Nawet najmniejsze molekuły lub organizmy o szybkim czasie reprodukcji mogą zająć dużo czasu, aby wyprodukować to, co chcesz zbadać. W przypadku bakterii na szalce Petriego szybkość reakcji zależy od ilości reagenta oraz od obecności enzymów. Niezależnie od przypadku, możesz użyć równań, aby określić szybkość tych reakcji biochemicznych.
Kinematyka enzymatyczna
W chemiiszybkość reakcjisą opisane za pomocąwartości kktóre mierzą, jak szybko zachodzi reakcja od reagentów do produktów. W przypadku reakcji, w których stosuje się katalizatory, związki biologiczne, które przyspieszają szybkość reakcji, szybkość,kkot, pozwala określić maksymalną szybkość reakcji.maksymalna szybkość reakcji, Vmaks, informuje, ile cząsteczek jest przekształcanych w produkt reakcji, gdy enzym całkowicie się rozpuści.
Enzymy osiągają te wysokie prędkości poprzez obniżenie energii aktywacji reakcji, czyli ilości energii wymaganej do zajścia reakcji. Kiedy enzym łączy się z substratem, cząsteczką lub związkami, które obserwujesz, tworzy kompleks enzym-substrat. Nie wpływają bezpośrednio na ilość związków substratów lub produktów, a także zależą od innych czynników, takich jak stężenie enzymu, temperatura pH i siła między jonami więzy.
Równanie KCAT
Szybkość reakcji pozwala pisać równania, aby określić, jak różne ilości reagentów prowadzą do ilości produktów. Dla podstawowej reakcjixA + yB → zC(czyli konwersjaxpieprzykiZAztakpieprzykibplonyzpieprzykido), równanie stawki byłoby
r=k[A]^m\times[B]^n
dla szybkości reakcjir,stała szybkośćki stężenia moloweZAiboznaczone nawiasami. M inieto wykładniki, które określasz poprzez eksperymenty, które mierzą szybkość reakcji. fa
W konkretnym przypadku reakcji katalizowanej enzymami prędkość początkowav0jest
v_0=\frac{k_{kot}}{K_m}
dla początkowej szybkości reakcjiv0. Ta prędkość mówi ci o szybkości katalizy w tymkkotformuła.KmjestStała Michaelisa-Mentena, które można zmierzyć eksperymentalnie lub obliczyć jako stężenie substratu przy połowie maksymalnej prędkości.
Stała ma swoją nazwę odRównanie Michaelisa-Mentena
v_0=\frac{v_{max}\times[S]}{K_m+[S]}
dla stężenia substratu[S]i maksymalna prędkośćvmaksinformuje o szybkości reakcji enzymatycznej. Kiedy obliczaszkkot, możesz też pisać
v_0=\frac{k_{cat}\times [E]\times [S]}{K_m}
jako ogólna metoda szybkości reakcji dla stężeń enzymu i substratu[MI]i[S], odpowiednio.
Inne metody równań KCAT
Te różne równania pozwalają użyć tego, które jest najbardziej odpowiednie do dowolnego celu, niezależnie od tego, czy jest to tempo rozmnażania się bakterii, czy tempo zapłonu między paliwami a gazem. Możesz nawet użyć tych równań, łącząc obserwacje eksperymentalne z modelami teoretycznymi i obliczeniami. Możesz dowiedzieć się o znaczeniu metod równania Michaelisa Mentena dzięki tym różnym sposobom definiowania szybkości reakcji.
kkotrównanie służy jako podstawa do tworzeniabioreaktory. Są to systemy, które pozwalają mikroorganizmom rozwijać się w optymalnym środowisku, takim, które może wytworzyć jak najwięcej produktu. W niektórych krajach azjatyckich bioreaktory są nawet wykorzystywane do produkcji sfermentowanej żywności.
Na ogół bardzo trudne lub niemożliwe jest określenie znaczeniaKmbez dodatkowych informacji. Naukowcy stosują stosunekkcat/Kmaby zmierzyć, jak specyficznie i wydajnie enzym wiąże się z podłożem. Ten stosunek, znany jako stała specyficznościkSP, pozwala zreformować równanie Michaelisa-Mentena jako
v=\frac{k_{SP}[S]}{1+\frac{k_{SP}[S]}{k_{cat}}}
aby zmierzyć dokładniejsze wartościkSP.
