Jakie zakończenie znajduje się zwykle na końcu nazw enzymów?

Enzymy to cząsteczki, w szczególności białka, które pomagają przyspieszyć reakcje biochemiczne poprzez interakcję ze składnikami (reagentami i produktami) bez trwałej ich zmiany. Ten proces ułatwiający jest znany jako katalizai odpowiednio, same enzymy są identyfikowane jako katalizatory.

Enzymy, jak wielu graczy w mikrobiologia świat, może mieć długie i niewygodne nazwy, prawie wszystkie kończą się na „-ase”. Ale jeśli znasz formalny system, w ramach którego nazywane są enzymy, możesz wiele rozwikłać tajemnic na temat funkcji danego enzymu, nie wiedząc dokładnie, jaka reakcja ten enzym katalizuje.

Potocznie katalizatorem jest każdy byt, który poprawia przepływ, wydajność lub efektywność danego przedsięwzięcia. Jeśli jesteś trenerem koszykówki i wiesz, że umieszczenie danego popularnego zawodnika w grze rozgrzeje publiczność i całą drużynę, to wykorzystujesz obecność katalizatora.

Ludzkie katalizatory sprawiają, że rzeczy się dzieją, a także sprawiają, że ludzie wokół nich wyglądają na maksymalnie biegłych. W ten sam sposób katalizatory biologiczne mogą sprawić, że niektóre procesy biochemiczne wydają się prawie automatyczne, gdy są w fakt, że procesy te potknęłyby się i chwiejnie zmierzały w kierunku niepewnego zakończenia w przypadku braku enzym.

Katalizatory często nie są wpisywane do wzoru reakcji chemicznej, w której uczestniczy, ponieważ z definicji katalizator pozostaje niezmieniony w swojej pierwotnej postaci pod koniec reakcji.

Pod koniec lat siedemdziesiątych XIX wieku ustalono, że coś w drożdżach może powodować, że źródła cukru będą przekształcają się w napoje alkoholowe znacznie szybciej, niż mogłoby to nastąpić spontanicznie, i to samo zasada fermentacja stosowane do starzenia sera.

Pozostawione same sobie w odpowiednich warunkach, niektóre rodzaje gnijących owoców mogą ostatecznie doprowadzić do powstania alkoholu etylowego. Jednak dodanie drożdży nie tylko przyspiesza fermentację, ale także wprowadza zarówno przewidywalność, jak i miarę kontroli w całej reakcji chemicznej.

„Enzym” pochodzi od greckiego słowa „z drożdżami”. W dzisiejszym użyciu odnosi się do biologiczny katalizatory w organizmach lub substancje wytwarzane zarówno przez żywy system, jak i dla jego korzyści.

Główną funkcją wszystkich enzymów jest katalizowanie procesów metabolicznych zachodzących w komórce. Bardziej formalna definicja enzymu określa, że ​​enzym musi nie tylko oddziaływać na reakcje w żywej komórce, ale także zostać stworzony przez organizm – ten sam lub inny.

Poszczególne enzymy można opisać pod względem ich specyficzność. Jest to miara tego, jak wyłączny jest związek enzymu z jego podłoże lub podłoża. Podłoża są cząsteczkami, z którymi wiążą się enzymy, zwykle reagentami. Gdy enzym wiąże się tylko z jednym substratem w jednej reakcji, oznacza to: absolutny specyficzność. Kiedy może wiązać się z wieloma różnymi, ale chemicznie podobnymi substratami, enzym ma: Grupa specyficzność.

To, jak dobrze działają enzymy – czyli jak bardzo mogą wpływać na reakcje, na które celują, w porównaniu z warunkami neutralnymi – zależy od wielu czynników. Należą do nich temperatura i kwasowość, które wpływają na stabilność wszystkich białek, nie tylko enzymów.

Jak można się spodziewać, zwiększenie ilości substratu może zwiększyć szybkość reakcji, o ile enzym nie jest już „nasycony”; odwrotnie, dodanie enzymów może przyspieszyć reakcję na danym poziomie substratu i umożliwić dodanie większej ilości substratu bez naruszania pułapu produkcyjnego.

Szybkość zanikania substratu (i pojawiania się reagentów) w reakcjach, w których biorą udział enzymy, nie jest liniowa, ale raczej ma tendencję do zwalniania, gdy reakcja zbliża się do końca. Jest to reprezentowane na wykresie stężenia w funkcji czasu przez nachylenie w dół, które staje się coraz bardziej stopniowe w miarę upływu czasu.

