forma particular. Existem 20 aminoácidos na natureza, todos os quais seu corpo necessita em certa quantidade.

Seu corpo pode produzir cerca de metade deles, enquanto os outros devem ser ingeridos na dieta. Os que você tem que comer são chamados Aminoácidos essenciais.

Todos os aminoácidos têm um átomo de carbono central unido a um grupo de ácido carboxílico (-COOH), um amino (-NH₂) grupo, e uma cadeia lateral, geralmente designada "-R" em diagramas químicos.

A cadeia lateral determina o comportamento único do aminoácido. A ordem dos aminoácidos em uma proteína é chamada de estrutura primária. Uma cadeia de aminoácidos é chamada de polipeptídeo; normalmente, quando uma molécula é referida como tal, não é uma proteína completa e funcional, mas um pedaço de uma.

As cadeias de aminoácidos podem se organizar em formações em espiral ou em folha; isso é conhecido como uma proteína estrutura secundária. A forma como a molécula finalmente se organiza em três dimensões, em grande parte como resultado de interações elétricas entre os aminoácidos em diferentes partes da molécula, é chamada de Estrutura terciária.

Como acontece com tantas coisas no mundo natural, a forma se encaixa na função; ou seja, a forma de uma enzima determina seu comportamento preciso, incluindo o quão fortemente ela "busca" um determinado substrato (ou seja, a molécula na qual uma enzima atua).

Como as enzimas realizam atividade catalítica? Esta questão pode ser separada em duas pesquisas relacionadas.

Um: como, em termos do movimento básico dos átomos, as enzimas aceleram as reações? E dois: quais características especiais sobre a estrutura das enzimas permitem que isso aconteça?

A forma como uma enzima acelera a taxa de reação é suavizando o caminho entre o início e o fim da reação. Nesses tipos de reações, o produtos (as moléculas que sobraram após o término da reação) têm uma energia total mais baixa do que a reagentes (as moléculas que são transformadas em produtos durante a reação).

Para fazer a reação rolar, no entanto, os produtos devem superar um "aumento" de energia, chamado de energia de ativação (E_uma).

Imagine estar de bicicleta a oitocentos metros de sua casa, um ponto que está a 30 metros verticais acima de sua garagem. Se a estrada subir 50 pés antes de cair rapidamente 150 pés para chegar à calçada, obviamente você terá que pedalar por um tempo antes de começar a desacelerar. Mas se o trecho da estrada consiste simplesmente em um rebaixamento uniforme e suave de oitocentos metros de extensão, você pode costear todo o caminho.

Uma enzima, com efeito, transforma o primeiro cenário no segundo; a diferença de elevação ainda é de 100 pés, mas o layout geral não é o mesmo.

No nível de cooperação molecular, o complexo enzima-substrato é frequentemente descrito em termos de um relação "fechadura e chave": a parte da molécula da enzima que se liga ao substrato, chamada de Site ativo, tem um formato que se adapta quase perfeitamente à molécula do substrato.

Assim como deslizar uma chave em uma fechadura e girá-la causa mudanças na fechadura (como o movimento de uma fechadura), um catalisador atinge a atividade enzimática, fazendo com que a molécula do substrato mude forma.

Essas mudanças podem resultar no enfraquecimento das ligações químicas no substrato por meio de distorção mecânica, dando à molécula o suficiente de um "empurrão" ou "torção" para se mover em direção à forma do produto final.

Muitas vezes, o produto a ser existe em um Estado de transição entretanto, que se parece um pouco com o reagente e um pouco com o produto.

Um modelo relacionado é o ajuste induzido conceito. Neste cenário, a enzima e o substrato não fazem inicialmente um encaixe perfeito com chave e fechadura, mas o próprio fato de seu entrar em contato causa mudanças na forma do substrato que otimiza o substrato enzimático físico interação.

A mudança no substrato torna-o mais parecido com uma molécula de estado de transição, que é então transformada no produto final conforme a reação avança.

Embora sejam poderosas, as enzimas, como todas as moléculas biológicas, não são invencíveis. Muitas das mesmas condições que danificam ou destroem outras moléculas, bem como células e tecidos inteiros, podem retardar a atividade enzimática ou impedir que funcionem completamente.

Como você provavelmente sabe, seu temperatura corporal deve permanecer em uma faixa estreita (geralmente cerca de 97,5 a 98,8 graus Fahrenheit) para que você permaneça saudável. Uma razão para isso é que as enzimas param de funcionar corretamente se a temperatura corporal subir acima desse nível - o que você percebe como febre.

Além disso, condições altamente ácidas podem interromper as ligações químicas da enzima. Esses danos relacionados à temperatura e ao pH são chamados desnaturação da enzima.

Além disso, como você pode esperar, um aumento na quantidade de enzima tende a acelerar ainda mais a reação, enquanto uma diminuição na concentração da enzima a retarda.

Da mesma forma, adicionar mais substrato e ao mesmo tempo manter a mesma quantidade de enzima acelera uma reação até que a enzima esteja "esgotada" e não possa atender a todo o substrato presente.

Digamos que você faça uma viagem de bicicleta cross-country para arrecadar fundos e tenha o apoio de amigos que lhe dão bebidas e roupas limpas em uma van.

Seus amigos precisarão de apoio próprio durante a viagem, como gasolina para o veículo e comida para a tripulação.

Se sua viagem pode ser considerada uma "reação" e a tripulação da van é a "enzima" que "catalisa" sua viagem, então as lojas de alimentos na rota podem ser consideradas coenzimas - dentro bioquímica, substâncias que não são enzimas, mas são necessárias para que as enzimas realizem melhor seu trabalho.

Assim como os substratos, as coenzimas se ligam ao sítio ativo das enzimas, onde o substrato se liga, mas não são consideradas substratos em si.

As coenzimas geralmente funcionam como transportadores de elétrons ou locais de acoplamento temporário para átomos ou grupos funcionais que são transferidos entre as moléculas na reação geral. Cofatores são moléculas inorgânicas como o zinco que ajudam as enzimas em organismos vivos, mas, ao contrário das coenzimas, elas não se ligam ao sítio ativo de uma enzima.

Exemplos de comuns coenzimas incluir:

• coenzima A, ou CoA, que se liga ao acetato para formar acetil CoA, importante na respiração celular, que gera energia para as células a partir do açúcar glicose;
• nicotinamida adenina dinucelotida (NAD) e flavina adenina dinucelotídeo (FAD), que são transportadores de elétrons de alta energia que também contribuem para a respiração celular;
• fosfato de piridoxal, ou vitamina B6, que move grupos amino entre as moléculas.