Wat zijn twee manieren waarop enzymen minder effectief worden?

Een enzym is een zeer complex eiwit dat zich gedraagt ​​als een katalysator voor reacties. Een katalysator is een stof die de snelheid van een chemische reactie verhoogt zonder door de reactie zelf te worden verbruikt. Enzymen zijn cruciaal voor het leven en zijn alomtegenwoordig van aard. Omdat enzymen een zeer specifieke driedimensionale structuur hebben, kunnen veranderingen in omstandigheden zoals temperatuur en pH hun effectiviteit beïnvloeden.

De driedimensionale structuur van een enzym vormt de actieve plaats, of het zakelijke uiteinde van het enzym, waar reactiekatalyse plaatsvindt. Veranderingen in deze actieve plaats kunnen worden beïnvloed door factoren zoals pH of temperatuur en de effectiviteit van het enzym zal daarom worden verminderd wanneer optimale omstandigheden niet aanwezig zijn. Wanneer het enzym zijn vorm verliest, wordt dit denaturatie genoemd.

De aminozuren waaruit eiwitten, en dus enzymen, bestaan, bestaan ​​uit een centraal koolstofatoom, een waterstofatoom, een aminogroep, een carbonzuurgroep en een "R" -groep. De R-groep wordt ook wel een zijketen genoemd. De zijketen of R-groep is een specifieke rangschikking van atomen die dat aminozuur uniek maakt, en zich kan gedragen als een zwak zuur of base in oplossing en een specifieke ionisatietoestand heeft. Deze ionisatietoestand beïnvloedt de structuur van het enzym.

Alle enzymen hebben een optimale pH waarbij ze het beste functioneren. Door de pH kan het enzym een ​​bepaalde conformatie aannemen die zich leent voor de vorm van de actieve plaats van het enzym. Wanneer de actieve plaats de juiste vorm heeft, kan deze effectief binden aan een substraat, of uitgangsmateriaal van de reactie, en de reactie katalyseren. De actieve plaats is het resultaat van een specifieke conformatie van de aminozuurzijketens van het enzym, die zwak vormen associaties met elkaar vanwege hun ionisatietoestand en vormen de resulterende specifieke driedimensionale structuur van het enzym. Zonder de juiste pH zal deze driedimensionale structuur zich niet goed vormen. Biochemische buffers in levende systemen kunnen het enzym binnen het optimale pH-bereik houden.

Temperatuur beïnvloedt ook de driedimensionale structuur van enzymen. Elk enzym heeft een optimaal temperatuurbereik waarbinnen het het beste functioneert. Een te hoge temperatuur zal de structuur van het enzym denatureren, waardoor de vorm van zijn actieve plaats verandert, zodat het een reactie niet effectief kan katalyseren. Een te lage temperatuur levert niet genoeg energie aan het systeem om de reactie met zijn maximale snelheid te laten verlopen.