Kā hemoglobīns parāda četrus olbaltumvielu struktūras līmeņus?

Zīdītāji caur gaisu ieelpo skābekli no gaisa. Skābeklim ir nepieciešams veids, kā dažādos bioloģiskos procesos no plaušām pārnest uz pārējo ķermeni. Tas notiek caur asinīm, īpaši ar olbaltumvielu hemoglobīnu, kas atrodams sarkanajās asins šūnās. Hemoglobīns veic šo funkciju, pateicoties četriem olbaltumvielu struktūras līmeņiem: primārajai hemoglobīna struktūrai, sekundārajai struktūrai, kā arī terciārajai un kvartārajai struktūrai.

TL; DR (pārāk ilgi; Nelasīju)

Hemoglobīns ir olbaltumviela sarkanajās asins šūnās, kas piešķir tai sarkanu krāsu. Hemoglobīns veic arī būtisku drošu skābekļa piegādes uzdevumu visā ķermenī, un tas tiek darīts, izmantojot četrus olbaltumvielu struktūras līmeņus.

Hemoglobīns ir liela olbaltumvielu molekula, kas atrodas sarkanajās asins šūnās. Faktiski hemoglobīns ir viela, kas asinīm piešķir sarkano nokrāsu. Molekulārais biologs Makss Perucs hemoglobīnu atklāja 1959. gadā. Lai noteiktu hemoglobīna īpašo struktūru, Perucs izmantoja rentgena kristālogrāfiju. Viņš arī galu galā atklās tā skābekļa atdalītās formas kristāla struktūru, kā arī citu svarīgu olbaltumvielu struktūru.

Hemoglobīns ir skābekļa nesējmolekula triljoniem ķermeņa šūnu, kas nepieciešama cilvēku un citu zīdītāju dzīvošanai. Tas transportē gan skābekli, gan oglekļa dioksīdu.

Šī funkcija rodas hemoglobīna unikālās formas dēļ, kas ir lodveida un sastāv no četrām olbaltumvielu apakšvienībām, kas ieskauj dzelzs grupu. Hemoglobīna forma mainās, lai padarītu to efektīvāku skābekļa pārvadāšanā. Lai aprakstītu hemoglobīna molekulas struktūru, ir jāsaprot olbaltumvielu izvietojuma veids.

Olbaltumviela ir liela molekula, kas izgatavota no mazāku molekulu ķēdes, ko sauc aminoskābes. Visiem proteīniem ir noteikta struktūra to sastāva dēļ. Pastāv divdesmit aminoskābes, un, savienojoties kopā, viņi veido unikālus proteīnus atkarībā no to secības ķēdē.

Aminoskābes sastāv no aminogrupas, oglekļa, karbonskābes grupas un piesaistītas sānu ķēdes vai R grupas, kas padara to unikālu. Šī R grupa palīdz noteikt, vai aminoskābe būs hidrofobiska, hidrofila, pozitīvi uzlādēta, negatīvi uzlādēta vai cisteīns ar disulfīda saitēm.

Kad aminoskābes savienojas kopā, tās veido peptīdu saiti un veido a polipeptīdu struktūra. Tas notiek kondensācijas reakcijas rezultātā, kā rezultātā rodas ūdens molekula. Kad aminoskābes veido polipeptīda struktūru noteiktā secībā, šī secība veido a primārā olbaltumvielu struktūra.

Tomēr polipeptīdi nepaliek taisnā līnijā, bet drīzāk tie noliecas un salocās, veidojot trīsdimensiju formu, kas vai nu var izskatīties kā spirāle ( alfa spirāle) vai sava veida akordeona forma (a beta kroku lapa). Šīs polipeptīdu struktūras veido a sekundārā olbaltumvielu struktūra. Tie tiek turēti kopā, izmantojot ūdeņraža saites.

Terciārā proteīna struktūra apraksta funkcionālā proteīna galīgo formu, kas sastāv no tā sekundārās struktūras komponentiem. Terciārajai struktūrai būs īpašas pasūtījumi pēc aminoskābēm, alfa spirālēm un beta krokām, kas visas būs salocītas stabilajā terciārajā struktūrā. Terciārās struktūras bieži veidojas attiecībā pret vidi, piemēram, ar hidrofobām daļām olbaltumvielu iekšpusē un hidrofilām - ārpusē (kā citoplazmā).

Kaut arī visām olbaltumvielām piemīt šīs trīs struktūras, dažas sastāv no vairākām aminoskābju ķēdēm. Šāda veida olbaltumvielu struktūru sauc kvartāra struktūra, veidojot vairāku ķēžu olbaltumvielu ar dažādu molekulu mijiedarbību. Tādējādi iegūst olbaltumvielu kompleksu.

Kad var aprakstīt hemoglobīna molekulas struktūru, ir vieglāk saprast, kā ir saistīta hemoglobīna struktūra un funkcija. Hemoglobīns pēc struktūras ir līdzīgs mioglobīnam, ko izmanto skābekļa uzkrāšanai muskuļos. Tomēr hemoglobīna ceturtā struktūra to atšķir.

