Pat mazākajām molekulām vai organismiem ar ātru pavairošanas laiku var paiet daudz laika, lai iegūtu to, ko vēlaties izpētīt. Baktērijām Petri trauciņā reakcijas ātrums ir atkarīgs no tā, cik daudz reaģenta ir, kā arī no fermentu klātbūtnes. Lai kāds būtu gadījums, jūs varat izmantot vienādojumus, lai noteiktu šo bioķīmisko reakciju ātrumu.
Fermentu kinemātika
Ķīmijāreakcijas ātrumsir aprakstīti, izmantojotk vērtībaskas mēra, cik ātri notiek reakcija no reaģentiem uz produktiem. Reakcijām, kurās izmanto katalizatorus, bioloģiskos savienojumus, kas paātrina reakcijas ātrumu, ātrumu,kkaķis, ļauj noteikt maksimālo reakcijas ātrumu. Themaksimālais reakcijas ātrums, Vmaks, stāsta, cik molekulu tiek pārveidotas par reakcijas produktu, kad enzīms pilnībā izšķīst.
Fermenti sasniedz šos lielos ātrumus, samazinot reakcijas aktivācijas enerģiju, enerģijas daudzumu, kas nepieciešams reakcijas rašanās procesam. Kad ferments saistās ar substrātu, molekulu vai savienojumiem, kurus novērojat, tas veido enzīmu-substrātu kompleksu. Tie tieši neietekmē to, cik daudz jums ir reaģenta vai produkta savienojumu, un arī tie atkarīgs no citiem faktoriem, piemēram, fermenta koncentrācijas, temperatūras pH un jonu koncentrācijas obligācijas.
KCAT vienādojums
Reakcijas ātrums ļauj rakstīt vienādojumus, lai noteiktu, kā atšķirīgs reaģentu daudzums noved pie tā, cik daudz produktu jums ir. Par pamata reakcijuxA + yB → zC(tas ir, pārveidojotxmoliAarymoliBražazmoliC), likmes vienādojums būtu
r = k [A] ^ m \ reizes [B] ^ n
reakcijas ātrumamr,likmes konstantekun molārā koncentrācijaAunBapzīmē ar iekavām. M unnir eksponenti, kurus jūs nosakāt, izmantojot eksperimentus, kas mēra reakcijas ātrumu. F
Konkrētam fermenta katalizētas reakcijas gadījumam sākotnējais ātrumsv0ir
v_0 = \ frac {k_ {cat}} {K_m}
sākotnējam reakcijas ātrumamv0. Šis ātrums norāda katalīzes ātrumu šajākkaķisformula.KmirMichaelis-Menten konstante, kuru jūs varat eksperimentāli izmērīt vai aprēķināt kā substrāta koncentrāciju uz pusi no maksimālā ātruma.
Konstante savu nosaukumu ieguvusi noMichaelis-Menten vienādojums
v_0 = \ frac {v_ {max} \ reizes [S]} {K_m + [S]}
substrāta koncentrācijai[S]un maksimālais ātrumsvmaksstāsta, cik ātri notiek fermentatīvā reakcija. Kad jūs aprēķinātkkaķis, jūs varat arī rakstīt
v_0 = \ frac {k_ {cat} \ reizes [E] \ reizes [S]} {K_m}
kā vispārīga reakcijas ātruma metode fermenta un substrāta koncentrācijām[E]un[S], attiecīgi.
Citas KCAT vienādojuma metodes
Šie dažādie vienādojumi ļauj jums izmantot vispiemērotāko vajadzīgajiem mērķiem, neatkarīgi no tā, vai tas ir baktēriju reprodukcijas ātrums vai aizdegšanās ātrums starp degvielu un gāzi. Jūs pat varat izmantot šos vienādojumus, apvienojot gan eksperimentālos novērojumus ar teorētiskiem modeļiem, gan aprēķiniem. Izmantojot šos dažādos reakcijas ātruma noteikšanas veidus, jūs varat uzzināt par Mihaela Mentena vienādojuma metožu nozīmi.
Thekkaķisvienādojums kalpo par pamatu radīšanaibioreaktori. Tās ir sistēmas, kas ļauj mikroorganismiem augt optimālā vidē, kurā var saražot pēc iespējas vairāk produkta. Bioreaktorus dažās Āzijas valstīs pat izmanto fermentētu pārtikas produktu ražošanā.
Parasti ir ļoti grūti vai neiespējami noteikt jēguKmbez plašākas informācijas. Zinātnieki izmanto attiecībukcat / Kmlai izmērītu, cik specifiski un efektīvi ferments savienojas ar substrātu. Šī attiecība, kas pazīstama kā specifiskuma konstantekSP, ļauj pārveidot Mihaela-Mentena vienādojumu kā
v = \ frac {k_ {SP} [S]} {1+ \ frac {k_ {SP} [S]} {k_ {cat}}}
lai izmērītu precīzākas vērtībaskSP.
