Kas ir atgriezeniskās saites kavēšana un kāpēc tā ir svarīga, regulējot fermentu darbību?

Fermenti ir olbaltumvielas, kas katalizē vai ievērojami paātrina daudzas svarīgas ķīmiskās reakcijas, kas organismā notiek vienmēr.

Tas nozīmē, ka "sākuma" ķīmiskās vielas daudzums reakcijā vai substrāts, izzūd straujāk, savukārt "gatavo" ķīmisko vielu vai produktu daudzums krājas straujāk. Lai gan tas varētu būt vēlams īstermiņā, kas notiek, ja produkta daudzums ir pietiekams, bet fermenta darbībai joprojām ir daudz substrāta?

Par laimi šūnām, viņiem ir veids, kā "sarunāties" ar fermentiem no augšteces, it kā, ļaut viņiem zināt, ka ir pienācis laiks palēnināt vai izslēgt. Tādā veidā ir atgriezeniskās saites fermentu kavēšana, atgriezeniskās saites regulēšanas forma.

Fermenti ir elastīgi proteīni kas paātrina bioķīmiskās reakcijas, padarot substrāta molekulu vieglāk uzņemt produkta molekulas fiziskais izvietojums, abiem parasti ķīmiski ļoti cieši saistīti.

Kad ferments saistās ar tā specifisko substrātu, tas bieži izraisa a konformācijas izmaiņas molekulā, mudinot to enerģētiski tiekties uz produkta molekulas formu. Ķīmiskajā uzskaitē šī reakcijas atvieglošana, kas citādi notiktu pārāk lēni, notiek tāpēc, ka ferments pazemina

Daži fermenti darbojas, saliekot fiziski tuvinot divas substrāta molekulas, kas padara reakcija notiek ātrāk, jo substrāti pēc tam var vieglāk apmainīt elektronus, ķīmiskās vielas obligācijas.

Kad ir pienācis laiks pasūtīt fermentu pārtraukt, šūnai ir vairāki veidi, kā to izdarīt.

Viens ir cauri konkurences kavēšana fermenta, kas notiek, kad vidē nonāk viela, kas ļoti atgādina substrātu. Tas "maldina" fermentu piesaistīties jaunajai vielai, nevis paredzētajam mērķim. Jauno molekulu sauc par fermenta konkurējošu inhibitoru.

In nekonkurētspējīga inhibīcija, tikko ievadīta molekula arī saistās ar fermentu, bet vietā, kas noņemta no vietas, kur tā veic savu darbību uz sava substrāta, ko sauc par alosterisks vietne. Tas traucē fermentu, mainot tā formu.

In alosteriskā aktivācija, pamata ķīmija ir tāda pati kā nekonkurētspējīgā inhibīcijā, izņemot šo gadījumu, enzīms ir lika paātrināt, nevis palēnināt molekulas formas izmaiņas, kas saistās ar alosterisko vietu inducē.

In atgriezeniskās saites kavēšana, produkts tiek izmantots, lai regulētu reakciju, kas rada šo produktu. Tas notiek tāpēc, ka produkts pats par sevi spēj darboties kā enzīmu inhibitors noteiktās koncentrācijās, vairākas reakcijas "augšpus" no vietas, kur tas veidojas.

Kad molekula, kuru jūs varat iedomāties kā C, atgriezās pie diviem reakcijas posmiem, lai darbotos kā B no Al molekulas ražošanas alosteriskais inhibitors ir tāpēc, ka tajā ir izveidojies pārāk daudz C šūna. Mazāk A tiek pārveidots par B, pateicoties C alosteriskajai inhibīcijai, mazāk B tiek pārveidots par C un tas notiek līdz brīdim, kad tiek patērēts pietiekami daudz C, lai to novirzītu no enzīma A līdz B, lai reakcijas notiktu atkal.

Dzīvo šūnu universālās degvielas valūtas ATP sintēzi kontrolē atgriezeniskās saites kavēšana.

Adenozīna trifosfātsvai ATP ir nukleotīds, kas izgatavots no ADP vai adenozīna difosfāta, piesaistot fosfātu grupu ADP. ATP nāk no šūnu elpošanas, un ATP dažādos posmos darbojas kā enzīmu alosterisks inhibitors šūnu elpošanas process.

Neskatoties uz to, ka ATP ir degvielas molekula un tādējādi neaizstājama, tā ir īslaicīga un spontāni atgriežas ADP, atrodot to lielā koncentrācijā. Tas nozīmē, ka ATP pārpalikums izšķērdētos tikai tad, ja šūna nonāktu nepatikšanās sintezēt lielākus daudzumus nekā pateicoties atgriezeniskās saites kavēšanai.