Prawie każda lista enzymów zawierająca najbardziej znane i najlepiej zbadane z pewnością zawiera katalizatory glikolizy, kwas cytrynowy (tj. Krebs lub kwas trikarboksylowy) cykl lub oba. Te procesy, z których każdy składa się z wielu indywidualnych reakcji, obejmują rozkład glukozy do pirogronianu w komórce cytoplazma i konwersja pirogronianu w rotującą serię związków pośrednich, które ostatecznie umożliwiają zajście oddychania tlenowego.

Dwa enzymy zaangażowane we wczesną część glikolizy to glukozo-6-fosfataza i fosfofruktokinaza, natomiast syntaza cytrynianowa jest głównym graczem w cyklu kwasu cytrynowego.

Czy możesz przewidzieć, co te enzymy mogą zrobić na podstawie ich nazw? Jeśli nie, spróbuj ponownie za około pięć minut.

Nazwa enzymu może nie spływać łatwo z języka, ale taki jest koszt przyjęcia chemii. Większość nazw składa się z dwóch słów, przy czym pierwsze identyfikuje substrat, na który działa enzym a drugi sygnalizuje rodzaj reakcji (więcej o tym drugim atrybucie w następnym) Sekcja).

Chociaż przytłaczająca liczba nazw enzymów kończy się na „-aza”, wiele ważnych i dobrze zbadanych nie kończy się na „-ase”. Każda lista enzymów odnoszących się do ludzkiego trawienia będzie zawierać: trypsyna i pepsyna. Jednakże przyrostek enzymu „-aza” sam w sobie nie oznacza nic więcej niż fakt, że dane białko jest w rzeczywistości enzymem i nie odnosi się do szczegółów funkcjonalnych.

Istnieje sześć głównych klas enzymów, podzielonych na kategorie na podstawie ich funkcji. Większość z tych klas obejmuje również podklasy. Ich imiona są pomocne w ustaleniu, co robią, ale tylko wtedy, gdy znasz trochę grekę lub łacinę.

• Oksydoreduktazy to enzymy biorące udział w reakcjach, w których substrat jest albo utleniony (tj. traci elektrony) lub zredukowany (tj. zyskuje elektrony). Przykłady obejmują enzymy kończące się na dehydrogenaza, oksydaza, peroksydaza i reduktaza. Dehydrogenaza mleczanowa, który katalizuje wzajemną konwersję mleczanu i pirogronianu w fermentacja, należy do klasy oksydoredukatazy.

• Transferazy, jak sugeruje nazwa, przenoszą grupy funkcyjne, a nie tylko elektrony lub pojedyncze atomy, z jednej cząsteczki do drugiej. Kinazy, które dodają grupy fosforanowe do cząsteczek (np. dodanie grupy fosforanowej do fruktozo-6-fosforanu w glikolizie).

• Hydrolazy katalizują reakcje hydrolizy, w których cząsteczka wody („hydro-”) jest używana do rozszczepienia większej cząsteczki („-lase”), aby rozbić ją na mniejsze. Fosfatazy, które są funkcjonalnymi przeciwieństwami kinaz, robią to poprzez usunięcie grup fosforanowych; proteazy, peptydazy i nukleazy, które rozkładają cząsteczki bogate w białko, to drugi podtyp.

• Lyases tworzyć podwójne wiązania w cząsteczce, usuwając grupę z atomu węgla. (W reakcji odwrotnej do jednego z atomów węgla w wiązaniu podwójnym dodaje się grupę, aby przekształcić ją w wiązanie pojedyncze). Enzymy kończące się na dekarboksylaza, hydrataza, syntaza i lias same w sobie są przykładami.

• Izomerazy katalizują reakcje izomeryzacji, które są przegrupowaniami cząsteczki w celu wytworzenia izomer, cząsteczka o tej samej liczbie i rodzajach atomów (czyli o tym samym wzorze chemicznym), ale o innym kształcie. Są więc rodzajem transferazy, ale zamiast przemieszczać grupy między cząsteczkami, robią to w cząsteczkach. Izomeraza, mutaza i racemaza enzymy należą do tej klasy.

• Ligazy katalizować tworzenie wiązania poprzez proces ATP hydroliza, a nie przez przenoszenie atomu lub grupy z jednego miejsca do drugiego. Syntetaza karboksylazy jest przykładem enzym ligazowy.