O enzima catalase é uma das enzimas mais eficientes conhecidas, uma vez que cada enzima pode realizar cerca de 800.000 eventos catalíticos por segundo. A principal função da catalase é proteger as células do peróxido de hidrogênio (H2O2) moléculas, convertendo-as em oxigênio (O2) e água (H2O). H2O2 pode danificar o DNA.
A catalase é formada por quatro partes individuais, ou monômeros, que se envolvem em uma enzima em forma de haltere. Cada monômero tem um centro catalítico que contém uma molécula heme, que se liga ao oxigênio. Cada monômero também se liga a uma molécula de NADPH, que protege a própria enzima dos efeitos prejudiciais do H2O2.
A catalase funciona melhor a um pH de 7 e é altamente abundante em peroxissomos, que são as bolsas dentro de uma célula que quebram as moléculas tóxicas.
Estrutura da catalase: todos os quatro, um e um para todos
A catalase é uma enzima de quatro partes, ou um tetrâmero. Quatro monômeros se enrolam para formar uma enzima em forma de haltere. Cada monômero tem quatro domínios, ou partes - como partes do corpo que fazem coisas diferentes.
O segundo domínio é aquele que contém o grupo heme. O terceiro domínio é conhecido como domínio de envolvimento, que é onde os quatro monômeros se envolvem para formar um tetrâmero.
Muitas pontes de sal, ou interações iônicas entre as cadeias laterais de aminoácidos carregadas positivamente e negativamente, mantenha os quatro monômeros juntos. Os monômeros se entrelaçam, tornando a enzima tetrâmero muito estável.
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Cada monômero do tetrâmero de catalase contém um grupo heme. Os grupos heme são moléculas em forma de disco que têm um átomo de ferro no centro, que liga o oxigênio. O heme está enterrado no meio do domínio catalítico de cada monômero. Cada monômero de catalase também se liga a uma molécula de NADPH, mas em sua superfície.
O NADPH existe para proteger a enzima do H2O2 (peróxido de hidrogênio) que deve catalisar. An H2O2 molécula pode se tornar uma molécula de superóxido, que são dois átomos de oxigênio ligados um ao outro, com um deles tendo um elétron que é altamente reativo - o que significa que pode interagir com os elétrons em ligações químicas em outras moléculas e quebrá-las títulos.
É tão rápido
Radicais de oxigênio, como H2O2, são produzidos por processos celulares normais. Por serem perigosos para a célula, devem ser convertidos em moléculas benignas.
A catalase é uma das enzimas mais rápidas conhecidas. Cada monômero no tetrâmero de catalase pode realizar quase 200.000 eventos catalíticos por segundo. Como um tetrâmero tem quatro monômeros, cada enzima catalase pode fazer quase 800.000 eventos catalíticos por segundo.
A catalase precisa desse nível de eficiência porque H2O2 é perigoso para a célula. As enzimas catalase se acumulam em bolsas chamadas peroxissomos dentro de uma célula. Peroxissomos são vesículas que degradam moléculas tóxicas para a célula, incluindo radicais de oxigênio, como H2O2.
PH neutro
Os pesquisadores estudaram a atividade da catalase a um pH de 7,4 e a 25 graus Celsius (77 graus Fahrenheit). O ótimo pH para a reação da catalase é em torno de 7, então uma maneira de os pesquisadores interromperem a atividade da catalase em um tubo de ensaio é alterar o pH adicionando um ácido ou base forte.
Dentro da célula, a catalase se acumula em peroxissomos, que possuem pHs variáveis quando medidos em células diferentes. O jornal “IUBMB Life” relatou que os peroxissomos têm pHs que variam de 5,8-6,0, 6,9-7,1 e 8,2.
Assim, diferentes peroxissomos podem conter diferentes quantidades de catalase, ou podem ligar ou desligar a catalase dependendo de como eles regulam seu nível de pH interno.