Wetenschappers proberen nog steeds de ingewikkelde details te begrijpen van de complexe eiwitmoleculen die essentiële biologische processen mogelijk maken. Deze moleculen, bekend als enzymen, fungeren als katalysatoren voor tal van biologische reacties. Zonder enzymen zouden de meeste van deze reacties niet snel genoeg plaatsvinden om het leven in stand te houden. Enzymen zijn ontworpen om in een specifieke omgeving te werken. Overmatige hitte, samen met verschillende andere omstandigheden, kan de enzymactiviteit ernstig schaden.
De reacties van het leven
Biologische reacties leveren de energie en gespecialiseerde moleculen die het leven van een organisme in stand houden. Alle reacties kunnen echter niet plaatsvinden totdat een bepaalde hoeveelheid energie de reactantmoleculen stimuleert. Deze energie staat bekend als de activeringsenergie van de reactie. De beschikbare energie in biologische omgevingen is vaak onvoldoende om voldoende reacties te stimuleren, maar enzymen compenseren deze tekortkoming. Door de manier te veranderen waarop reactantmoleculen met elkaar interageren, verlagen enzymen de activeringsenergie en kunnen reacties veel sneller plaatsvinden.
Gewijzigd door Heat
Enzymen zijn gespecialiseerde eiwitmoleculen, wat betekent dat ze de basisstructuur van een eiwit delen: specifieke soorten aminozuren die in een bepaalde volgorde aan elkaar zijn gekoppeld. Enzymen hebben over het algemeen complexe driedimensionale structuren die hun gedetailleerde functionele kenmerken bepalen. Als deze structuur verandert, wordt het enzym minder effectief in zijn rol van het verlagen van de activeringsenergie. Een veelvoorkomende bron van structurele verandering is warmte. Warme temperaturen hebben de neiging om de enzymatische activiteit te verbeteren door de kinetische energie te verhogen die gepaard gaat met willekeurige moleculaire beweging, maar wanneer de temperatuur te hoog wordt, ervaren enzymen structurele verslechtering die enzymatisch remt activiteit.
Moleculen in beweging
De verstoring van de zorgvuldig ontworpen structuur van een enzym staat bekend als denaturatie. Dit proces is vaak wenselijk: sommige voedingseiwitten zijn bijvoorbeeld gemakkelijker te verteren nadat ze door koken zijn gedenatureerd. Hoge temperaturen zijn een veelvoorkomende oorzaak van denaturatie. Naarmate de temperatuur stijgt, wordt willekeurige moleculaire beweging energieker. Uiteindelijk wordt de moleculaire beweging zo krachtig dat de moleculen de bindingen tussen de talrijke aminozuren die de natuurlijke structuur van het enzym bepalen, verstoren. Het enzym is niet vernietigd, maar zijn essentiële structurele kenmerken zijn veranderd. In complexe eiwitten zoals enzymen is denaturatie bijna altijd onomkeerbaar.
Een enzym zonder substraat
Een intact reactantmolecuul, of substraat, dat zich aan het begin van een enzymatische reactie aan een enzym hecht, is essentieel voor het correct functioneren van het enzym. Denaturatie van een substraat veroorzaakt structurele veranderingen die het moeilijk of onmogelijk maken om in de zeer specifieke structuur van het enzym te passen. Enzymen zijn zeer specifiek, wat betekent dat hun ingewikkelde structuren ervoor zorgen dat ze zich slechts aan één type molecuul of aan een groep nauw verwante moleculen kunnen hechten.