Aminoácidos: Função, Estrutura, Tipos

Aminoácidos são um dos quatro principais macromoléculas de vida, os outros sendo carboidratos, lipídios e ácidos nucleicos. Eles servem principalmente como unidades monoméricas de proteínas. Os 20 aminoácidos naturais são encontrados em todos os seres vivos, desde bactérias até humanos.

Uma vez que os aminoácidos produzem proteínas e as proteínas são responsáveis ​​pela maior parte da massa corporal, esses ácidos são literalmente o material com o qual as pessoas (e outros animais) são feitas.

Déficits em um ou mais aminoácidos podem levar a tecidos incompletos ou mal construídos e também se acredita que desempenham um papel na gênese de alguns tipos de câncer.

O corpo humano é capaz de sintetizar 10 desses ácidos, mas os outros 10 devem ser obtidos de fontes dietéticas e por isso são chamados de Aminoácidos essenciais. Às vezes, são oferecidos como suplementos de aminoácidos essenciais.

Os aminoácidos que o corpo pode fabricar são chamados aminoácidos não essenciais, um termo um tanto enganador, uma vez que o corpo os requer de fato.

Cada aminoácido tem uma abreviatura de uma letra maiúscula e uma abreviatura de três letras (por exemplo, tirosina atende por "tyr" e "Y"). Às vezes, os aminoácidos são modificados depois de já terem sido incorporados ao proteínas (um exemplo é a hidroxilação da prolina).

Os aminoácidos se tornaram populares em suplementos dietéticos entre pessoas interessadas na saúde geral e aqueles que desejam construir massa muscular através de uma combinação de musculação e nutrição intervenções.

• O primeiro aminoácido a ser identificado foi a asparagina, isolada do suco de aspargos em 1806.

A estrutura universal de todos os aminoácidos é um átomo de carbono central que tem um carboxila grupo, um grupo amino, uma átomo de hidrogênio e um Cadeia lateral "R" que varia de aminoácido para aminoácido ligado a ele.

O grupo carboxila consiste em um átomo de carbono com ligação dupla a um átomo de oxigênio e também ligado a um grupo hidroxila (-OH). Pode ser representado como -CO (OH) e é isso que dá a esses compostos a designação de "ácido", já que o átomo de hidrogênio no componente hidroxila é prontamente doado, deixando para trás um -CO (O-) grupo.

Os 20 aminoácidos encontrados na natureza são chamados alfa-aminoácidos porque o grupo amino (-NH2) está ligado ao carbono alfa do ácido carboxílico, que é o carbono próximo ao grupo -CO (OH). Este carbono é também o carbono "central" descrito acima.

Os aminoácidos variam em massa de 75 gramas por mol (glicina) a 204 gramas por mol (triptofano) e, em média, são menores que a glicose do açúcar (180 gramas por mol).

Se todos os aminoácidos fossem observados com igual frequência na natureza, cada um seria responsável por cerca de 5 por cento dos aminoácidos em estruturas de proteínas (100 por cento dividido por 20 aminoácidos = 5 por cento por aminoácido).

Na realidade, essas frequências de ocorrência variam de pouco mais de 1,2% (triptofano e cisteína) a pouco menos de 10% (leucina).

O Cadeias laterais "R", ou simplesmente cadeias R, caem em várias subcategorias que descrevem e determinam o comportamento bioquímico do aminoácido como um todo. Um esquema comum categoriza os aminoácidos como hidrofóbico, hidrofílico (ou polar), carregada ou anfipático.

Hidrofóbico vem do grego para "temer a água", e esses oito aminoácidos são tão rotulados porque suas cadeias laterais são não polar, o que significa que eles não carregam uma carga eletrostática líquida ou uma carga distribuída assimetricamente. Como resultado desta propriedade, hidrofóbico aminoácidos são normalmente encontrados no interior das proteínas, "protegidos" da água.

Da mesma forma, esses ácidos ' hidrofílico os pares tendem a se reunir nas superfícies externas das proteínas. Carregada e anfipático as moléculas, por sua vez, exibem seus próprios encantos e peculiaridades.

A seguir está uma lista de aminoácidos individuais, juntamente com algumas de suas características distintivas. Eles são apresentados na ordem de suas abreviações de uma letra para facilitar a referência, mas se você optar por tentar memorizar o nomes dos aminoácidos, você deve usar qualquer esquema de agrupamento ou outro artifício que torne esta tarefa o mais fácil possível.

Esses oito aminoácidos são geralmente agrupados e às vezes chamados de "não polares" em vez de hidrofóbicos, embora signifiquem essencialmente a mesma coisa. Eles participam do interior de proteínas em interações de van der Waals, que são como covalentes ou ligações ionicas mas muito mais fraco e transitório.

