Verschillende soorten enzymen

Enzymen zijn cruciale eiwitmoleculen in levende systemen die, eenmaal gesynthetiseerd, gewoonlijk niet worden omgezet in een van de andere soort molecuul, evenals de stoffen die worden opgenomen als brandstof voor spijsverterings- en ademhalingsprocessen (bijv. suikers, vetten, moleculaire zuurstof). Dit komt omdat enzymen katalysatoren, wat betekent dat ze kunnen deelnemen aan chemische reacties zonder zichzelf te veranderen, een beetje zoals de moderator van een openbaar debat die idealiter beweegt de deelnemers en het publiek naar een conclusie door de voorwaarden van het argument te dicteren zonder enige unieke toe te voegen informatie.

Er zijn meer dan 2000 enzymen geïdentificeerd en elk daarvan is betrokken bij één specifieke chemische reactie. Enzymen zijn daarom substraatspecifiek. Ze worden ingedeeld in een zestal klassen op basis van het soort reacties waaraan ze deelnemen.

Enzymen zorgen ervoor dat een groot aantal reacties in het lichaam kunnen plaatsvinden onder omstandigheden van:

Enzymen nemen deel aan processen variërend van bloedstolling tot DNA-synthese tot spijsvertering. Sommige worden alleen in cellen aangetroffen en nemen deel aan processen waarbij kleine moleculen betrokken zijn, zoals glycolyse; andere worden direct in de darm uitgescheiden en werken op bulkmateriaal zoals ingeslikt voedsel.

Omdat enzymen eiwitten zijn met een vrij hoge molecuulmassa, hebben ze elk een duidelijke driedimensionale vorm. Dit bepaalt de specifieke moleculen waarop ze inwerken. De vorm van de meeste enzymen is niet alleen pH-afhankelijk, maar ook temperatuurafhankelijk, wat betekent dat ze het beste functioneren in een vrij smal temperatuurbereik.

De meeste enzymen werken door het verlagen van de activeringsenergie van een chemische reactie. Soms brengt hun vorm de reactanten fysiek dicht bij elkaar, misschien in de stijl van een sportteamcoach of werkgroepmanager die een taak sneller wil klaren. Er wordt aangenomen dat wanneer enzymen zich binden aan een reactant, hun vorm verandert op een manier die de reactant destabiliseert en het vatbaarder maakt voor alle chemische veranderingen die de reactie met zich meebrengt.

Reacties die kunnen plaatsvinden zonder de toevoer van energie worden exotherme reacties genoemd. Bij deze reacties hebben de producten, of de chemische stof(fen) die tijdens de reactie worden gevormd, een lager energieniveau dan de chemicaliën die als ingrediënten van de reactie dienen. Op deze manier "zoeken" moleculen, net als water, hun eigen (energie)niveau; atomen "verkeren" liever in opstellingen met een lagere totale energie, net zoals water bergafwaarts stroomt naar het laagst beschikbare fysieke punt. Dit alles bij elkaar opgeteld, is het duidelijk dat exotherme reacties altijd natuurlijk verlopen.

Het feit dat een reactie ook zonder invoer plaatsvindt, zegt echter niets over de snelheid waarmee deze zal plaatsvinden. Als een stof die in het lichaam wordt opgenomen op natuurlijke wijze verandert in twee afgeleide stoffen die kunnen dienen als: directe bronnen van cellulaire energie, heeft dit weinig zin als de reactie van nature uren of dagen duurt compleet. Ook als de totale energie van producten hoger is dan die van de reactanten, is het energiepad in een grafiek geen vloeiende afdaling; in plaats daarvan moeten de producten een hoger energieniveau bereiken dan waarmee ze zijn begonnen, zodat ze "over de bult heen kunnen komen" en de reactie kan doorgaan. Deze initiële investering van energie in de reactanten die loont in de vorm van producten, is het bovengenoemde the energie van activering, of E_een.

Het menselijk lichaam omvat zes grote groepen of klassen van enzymen.

