Hva er to måter som enzymer blir mindre effektive?

Enzymer er proteinmaskiner som trenger å ta på seg 3D-former for å fungere skikkelig. Enzymer blir inaktive når de mister 3D-strukturen. En måte dette skjer på er at temperaturen blir for varm og enzymet denaturerer eller utfolder seg. En annen måte at enzymer blir inaktive er når aktiviteten deres blir blokkert av en kjemisk hemmer. Det finnes forskjellige typer hemmere. Konkurransedyktige hemmere binder seg til og blokkerer enzymets aktive sted. Ikke-konkurransedyktige hemmere binder seg til et annet sted enn det aktive stedet, men får det aktive stedet til å være ikke-funksjonelt.

Atomer i enzymer vibrerer normalt, men ikke så mye at molekylet utfolder seg. Å øke temperaturen på enzymet øker vibrasjonsmengden. For mye jiggling og enzymet begynner å miste riktig form. Enzymer har et optimalt temperaturområde der de er mest aktive. Enzymaktiviteten øker når temperaturen når dette optimale området, men avtar kraftig etter at dette området er passert. De fleste dyreenzym mister aktivitet over 40 grader Celsius. Det er bakterier som kalles ekstremofiler som kan overleve i varme kilder. Enzymer deres tåler temperaturer som koker vann.

Enzymer har en region som kalles det aktive stedet, som er ansvarlig for å utføre den kjemiske reaksjonen som er hovedformålet med enzymet. Akkurat som resten av enzymet, må det aktive stedet ha en skikkelig 3D-form for å kunne fungere. Det aktive stedet er som munnen på enzymet. Sidegruppene til visse aminosyrer stikker inn i rommet til det aktive stedet, omtrent som tenner i munnen. Disse sidegruppene er ansvarlige for å få den kjemiske reaksjonen til å skje. Akkurat som tennene må justeres for å tygge mat, kan ikke sidegruppene fullføre reaksjonene hvis det aktive stedet ikke er i 3D-form.

En annen måte enzymer blir mindre effektive på er at deres aktivitet er blokkert av en kjemisk hemmer. Konkurransedyktige hemmere er molekyler som binder seg til enzymets aktive sted. Det aktive er der substratet, molekylet som enzymet skal modifisere, binder, slik at den konkurransedyktige inhibitoren konkurrerer med substratet om det aktive stedet. Mange konkurransehemmere er kjent som reversible hemmere, for selv om de binder det aktive stedet, kan de falle av. Dette slår enzymet på igjen.

En annen type enzymhemmere kalles ikke-konkurransedyktige hemmere. Disse kjemikaliene binder seg ikke til det aktive stedet, men til et annet sted på enzymet. Imidlertid forårsaker bindingen av inhibitoren på det andre stedet en endring i formen på proteinet som enten lukker eller blokkerer det aktive stedet. Ikke-konkurransedyktige hemmere kalles også allosteriske hemmere, siden allosteriske steder er reguleringssteder som ikke er det aktive stedet. Noen enzymer er flere enzymer som kommer sammen til det som kalles et enzymkompleks. En allosterisk hemmer kan slå av alle enzymer i et kompleks ved å binde seg til ett allosterisk sted.