Enzymen zijn cruciaal voor al het leven omdat ze chemische reacties katalyseren die anders te langzaam zouden plaatsvinden om leven te ondersteunen. Belangrijk is dat de snelheid waarmee enzymen hun doelreacties kunnen katalyseren en het vermogen van enzymen om hun structuur te behouden sterk afhankelijk is van de temperatuur. Als gevolg hiervan kunnen bevriezing en koken significante effecten hebben op de enzymactiviteit.
TL; DR (te lang; niet gelezen)
Koken breekt enzymen af, zodat ze niet meer functioneren. Onder het vriespunt verhindert kristallisatie dat enzymen functioneren.
Moleculaire beweging en de rol van temperatuur
Om te begrijpen hoe bevriezing de enzymactiviteit beïnvloedt, is het eerst nodig om het effect van temperatuur op de moleculen die de substraten zijn voor enzymkatalyse te begrijpen. Binnen cellen zijn substraatmoleculen constant in willekeurige beweging, bekend als Brownse beweging, als gevolg van botsingen tussen substraatmoleculen en individuele watermoleculen. Naarmate de temperatuur stijgt, neemt ook de snelheid van deze willekeurige moleculaire beweging toe, omdat moleculen meer trillingsenergie hebben bij hogere temperaturen. De snellere beweging verhoogt de frequentie van willekeurige botsingen tussen moleculen en enzymen, wat belangrijk is voor enzymactiviteit, omdat enzymen afhankelijk zijn van hun substraatmoleculen die erop botsen voordat een reactie kan optreden.
Effect van bevriezing op enzymactiviteit
Bij zeer koude temperaturen domineert het tegenovergestelde effect - moleculen bewegen langzamer, waardoor de frequentie van enzym-substraatbotsingen wordt verminderd en daarom de enzymactiviteit afneemt. Op het punt van bevriezen neemt de moleculaire beweging drastisch af naarmate vaste vorming plaatsvindt en moleculen worden opgesloten in starre kristallijne formaties. Binnen deze vaste kristallen hebben moleculen veel minder bewegingsvrijheid vergeleken met dezelfde moleculen in een vloeibare opstelling. Dientengevolge zijn botsingen tussen enzym en substraat uiterst zeldzaam zodra bevriezing optreedt en de enzymactiviteit onder het vriespunt bijna nul is.
Enzym structuur
Hoewel het verhogen van de temperatuur resulteert in hogere snelheden van enzymactiviteit, is er een bovengrens voor de temperatuur waarbij enzymen kunnen blijven functioneren. Om te begrijpen waarom dit het geval is, moet rekening worden gehouden met de structuur en functie van enzymen. Enzymen zijn eiwitten die bestaan uit individuele aminozuren die bij elkaar worden gehouden in een driedimensionale structuur door chemische bindingen tussen aminozuren. Deze driedimensionale structuur is cruciaal voor de enzymactiviteit, omdat enzymen zo zijn gestructureerd dat ze een fysieke "pasvorm" rond hun substraten vormen.
Koken en denaturatie
Bij temperaturen rond het kookpunt beginnen de chemische bindingen die de structuur van enzymen bij elkaar houden af te breken. Het resulterende verlies van driedimensionale structuur zorgt ervoor dat enzymen niet langer passen in hun doelsubstraatmoleculen en enzymen stoppen volledig met functioneren. Dit verlies van structuur, bekend als denaturatie, is onomkeerbaar – als enzymen eenmaal zo verhit zijn dat de chemische bindingen die ze bij elkaar houden, breken af, ze zullen niet spontaan opnieuw worden gevormd als de temperatuur verminderen. Dit is in tegenstelling tot bevriezing, dat de enzymstructuur niet beïnvloedt - als de temperatuur na bevriezing wordt verhoogd, zal de enzymactiviteit worden hersteld.
