Przez cały czas, bez jakiejkolwiek świadomej myśli z Twojej strony, biliony komórek w Twoim ciele przechodzą ogromną liczbę reakcji chemicznych, które utrzymują Cię przy życiu i w równowadze. Chociaż reakcje te mogą zachodzić samoistnie w odpowiednim czasie, tempo to nie byłoby wystarczająco szybkie, aby sprostać wymaganiom ludzkiego ciała.
W rezultacie prawie wszystkie reakcje biochemiczne są wspomagane przez wyspecjalizowane białka zwane enzymy, które są biologiczne katalizatory które mogą sprawić, że reakcje będą ponad milion razy szybsze.
Dostosowanie enzymów jest bardzo wysokie; większość z setek znanych enzymów może katalizować tylko jedną reakcję, a większość reakcji może być katalizowana tylko przez jeden konkretny enzym.
Czym dokładnie są enzymy?
Chociaż kwasu nukleinowego cząsteczka RNA (kwas rybonukleinowy) może czasami działać jako katalizator nieenzymatyczny, prawdziwe enzymy to białka, co oznacza, że składają się z długich łańcuchów aminokwasy które są składane w określony kształt. W przyrodzie jest 20 aminokwasów, z których wszystkie w pewnej ilości są potrzebne Twojemu organizmowi.
Twoje ciało może wyprodukować około połowy z nich, podczas gdy pozostałe muszą być spożywane w diecie. Te, które musisz zjeść, nazywają się aminokwasy.
Wszystkie aminokwasy mają centralny atom węgla połączony z grupą kwasu karboksylowego (-COOH), grupę aminową (-NH2) i łańcuch boczny, zwykle oznaczony jako „-R” na schematach chemicznych.
Łańcuch boczny determinuje unikalne zachowanie aminokwasu. Kolejność aminokwasów w białku nazywa się jego struktura podstawowa. Ciąg aminokwasów nazywa się a polipeptyd; zwykle, gdy cząsteczka jest określana jako taka, nie jest to kompletne, funkcjonalne białko, ale kawałek jednego.
Struny aminokwasów mogą układać się w formacje podobne do spirali lub arkuszy; jest to określane jako białko struktura drugorzędowa. Sposób, w jaki cząsteczka ostatecznie układa się w trzech wymiarach, głównie w wyniku oddziaływań elektrycznych między aminokwasami w różnych częściach cząsteczki, nazywa się struktura trzeciorzędowa.
Jak w przypadku wielu rzeczy w świecie przyrody, forma pasuje do funkcji; to znaczy, kształt enzymu determinuje jego dokładne zachowanie, w tym to, jak silnie „poszukuje” określonego podłoże (czyli cząsteczka, na którą działa enzym).
Jak działają enzymy?
Jak enzymy wykonują aktywność katalityczną? To pytanie można podzielić na dwa powiązane pytania.
Po pierwsze: w jaki sposób, jeśli chodzi o podstawowe poruszanie się atomów, enzymy przyspieszają reakcje? A po drugie: jakie szczególne cechy struktury enzymów na to pozwalają?
Sposób, w jaki enzym przyspiesza szybkość reakcji, polega na wygładzeniu ścieżki między początkiem a końcem reakcji. W tego rodzaju reakcjach produkty (cząsteczki pozostałe po zakończeniu reakcji) mają niższą energię całkowitą niż reagenty (cząsteczki, które podczas reakcji zamieniają się w produkty).
Aby jednak reakcja zaczęła się toczyć, produkty muszą pokonać „garb” energetyczny, zwany energia aktywacji (MIza).
Wyobraź sobie, że znajdujesz się na rowerze pół mili od domu, w punkcie, który znajduje się 100 stóp w pionie nad Twoim podjazdem. Jeśli droga najpierw wznosi się na 50 stóp, zanim szybko opadnie 150 stóp, aby dostać się na podjazd, oczywiście musisz przez chwilę pedałować, zanim zaczniesz wybiegać. Ale jeśli odcinek drogi składa się po prostu z jednolitego, łagodnego, półmilowego zjazdu, możesz przejechać całą drogę.
W efekcie enzym przekształca pierwszy scenariusz w drugi; różnica wysokości nadal wynosi 100 stóp, ale ogólny układ nie jest taki sam.
Model zamka i klucza
Na poziomie kooperacji molekularnej kompleks enzym-substrat jest często opisywany w kategoriach a Relacja „zamek i klucz”: część cząsteczki enzymu, która wiąże się z substratem, zwana aktywna strona, jest ukształtowany tak, że prawie idealnie wpasowuje się w cząsteczkę substratu.