Hemoglobīna molekulas ceturtējā struktūra ietver četras terciārās struktūras olbaltumvielu ķēdes, kas visas ir alfa spirāles.

Katrs alfa spirāle ir sekundāra polipeptīda struktūra, kas sastāv no aminoskābju ķēdēm. Aminoskābes savukārt ir galvenā hemoglobīna struktūra.

Četras sekundārās struktūras ķēdes satur dzelzs atomu, kas atrodas tā sauktajā a hēma grupa, gredzenveida molekulārā struktūra. Kad zīdītāji elpo skābekli, tas saistās ar dzelzi hemā. Ir četras hēma vietas, kur skābeklis saistās ar hemoglobīnu. Molekulu tur kopā sarkano asins šūnu korpuss. Bez šī drošības tīkla hemoglobīns viegli sadalītos.

Skābekļa saistīšanās ar hēmu sāk strukturālas izmaiņas olbaltumvielās, kuru dēļ mainās arī kaimiņu polipeptīdu apakšvienības. Pirmais skābeklis ir vislielākais izsaukums, bet trīs papildu oksigēni pēc tam spēj ātri sasaistīties.

Strukturālā forma mainās skābekļa saistīšanās dēļ ar dzelzs atomu heme grupā. Tas izmaina histidīna aminoskābi, kas savukārt maina alfa spirāli. Izmaiņas turpinās caur citām hemoglobīna apakšvienībām.

Skābeklis tiek ieelpots un caur plaušām saistās ar hemoglobīnu asinīs. Hemoglobīns nes šo skābekli asinīs, piegādājot skābekli visur, kur tas nepieciešams. Tā kā organismā palielinās oglekļa dioksīds un samazinās skābekļa līmenis, izdalās skābeklis un hemoglobīna forma atkal mainās. Galu galā tiek atbrīvotas visas četras skābekļa molekulas.

Hemoglobīns ne tikai pārnes skābekli caur asinsriti, bet arī saistās ar citām molekulām. Slāpekļa oksīds var saistīties gan ar hemoglobīna cisteīnu, gan ar hēma grupām. Šis slāpekļa oksīds atbrīvo asinsvadu sienas un pazemina asinsspiedienu.

Diemžēl oglekļa monoksīds var arī saistīties ar hemoglobīnu postoši stabilā konfigurācijā, bloķējot skābekli un izraisot šūnu nosmakšanu. Oglekļa monoksīds to izdara ātri, padarot tā iedarbību ļoti bīstamu, jo tā ir toksiska, neredzama un bez smaržas gāze.

Hemoglobīni ir atrodami ne tikai zīdītājiem. Pākšaugos ir pat hemoglobīna veids, ko sauc par leghemoglobīnu. Zinātnieki domā, ka tas palīdz baktērijām fiksēt slāpekli pākšaugu saknēs. Tam ir līdzība ar cilvēka hemoglobīnu, galvenokārt tā dzelzi saistošās histidīna aminoskābes dēļ.

Kā minēts iepriekš, skābekļa klātbūtnē mainās hemoglobīna struktūra. Veselam cilvēkam ir normāli, ka hemoglobīna aminoskābju konfigurācijas primārajā struktūrā ir dažas individuālas atšķirības. Ģenētiskās variācijas populācijās atklājas, ja rodas problēmas ar hemoglobīna struktūru.

In sirpjveida šūnu anēmija, aminoskābju secības mutācija noved pie deoksigenētu hemoglobīnu salipšanas. Tas maina sarkano asins šūnu formu, līdz tās atgādina sirpjveida vai pusmēness formu.

Šī ģenētiskā variācija var izrādīties kaitīga. Sirpjveida šūnu sarkanās asins šūnas ir neaizsargātas pret bojājumiem un hemoglobīna zudumu. Tas savukārt izraisa anēmiju vai zemu dzelzs saturu. Personām ar sirpjveida šūnu hemoglobīniem patiešām ir priekšrocības apgabalos, kuriem ir tendence uz malāriju.

Talasēmijas gadījumā alfa spirāles netiek ražotas vienādi, negatīvi ietekmējot hemoglobīnu.

Asins uzglabāšanas un asins grupu saskaņošanas problēmu dēļ pētnieki meklē veidu, kā izgatavot mākslīgās asinis. Turpinās darbs pie izgatavošanas jauni hemoglobīna veidi, piemēram, viens ar diviem glicīna atlikumiem, kas uztur to saistošu šķīdumā, nevis sadalās, ja nav aizsargājošu sarkano asins šūnu.

Zinot četrus olbaltumvielu struktūras līmeņus hemoglobīnā, zinātnieki palīdz izdomāt veidus, kā labāk izprast tā darbību. Savukārt tas nākotnē varētu novest pie jaunu mērķauditorijas atlases farmaceitisko līdzekļu un citu ārstniecības līdzekļu jomā.