Soorten collageenvezels

Bindweefsel vormt de structurele ondersteuning van levende wezens, vooral gewervelde dieren. Weefsels die aan deze definitie voldoen, hebben verschillende functies in het hele lichaam en de bouwstenen van veel van deze bindweefsels zijn collageenvezels. Collageen is een eiwit - in feite is het het meest overvloedige eiwit dat in de natuur wordt aangetroffen. Het is dan ook niet verwonderlijk dat er in 2018 ongeveer 40 subtypes waren geïdentificeerd.

Niet alle soorten collageen worden gevormd tot vezels, bestaande uit fibrillen (die zelf zijn gemaakt van groepen tripletten van individuele collageenmoleculen), maar drie van de vijf belangrijkste soorten collageen - gelabeld I, II, III, IV en V - worden vaak in deze arrangement. Collageen heeft de gunstige eigenschap dat het weerstand biedt aan rek- of trekkrachten. Vanwege de enorme prevalentie van collageen in het lichaam, zijn er tal van aandoeningen die de synthese of biologische productie beïnvloeden en ernstig kunnen zijn.

Het eigenlijke bindweefsel, wat zich ruwweg vertaalt naar "alles dat geen bot is dat de meeste mensen zouden kunnen" herkennen als bindweefsel", omvat los bindweefsel, dicht bindweefsel en vetweefsel zakdoek. Andere soorten bindweefsel zijn bloed en bloedvormend weefsel, lymfoïde weefsel, kraakbeen en bot.

Collageen is een vorm van los bindweefsel. Dit type weefsel omvat vezels, grondsubstantie, basaalmembranen en een verscheidenheid aan vrij bestaande (bijvoorbeeld circulerend in bloed) bindweefselcellen. Naast collageenvezels omvat het vezeltype van los bindweefsel reticulaire vezels en elastische vezels. Collageen wordt niet gevonden in de grondsubstantie, maar het is een onderdeel van bepaalde basale membranen, die de interface vormen tussen het bindweefsel zelf en het weefsel dat het ondersteunt.

Zoals opgemerkt, is collageen een soort eiwit en bestaan ​​eiwitten uit aminozuren. Korte stukken aminozuren worden peptiden genoemd, terwijl polypeptiden langer zijn maar geen volwaardige functionele eiwitten zijn.

Zoals alle eiwitten wordt collageen gemaakt op de oppervlakken van de ribosomen in cellen. Deze gebruiken instructies van ribonucleïnezuur (RNA) om lange polypeptiden te maken die procollageen worden genoemd. Deze stof wordt op verschillende manieren in het endoplasmatisch reticulum van cellen gemodificeerd. Aan bepaalde aminozuren worden suikermoleculen, hydroxylgroepen en sulfide-sulfidebindingen toegevoegd. Elk collageenmolecuul dat bestemd is voor een collageenvezel wordt samen met twee andere moleculen in een drievoudige helix gewikkeld, waardoor het structurele stabiliteit krijgt. Voordat het collageen volledig volwassen kan worden, worden de uiteinden afgesneden om een ​​eiwit te vormen dat tropocollageen wordt genoemd, wat gewoon een andere naam is voor collageen.

Hoewel er meer dan drie dozijn verschillende soorten collageen zijn geïdentificeerd, is slechts een klein deel hiervan fysiologisch significant. De eerste vijf typen, met Romeinse cijfers I, II, III, IV en V, zijn verreweg de meest voorkomende in het lichaam. In feite bestaat 90 procent van al het collageen uit Type I.

Type I collageen (soms collageen I genoemd; dit schema is natuurlijk van toepassing op alle typen) vormt collageenvezels en wordt aangetroffen in de huid, pezen, inwendige organen en het organische (dat, niet-minerale) deel van het bot. Type II is het hoofdbestanddeel van kraakbeen. Type III is het hoofdbestanddeel van reticulaire vezels, wat enigszins verwarrend is omdat deze niet worden beschouwd als "collageenvezels" zoals de vezels gemaakt van type I; typen I en III worden vaak samen in weefsels gezien. Type IV wordt gevonden in basaalmembranen, terwijl type V wordt gezien in haar en op de oppervlakken van cellen.