• Alanina (ala ou A): O segundo aminoácido mais leve e também o segundo mais abundante.
• Glicina (gly ou G): Na verdade, não tem uma cadeia lateral completa (a cadeia lateral da glicina é um único hidrogênio) e, portanto, é colocado com outro compostos não polares por padrão, mas são frequentemente encontrados perto da superfície de proteínas e podem ser rotulados de forma plausível como "hidrofílicos" para este razão.
• Fenilalanina (phe ou F): Como a tirosina e o triptofano, este é um aminoácido aromático, que não tem nada a ver com seu cheiro (os aminoácidos não têm cheiro) e, em vez disso, indica a presença de um grupo fenil (um anel de seis carbonos contendo três ligações duplas).
• Isoleucina (ile ou I): A isômero de leucina com um único grupo metil (-CH3) ligado a um carbono diferente na cadeia R. (Os isômeros têm o mesmo número e tipo de átomos, mas arranjos espaciais diferentes.)
• Leucina (leu ou L): Tal como acontece com seu isômero, a leucina é um aminoácido de cadeia ramificada (BCAA), uma referência à construção da cadeia R. Como a maioria dos animais não consegue sintetizar BCAAs, esses são dois dos aminoácidos essenciais.
• Metionina (met ou M): Um dos dois aminoácidos contendo enxofre, sendo o outro a cisteína. Às vezes classificado como anfipático ou mesmo polar, dependendo de seu entorno.
• Proline (pro ou P): O grupo amino da prolina existe em um anel de cinco átomos em vez de como um grupo terminal -NH2.
• Valina (val ou V): Outro BCAA; equivalente a uma molécula de leucina com um grupo metil de base excisado.

O triptofano às vezes é incluído neste grupo, mas na verdade é anfipático.

Esses aminoácidos são freqüentemente chamados de "polares, mas sem carga". Eles salpicam as superfícies externas das proteínas e não recuam na presença de água.

• Cisteína (cys ou C): Contém um átomo de enxofre; é responsável por apenas 1,2 por cento dos aminoácidos na natureza.
• Histidina (his ou H): A histidina contém não um, mas dois grupos -NH2, tornando-o um aminoácido muito versátil graças à sua capacidade de receber ou descarregar prótons (ou seja, átomos de hidrogênio) em vários locais. Em algumas fontes, a histidina é listada principalmente como anfipática.
• Asparagina (asn ou N): Quimicamente, este é o ácido aspártico com um grupo amino substituindo o hidrogênio ácido do grupo carboxila.
• Glutamina (gln ou Q): Idêntico ao ácido glutâmico com um grupo amino substituindo o hidrogênio ácido do grupo carboxila.
• Serina (ser ou S): As propriedades hidrofílicas da serina devem-se ao fato de conter um grupo hidroxila.
• Treonina (thr ou T): Semelhante em estrutura a um açúcar chamado threose, e com o seu nome.

Esses compostos se comportam de maneira muito semelhante aos aminoácidos hidrofílicos (polares), pois interagem prontamente com a água, mas carregam uma carga líquida de +1 ou -1. Isso os torna ácidos (doadores de prótons) ou bases (aceitadores de prótons) no pH, ou acidez, do corpo humano.

• Ácido aspártico (asp ou D): Desprotonado em pH fisiológico (corporal), conferindo carga negativa à molécula. Também chamado de aspartato.
• Ácido glutâmico (glu ou E): Desprotonado em pH fisiológico. Também chamado de glutamato.
• Lisina (lys ou K): Uma base e protonada em pH fisiológico.
• Arginina (arg ou R): Também uma base e protonada em pH fisiológico.

"Anfipático" se traduz aproximadamente como "sentir ambos" em grego, e esses aminoácidos podem funcionar tanto como não polares (hidrofóbicos) quanto polares (hidrofílicos), quase como um jogador de softball que não é um arremessador ou batedor superstar, mas pode atuar habilmente em ambas as funções em um esporte em que as capacidades da maioria dos jogadores são altamente especializado.

Eles não carregam uma carga líquida, mas a distribuição de carga elétrica ao longo das cadeias R destes aminoácidos é marcadamente assimétrico.

• Tirosina (tyr ou T): Seu grupo hidroxila pode doar e aceitar uma ligação de hidrogênio, então a tirosina às vezes "age" como hidrofílica.
• Triptofano (tente ou W): O maior aminoácido; um precursor do neurotransmissor serotonina (5-hidroxitriptamina).