enzym katalazy jest jednym z najbardziej wydajnych znanych enzymów, ponieważ każdy enzym może wykonać prawie 800 000 zdarzeń katalitycznych na sekundę. Kluczową funkcją katalazy jest ochrona komórek przed nadtlenkiem wodoru (H2O2) cząsteczki poprzez przekształcenie ich w tlen (O (2) i wody (H2O). H2O2 może uszkodzić DNA.
Katalaza składa się z czterech pojedynczych części lub monomerów, które owijają się w enzym w kształcie hantli. Każdy monomer ma centrum katalityczne, które zawiera cząsteczkę hemu, która wiąże tlen. Każdy monomer wiąże również cząsteczkę NADPH, która chroni sam enzym przed szkodliwym działaniem H2O2.
Katalaza działa najlepiej przy pH 7 i jest bardzo bogata w peroksysomy, czyli woreczki wewnątrz komórki, które rozkładają toksyczne cząsteczki.
Struktura katalazy: wszystkie cztery jeden i jeden za wszystkich
Katalaza jest czteroczęściowym enzymem lub tetramerem. Cztery monomery owijają się wokół siebie, tworząc enzym w kształcie hantli. Każdy monomer ma cztery domeny lub części – jak części ciała, które robią różne rzeczy.
Druga domena to ta, która zawiera grupę hemu. Trzecia domena jest znana jako domena owijająca, w której cztery monomery owijają się wokół siebie, tworząc tetramer.
Wiele mostów solnych, lub oddziaływania jonowe pomiędzy dodatnio i ujemnie naładowanymi łańcuchami bocznymi aminokwasów, trzymaj razem cztery monomery. Monomery splatają się ze sobą, dzięki czemu enzym tetramerowy jest bardzo stabilny.
Niesie narzędzia
Każdy monomer tetrameru katalazy zawiera jedną grupę hemową. Grupy hemowe to cząsteczki w kształcie dysku, które mają atom żelaza w środku, który wiąże tlen. Hem jest zakopany w środku domeny katalitycznej każdego monomeru. Każdy monomer katalazy również wiąże cząsteczkę NADPH, ale na jej powierzchni.
NADPH ma na celu ochronę enzymu przed H2O2 (nadtlenek wodoru) że musi katalizować. H2O2 cząsteczka może stać się cząsteczką ponadtlenkową, czyli dwoma połączonymi ze sobą atomami tlenu, przy czym jeden z nich ma dodatkowy elektron, który jest wysoce reaktywny – co oznacza, że może wchodzić w interakcje z elektronami w wiązaniach chemicznych na innych cząsteczkach i je rozbijać więzy.
to jest takie szybkie ???
Rodniki tlenowe, takie jak H2O2, powstają w normalnych procesach komórkowych. Ponieważ są niebezpieczne dla komórki, muszą zostać przekształcone w łagodne cząsteczki.
Katalaza jest jednym z najszybszych znanych enzymów. Każdy monomer w tetramerze katalazy może wykonać prawie 200 000 zdarzeń katalitycznych na sekundę. Ponieważ tetramer ma cztery monomery, każdy enzym katalazy może wykonać prawie 800 000 zdarzeń katalitycznych na sekundę.
Katalaza potrzebuje tego poziomu wydajności, ponieważ H2O2 jest niebezpieczny dla komórki. Enzymy katalazy gromadzą się w woreczkach zwanych peroksysomami w komórce. Peroksysomy to pęcherzyki, które degradują cząsteczki toksyczne dla komórki, w tym rodniki tlenowe, takie jak H2O2.
Neutralne pH
Naukowcy badali aktywność katalazy przy pH 7,4 i temperaturze 25 stopni Celsjusza (77 stopni Fahrenheita). Optymalny pH dla reakcji katalazy wynosi około 7, więc jednym ze sposobów zatrzymania aktywności katalazy w probówce jest zmiana pH poprzez dodanie mocnego kwasu lub mocnej zasady.
W komórce katalaza gromadzi się w peroksysomach, które mają różne pH, mierzone w różnych komórkach. Czasopismo „IUBMB Life” poinformowało, że stwierdzono, że peroksysomy mają pH w zakresie 5,8-6,0, 6,9-7,1 i 8,2.
Tak więc różne peroksysomy mogą zawierać różne ilości katalazy lub mogą włączać lub wyłączać katalazę w zależności od tego, jak regulują swój wewnętrzny poziom pH.