Omdat collageen type I zo wijdverbreid is, is het gemakkelijk te isoleren van omringende weefsels en was het het eerste type collageen dat formeel werd beschreven. Het type I-eiwitmolecuul bestaat uit drie kleinere moleculaire componenten, waarvan er twee bekend staan ​​als α1(I)-ketens en waarvan er één de α2(I)-keten wordt genoemd. Deze zijn gerangschikt in de vorm van een lange drievoudige helix. Deze drievoudige helices worden op hun beurt naast elkaar gestapeld om fibrillen te vormen, die op hun beurt worden gebundeld tot volwaardige collageenvezels. De hiërarchie van klein naar groot in collageen is daarom α-keten, collageenmolecuul, fibril en vezel.

Deze vezels kunnen aanzienlijk uitrekken zonder te breken. Dit maakt ze uiterst waardevol in pezen, die spieren met botten verbinden en daarom moeten in staat om veel kracht te verdragen zonder te breken en toch veel te bieden flexibiliteit.

Bij een ziekte die osteogenesis imperfecta wordt genoemd, wordt ofwel type I-collageen niet in voldoende hoeveelheden gemaakt of is het collageen dat wordt gesynthetiseerd defect in zijn samenstelling. Dit resulteert in botzwakte en onregelmatigheden in het bindweefsel, wat leidt tot verschillende gradaties van lichamelijke zwakte (het kan in sommige gevallen fataal zijn).

Type II collageen vormt ook vezels, maar deze zijn niet zo goed georganiseerd als type I collageenvezels. Deze komen vooral voor in kraakbeen. De fibrillen in type II zijn, in plaats van netjes evenwijdig, vaak gerangschikt in wat min of meer een wirwar is. Dit wordt mogelijk gemaakt door het feit dat kraakbeen, hoewel het de belangrijkste thuisbasis is van type II collageen, grotendeels bestaat uit een matrix die bestaat uit proteoglycanen. Deze zijn opgebouwd uit moleculen die glycosaminoglycanen worden genoemd en die rond een cilindrische eiwitkern zijn gewikkeld. De hele opstelling maakt kraakbeen samendrukbaar en "veerkrachtig", eigenschappen die zeer geschikt zijn voor de belangrijkste taak van kraakbeen om de impactbelasting op gewrichten zoals de knieën en ellebogen te dempen.

De kraakbeenvormingsstoornissen die het skelet aantasten, bekend als chondrodysplasieën, worden vermoedelijk veroorzaakt door een mutatie in het gen in het DNA dat codeert met het type II collageenmolecuul.

De belangrijkste rol van type III collageen is de vorming van reticulaire vezels. Deze vezels zijn erg smal en hebben een diameter van slechts ongeveer 0,5 tot 2 miljoenste van een meter. De collageenfibrillen gemaakt van type III collageen zijn meer vertakt dan parallel in oriëntatie.

Reticulaire vezels worden in overvloed aangetroffen in myeloïde (beenmerg) en lymfoïde weefsels, waar ze dienen als ondersteuning voor de gespecialiseerde cellen die betrokken zijn bij de aanmaak van nieuwe bloedcellen. Ze worden gemaakt door fibroblasten of reticulaire cellen, afhankelijk van hun locatie. Ze kunnen worden onderscheiden van type I collageen op basis van hoe ze eruit zien na te zijn gekleurd met bepaalde chemische kleurstoffen.

Een van de ongeveer 10 subtypes van de ziekte, het Ehlers-Danlos-syndroom, dat kan leiden tot een fatale breuk van bloedvaten, wordt veroorzaakt door een mutatie in het gen dat codeert voor type III collageen.

Type IV collageen is een belangrijk onderdeel van het basaalmembraan, zoals opgemerkt. Het is georganiseerd in uitgebreide vertakkende netwerken. Dit type collageen heeft geen zogenaamde axiale periodiciteit, wat betekent dat het langs zijn lengte geen karakteristiek herhalend patroon heeft en helemaal geen vezels vormt. Dit type collageen kan daarom worden gezien als de meest lukrake van de belangrijkste collageentypen. Type IV collageen maakt een groot deel van de binnenste van de drie lagen van het basaalmembraan aan, de lamina densa ("dikke laag"). Aan weerszijden van de lamina densa bevinden zich de lamina lucida en de lamina fibroreticularis. De laatste laag bevat wat type III collageen in de vorm van reticulaire vezels, evenals type VI collageen, een minder vaak voorkomend type.