Quais são os efeitos da fervura e do congelamento na atividade enzimática?

As enzimas são essenciais para toda a vida porque catalisam reações químicas que, de outra forma, aconteceriam muito lentamente para sustentar a vida. É importante ressaltar que as taxas nas quais as enzimas são capazes de catalisar suas reações alvo e a capacidade das enzimas de manter sua estrutura são altamente dependentes da temperatura. Como resultado, o congelamento e a fervura podem ter efeitos significativos na atividade enzimática.

TL; DR (muito longo; Não li)

A fervura quebra as enzimas de modo que elas não funcionam mais. Abaixo do ponto de congelamento, a cristalização impede o funcionamento das enzimas.

Movimento molecular e o papel da temperatura

Para entender como o congelamento afeta a atividade enzimática, primeiro é necessário entender o efeito da temperatura nas moléculas que são os substratos para a catálise enzimática. Dentro das células, as moléculas do substrato estão em movimento aleatório constante, conhecido como movimento browniano, como resultado de colisões entre as moléculas do substrato e as moléculas individuais de água. À medida que a temperatura aumenta, a velocidade desse movimento molecular aleatório também aumenta, uma vez que as moléculas têm mais energia vibracional em temperaturas mais altas. O movimento mais rápido aumenta a frequência de colisões aleatórias entre moléculas e enzimas, o que é importante para a atividade enzimática, uma vez que as enzimas dependem de suas moléculas de substrato colidindo nelas antes que uma reação possa ocorrer.

Efeito do congelamento na atividade enzimática

Em temperaturas muito frias, o efeito oposto domina - as moléculas se movem mais lentamente, reduzindo a frequência das colisões enzima-substrato e, portanto, diminuindo a atividade da enzima. No ponto de congelamento, o movimento molecular diminui drasticamente à medida que ocorre a formação de sólidos e as moléculas ficam presas em formações cristalinas rígidas. Dentro desses cristais sólidos, as moléculas têm muito menos liberdade de movimento em comparação com as mesmas moléculas em um arranjo líquido. Como resultado, as colisões enzima-substrato são extremamente raras, uma vez que ocorre o congelamento e a atividade da enzima é quase zero abaixo do congelamento.

Estrutura Enzimática

Embora o aumento da temperatura resulte em taxas mais altas de atividade enzimática, há um limite superior de temperatura no qual as enzimas podem continuar a funcionar. Para entender por que isso ocorre, a estrutura e a função das enzimas devem ser consideradas. As enzimas são proteínas, compostas de aminoácidos individuais mantidos juntos em uma estrutura tridimensional por ligações químicas entre os aminoácidos. Essa estrutura tridimensional é crítica para a atividade enzimática, pois as enzimas são estruturadas para formar um "encaixe" físico em torno de seus substratos.

Ebulição e desnaturação

Em temperaturas próximas à ebulição, as ligações químicas que unem a estrutura das enzimas começam a se quebrar. A perda resultante da estrutura tridimensional faz com que as enzimas não se ajustem mais às moléculas do substrato alvo, e as enzimas parem totalmente de funcionar. Essa perda de estrutura, conhecida como desnaturação, é irreversível - uma vez que as enzimas são aquecidas tanto que o as ligações químicas que os mantêm unidos se rompem, eles não se formarão espontaneamente novamente se as temperaturas diminuir. Isso é diferente do congelamento, que não afeta a estrutura da enzima - se a temperatura aumentar após o congelamento, a atividade da enzima será restaurada.

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