Net ir mažiausioms molekulėms ar organizmams, turintiems greitą reprodukcijos laiką, gali reikėti ilgai gaminti tai, ko norite tirti. Petri lėkštelėje esančių bakterijų reakcijos greitis priklauso nuo to, kiek yra reagento, taip pat nuo fermentų. Kad ir koks būtų atvejis, galite naudoti lygtis, kad nustatytumėte šių biocheminių reakcijų greitį.
Fermentų kinematika
Chemijojereakcijos greičiaiyra aprašyti naudojantk reikšmėskad matuojama, kaip greitai reaguoja reaktantai į produktus. Reakcijoms, kuriose naudojami katalizatoriai, biologiniai junginiai, kurie pagreitina reakcijos greitį, greitį,kkatė, leidžia nustatyti maksimalų reakcijos greitį.maksimalus reakcijos greitis, Vmaks, pasako, kiek molekulių paverčiama reakcijos produktu, kai fermentas visiškai ištirpsta.
Fermentai pasiekia šiuos didelius greičius sumažindami reakcijos aktyvacijos energiją, energijos kiekį, reikalingą reakcijai įvykti. Kai fermentas prisijungia prie jūsų stebimo substrato, molekulės ar junginių, jis sudaro fermento-substrato kompleksą. Jie neturi tiesioginės įtakos reagento ar produkto junginių kiekiui, be to, jie taip pat priklauso nuo kitų veiksnių, tokių kaip fermento koncentracija, temperatūros pH ir stiprumas tarp joninių obligacijos.
KCAT lygtis
Reakcijos greitis leidžia jums parašyti lygtis, kad nustatytumėte, kaip skirtingi reagentų kiekiai lemia jūsų produktų kiekį. Pagrindinei reakcijaixA + yB → zC(tai yra konvertuojantisxapgamaiAsuyapgamaiBderliuszapgamaiC), normos lygtis būtų
r = k [A] ^ m \ kartus [B] ^ n
reakcijos greičiuir,normos konstantakir molinė koncentracijaAirBžymima skliausteliuose. M irnyra rodikliai, kuriuos nustatote atlikdami eksperimentus, kurie matuoja, kaip greitai įvyksta reakcija. F
Tam tikru fermento katalizuojamos reakcijos atveju pradinis greitisv0yra
v_0 = \ frac {k_ {cat}} {K_m}
pradiniam reakcijos greičiuiv0. Šis greitis nurodo katalizės greitįkkatėformulė.K.myraMichaelis-Menten konstanta, kurį galite išmatuoti eksperimentiškai arba apskaičiuoti kaip substrato koncentraciją, esant pusei didžiausio greičio.
Konstantas savo vardą gauna išMichaelio-Menten lygtis
v_0 = \ frac {v_ {max} \ kartus [S]} {K_m + [S]}
substrato koncentracijai[S]ir maksimalus greitisvmakspasakoja, kaip greitai vyksta fermentinė reakcija. Kai paskaičiuosikkatė, taip pat galite rašyti
v_0 = \ frac {k_ {cat} \ kartus [E] \ kartus [S]} {K_m}
kaip bendras fermento ir substrato koncentracijos reakcijos greičio metodas[E]ir[S], atitinkamai.
Kiti KCAT lygčių metodai
Šios skirtingos lygtys leidžia naudoti tinkamiausią bet kokiam tikslui, kurio jums reikia, nesvarbu, ar tai bakterijų dauginimosi greitis, ar degalų tarp degalų ir dujų greitis. Šias lygtis netgi galite naudoti derindami eksperimentinius stebėjimus su teoriniais modeliais ir skaičiavimais. Naudodamiesi šiais skirtingais reakcijos greičio nustatymo būdais, galite sužinoti apie Michaelio Menten lygties metodų reikšmę.
kkatėlygtis yra pagrindas kuriantbioreaktoriai. Tai yra sistemos, leidžiančios mikroorganizmams augti optimalioje aplinkoje, kuri gali pagaminti kuo daugiau produkto. Bioreaktoriai netgi naudojami gaminant fermentuotą maistą kai kuriose Azijos šalyse.
Paprastai labai sunku arba neįmanoma nustatyti reikšmėsK.mbe daugiau informacijos. Mokslininkai naudoja santykįkcat / Kmišmatuoti, kaip specifiškai ir efektyviai fermentas jungiasi su substratu. Šis santykis, žinomas kaip specifiškumo konstantakSP, galite reformuoti Michaelio-Menten lygtį kaip
v = \ frac {k_ {SP} [S]} {1+ \ frac {k_ {SP} [S]} {k_ {cat}}}
tikslesnėms reikšmėms išmatuotikSP.