Podobnie jak wsunięcie klucza do zamka i przekręcenie go powoduje zmiany w zamku (takie jak ruch zasuwą), katalizator osiąga aktywność enzymatyczną, powodując zmianę cząsteczki substratu kształt.
Zmiany te mogą skutkować osłabieniem wiązań chemicznych w podłożu poprzez odkształcenia mechaniczne, nadanie cząsteczce wystarczającego „pchnięcia” lub „skręcenia”, aby przesunąć się w kierunku kształtu ostatecznego produktu.
Często produkt, który ma być, istnieje w stan przejściowy w międzyczasie, który wygląda trochę jak reagent i trochę jak produkt.
Powiązanym modelem jest wywołane dopasowanie pojęcie. W tym scenariuszu enzym i substrat nie są początkowo idealnie dopasowane, ale sam fakt ich wchodzenie w kontakt powoduje zmiany kształtu podłoża, które optymalizuje fizyczny substrat enzymatyczny interakcja.
Zmiana substratu sprawia, że bardziej przypomina on cząsteczkę w stanie przejściowym, która jest następnie przekształcana w produkt końcowy w miarę postępu reakcji.
Co wpływa na funkcję enzymu?
Chociaż są potężne, enzymy, podobnie jak wszystkie cząsteczki biologiczne, nie są niezwyciężone. Wiele z tych samych warunków, które uszkadzają lub niszczą inne cząsteczki, a także całe komórki i tkanki, może spowolnić aktywność enzymów lub całkowicie je uniemożliwić.
Jak zapewne wiesz, twoje temperatura ciała musi pozostać w wąskim zakresie (zwykle około 97,5 do 98,8 stopni Fahrenheita), aby zachować zdrowie. Jednym z powodów jest to, że enzymy przestają działać prawidłowo, jeśli temperatura ciała wzrośnie powyżej tego poziomu – co odbierasz jako gorączkę.
Ponadto silnie kwaśne warunki mogą zakłócać wiązania chemiczne enzymu. Takie uszkodzenia związane z temperaturą i pH nazywa się denaturacja enzymu.
Ponadto, jak można się spodziewać, wzrost ilości enzymu jeszcze bardziej przyspiesza reakcję, podczas gdy spadek stężenia enzymu ją spowalnia.
Podobnie, dodanie większej ilości substratu przy zachowaniu tej samej ilości enzymu przyspiesza reakcję, aż enzym zostanie „wyczerpany” i nie będzie mógł zająć się całym obecnym substratem.
Czym są koenzymy i kofaktory?
Załóżmy, że wybierasz się na wycieczkę rowerową, w której zbierasz fundusze, a po drodze są wspierani przez przyjaciół, którzy dają ci napoje i świeże ubrania z furgonetki.
Twoi znajomi będą potrzebować własnego wsparcia podczas podróży, takiego jak benzyna do pojazdu i jedzenie dla załogi.
Jeśli Twoja podróż może być postrzegana jako „reakcja”, a załoga furgonetki jest „enzymem”, który „katalizuje” Twoją podróż, wówczas sklepy spożywcze na trasie można uznać za koenzymy - w biochemia, substancje, które nie są enzymami, ale są potrzebne enzymom do jak najlepszego wykonywania swojej pracy.
Podobnie jak substraty, koenzymy wiążą się z miejscem aktywnym enzymów, gdzie wiąże się substrat, ale same nie są uważane za substraty.
Koenzymy często działają jako nośniki elektronów lub tymczasowe miejsca dokowania atomów lub grup funkcyjnych, które są przenoszone między cząsteczkami w całej reakcji. Kofaktory to cząsteczki nieorganiczne, takie jak cynk, które pomagają enzymom w żywych organizmach, ale w przeciwieństwie do koenzymów nie wiążą się z aktywnym miejscem enzymu.
Przykłady pospolitych, ,, ,, ,, ,, ,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,,, ,,, koenzymy zawierać:
- koenzym A, lub CoA, który wiąże się z octanem, tworząc acetylo-CoA, ważny w oddychaniu komórkowym, który wytwarza energię dla komórek z cukru, glukozy;
- dinucelotyd nikotynamidoadeniny (NAD) i dinucelotyd flawiny adeniny (FAD), które są nośnikami elektronów o wysokiej energii, które również przyczyniają się do oddychania komórkowego;
- fosforan pirydoksalu, lub witamina B6, który przenosi grupy aminowe między cząsteczkami.