Oxidoreductasen de snelheid van oxidatie- en reductiereacties verhogen. Bij deze reacties, ook wel redoxreacties genoemd, geeft een van de reactanten een elektronenpaar af dat een andere reactant krijgt. De donor van het elektronenpaar wordt geoxideerd en werkt als een reductiemiddel, terwijl de ontvanger van het elektronenpaar het oxidatiemiddel wordt genoemd. Een meer directe manier om dit te zeggen is dat bij dit soort reacties zuurstofatomen, waterstofatomen of beide worden verplaatst. Voorbeelden zijn cytochroomoxidase en lactaatdehydrogenase.

Overdrachten snelheid langs de overdracht van groepen atomen, zoals methyl (CH₃), acetyl (CH₃CO) of amino (NH₂) groepen, van het ene molecuul naar het andere molecuul. Acetaatkinase en alaninedeaminase zijn voorbeelden van transferasen.

Hydrolasen hydrolysereacties versnellen. Hydrolysereacties gebruiken water (H₂O) om een ​​binding in een molecuul te splitsen om twee dochterproducten te maken, meestal door de -OH (hydroxylgroep) van het water aan een van de producten en een enkele -H (waterstofatoom) aan de andere te bevestigen. Ondertussen wordt een nieuw molecuul gevormd uit de atomen die verdrongen zijn door de -H- en -OH-componenten. De spijsverteringsenzymen lipase en sucrase zijn hydrolasen.

Lyases de snelheid verhogen van de toevoeging van één moleculaire groep aan een dubbele binding of de verwijdering van twee groepen van nabijgelegen atomen om een ​​dubbele binding te creëren. Deze werken als hydrolasen, behalve dat de verwijderde component niet wordt verdrongen door water of delen van water. Deze klasse van enzymen omvat oxalaatdecarboxylase en isocitraatlyase.

Isomerasen versnellen isomerisatiereacties. Dit zijn reacties waarbij alle oorspronkelijke atomen in de reactant behouden blijven, maar worden herschikt om een ​​isomeer van de reactant te vormen. (Isomeren zijn moleculen met dezelfde chemische formule, maar verschillende rangschikkingen.) Voorbeelden zijn glucose-fosfaatisomerase en alanineracemase.

Ligasen (ook wel synthetasen genoemd) verhogen de snelheid van het samenvoegen van twee moleculen. Ze bereiken dit meestal door gebruik te maken van energie die wordt verkregen uit de afbraak van adenosinetrifosfaat (ATP). Voorbeelden van ligasen omvatten acetyl-CoA-synthetase en DNA-ligase.

Naast temperatuur- en pH-veranderingen kunnen andere factoren ertoe leiden dat de activiteit van een enzym wordt verminderd of stilgelegd. In een proces dat een allosterische interactie wordt genoemd, wordt de vorm van het enzym tijdelijk veranderd wanneer een molecuul zich aan een deel ervan bindt, weg van waar het zich bij de reactant voegt. Dit leidt tot functieverlies. Soms is dit handig wanneer het product zelf als allosterische remmer dient, omdat dit: meestal een teken dat de reactie zo ver is gegaan dat er geen aanvullend product meer is verplicht.

Bij competitieve remming concurreert een stof die een regulerende verbinding wordt genoemd, met de reactant voor de bindingsplaats. Dit is vergelijkbaar met proberen meerdere werkende sleutels tegelijkertijd in hetzelfde slot te stoppen. Als genoeg van deze regulerende verbindingen samenkomen met een voldoende hoge hoeveelheid van het aanwezige enzym, vertraagt ​​of stopt het de reactieroute. Dit kan nuttig zijn in de farmacologie, omdat microbiologen verbindingen kunnen ontwerpen die concurreren met de binding plaatsen van bacteriële enzymen, waardoor het voor de bacteriën veel moeilijker wordt om ziekten te veroorzaken of te overleven in het menselijk lichaam, periode.

Bij niet-competitieve remming bindt een remmend molecuul aan het enzym op een andere plek dan de actieve plaats, vergelijkbaar met wat er gebeurt bij een allostere interactie. Onomkeerbare remming treedt op wanneer de remmer permanent bindt aan het enzym of het aanzienlijk afbreekt, zodat zijn functie niet kan herstellen. Zenuwgas en penicilline maken beide gebruik van dit type remming, zij het met totaal verschillende bedoelingen.