Wat zijn twee manieren waarop enzymen minder effectief worden?

Enzymen zijn eiwitmachines die 3D-vormen moeten aannemen om goed te kunnen functioneren. Enzymen worden inactief wanneer ze hun 3D-structuur verliezen. Eén manier waarop dit gebeurt, is omdat de temperatuur te hoog wordt en het enzym denatureert of zich ontvouwt. Een andere manier waarop enzymen inactief worden, is wanneer hun activiteit wordt geblokkeerd door een chemische remmer. Er zijn verschillende soorten remmers. Competitieve remmers binden aan en blokkeren de actieve plaats van enzymen. Niet-competitieve remmers binden aan een andere plaats dan de actieve plaats, maar zorgen ervoor dat de actieve plaats niet-functioneel is.

De atomen in enzymen trillen normaal gesproken, maar niet zozeer dat het molecuul zich ontvouwt. Het verhogen van de temperatuur van het enzym verhoogt de hoeveelheid trillingen. Te veel wiebelen en het enzym begint zijn juiste vorm te verliezen. Enzymen hebben een optimaal temperatuurbereik waarin ze het meest actief zijn. Enzymactiviteit neemt toe naarmate de temperatuur dit optimale bereik bereikt, maar neemt sterk af nadat dit bereik is gepasseerd. De meeste dierlijke enzymen verliezen activiteit boven de 40 graden Celsius. Er zijn bacteriën die extremofielen worden genoemd en die kunnen overleven in warmwaterbronnen. Hun enzymen zijn bestand tegen temperaturen die water koken.

Enzymen hebben een gebied dat de actieve plaats wordt genoemd en dat verantwoordelijk is voor het uitvoeren van de chemische reactie die het belangrijkste doel van het enzym is. Net als de rest van het enzym moet de actieve site een goede 3D-vorm hebben om te kunnen werken. De actieve plaats is als de monding van het enzym. De zijgroepen van bepaalde aminozuren plakken in de ruimte van de actieve plaats, net als tanden in de mond. Deze zijgroepen zijn verantwoordelijk voor het laten plaatsvinden van de chemische reactie. Net zoals tanden moeten worden uitgelijnd om voedsel te kauwen, kunnen de zijgroepen de reacties niet voltooien als de actieve plaats niet in zijn 3D-vorm is.

Een andere manier waarop enzymen minder effectief worden, is omdat hun activiteit wordt geblokkeerd door een chemische remmer. Competitieve remmers zijn moleculen die binden aan de actieve plaats van het enzym. Het actieve is waar het substraat, het molecuul dat het enzym geacht wordt te wijzigen, bindt, dus de competitieve remmer concurreert met het substraat voor de actieve plaats. Veel competitieve remmers staan ​​bekend als reversibele remmers, omdat ze, hoewel ze de actieve plaats binden, eraf kunnen vallen. Dit zet het enzym weer aan.

Een ander type enzymremmer wordt niet-competitieve remmers genoemd. Dit soort chemicaliën binden niet aan de actieve plaats, maar aan een andere plaats op het enzym. De binding van de remmer op de andere plaats veroorzaakt echter een verandering in de vorm van het eiwit dat de actieve plaats sluit of blokkeert. Niet-competitieve remmers worden ook allosterische remmers genoemd, omdat allosterische sites regulerende sites zijn die niet de actieve site zijn. Sommige enzymen zijn meerdere enzymen die samenkomen in wat een enzymcomplex wordt genoemd. Een allostere remmer kan alle enzymen in een complex uitschakelen door aan één allosterische plaats te binden.