Žinduoliai per plaučius įkvepia deguonies iš oro. Deguoniui reikalingas būdas pernešti iš plaučių į likusį kūną įvairiems biologiniams procesams. Tai atsitinka per kraują, ypač baltymų hemoglobiną, esantį raudonosiose kraujo kūnelėse. Hemoglobinas atlieka šią funkciją dėl keturių baltymų struktūros lygių: pirminės hemoglobino struktūros, antrinės struktūros ir tretinės bei ketvirtinės struktūros.
TL; DR (per ilgai; Neskaiciau)
Hemoglobinas yra raudonųjų kraujo kūnelių baltymas, suteikiantis raudoną spalvą. Hemoglobinas taip pat atlieka esminę saugaus deguonies tiekimo visame kūne užduotį ir tai daro naudodamas savo keturis baltymų struktūros lygius.
Kas yra hemoglobinas?
Hemoglobinas yra didelė baltymų molekulė, randama raudonųjų kraujo kūnelių. Iš tikrųjų hemoglobinas yra medžiaga, suteikianti kraujui raudoną atspalvį. Molekulinis biologas Maxas Perutzas nustatė hemoglobiną 1959 m. Norėdami nustatyti ypatingą hemoglobino struktūrą, Perutzas naudojo rentgeno kristalografiją. Jis taip pat galų gale atras jo deguonies neturinčios formos kristalinę struktūrą, taip pat kitų svarbių baltymų struktūras.
Hemoglobinas yra deguonies nešėja trilijonams kūno ląstelių, reikalinga žmonėms ir kitiems žinduoliams gyventi. Jis transportuoja tiek deguonį, tiek anglies dioksidą.
Ši funkcija atsiranda dėl unikalios hemoglobino formos, kuri yra rutulio formos ir pagaminta iš keturių baltymų subvienetų, supančių geležies grupę. Hemoglobino forma keičiasi, kad padėtų efektyviau atlikti deguonies pernešimą. Norint apibūdinti hemoglobino molekulės struktūrą, reikia suprasti baltymų išsidėstymo būdą.
Baltymų struktūros apžvalga
Baltymai yra didelė molekulė, pagaminta iš mažesnių molekulių grandinės, vadinamos amino rūgštys. Visi baltymai turi galutinę struktūrą dėl savo sudėties. Egzistuoja dvidešimt aminorūgščių ir, susijungę, jie gamina unikalius baltymus, priklausomai nuo jų sekos grandinėje.
Aminorūgštis sudaro amino grupė, anglis, karboksirūgšties grupė ir prijungta šoninė grandinė arba R grupė, dėl kurios ji yra unikali. Ši R grupė padeda nustatyti, ar aminorūgštis bus hidrofobinė, hidrofilinė, teigiamai įkrauta, neigiamai įkrauta, ar cisteinas su disulfidiniais ryšiais.
Polipeptido struktūra
Kai aminorūgštys susijungia, jos sukuria peptidinį ryšį ir sudaro a polipeptido struktūra. Tai vyksta kondensacijos reakcijos būdu, gaunant vandens molekulę. Kai aminorūgštys sukuria polipeptido struktūrą tam tikra tvarka, ši seka sudaro a pirminio baltymo struktūra.
Tačiau polipeptidai nelieka tiesios linijos, jie lenkiasi ir sulenkiami, kad susidarytų trimatė forma, kuri gali atrodyti kaip spiralė ( alfa spiralė) arba tam tikra akordeono forma (a beta klostuotas lapas). Šios polipeptidinės struktūros sudaro a antrinė baltymų struktūra. Jie laikomi kartu per vandenilio jungtis.
Tretinio ir ketvirtinio baltymų struktūra
Tretinio baltymo struktūra apibūdina galutinę funkcinio baltymo formą, susidedančią iš jo antrinės struktūros komponentų. Tretinė struktūra turės specifinius aminorūgščių, alfa spiralių ir beta klostuotų lakštų užsakymus, kurie visi bus sulankstyti į stabilią tretinę struktūrą. Tretinės struktūros dažnai susidaro atsižvelgiant į jų aplinką, pavyzdžiui, baltymo viduje yra hidrofobinės dalys, o išorėje - hidrofilinės (kaip citoplazmoje).
Nors visi baltymai turi šias tris struktūras, kai kurie susideda iš kelių aminorūgščių grandinių. Šio tipo baltymų struktūra vadinama ketvirčio struktūra, gaminantis kelių grandinių baltymą su įvairia molekuline sąveika. Taip gaunamas baltymų kompleksas.
Apibūdinkite hemoglobino molekulės struktūrą
Kai galima apibūdinti hemoglobino molekulės struktūrą, lengviau suvokti, kaip yra susijusi hemoglobino struktūra ir funkcija. Hemoglobinas yra struktūriškai panašus į mioglobiną, naudojamas deguoniui kaupti raumenyse. Tačiau ketvirtinė hemoglobino struktūra jį išskiria.
Ketvirtinė hemoglobino molekulės struktūra apima keturias tretinės struktūros baltymų grandines, kurios visos yra alfa spiralės.
Kiekviena alfa spiralė yra antrinė polipeptido struktūra, sudaryta iš aminorūgščių grandinių. Amino rūgštys savo ruožtu yra pagrindinė hemoglobino struktūra.
Keturiose antrinės struktūros grandinėse yra geležies atomas, esantis vadinamajame a hemo grupė, žiedo formos molekulinė struktūra. Kai žinduoliai kvėpuoja deguonimi, jis jungiasi su hemo grupės geležimi. Hemoglobine yra keturios deguonies jungimosi vietos. Molekulę kartu laiko raudonųjų kraujo kūnelių korpusas. Be šio apsauginio tinklelio hemoglobinas lengvai išsiskirtų.
Deguonies prisijungimas prie hemo sukelia struktūrinius baltymo pokyčius, dėl kurių keičiasi ir kaimyniniai polipeptido subvienetai. Pirmasis deguonis yra sunkiausiai sujungiamas, tačiau trys papildomi oksigenai gali greitai prisijungti.
Struktūrinė forma keičiasi dėl deguonies prisijungimo prie geležies atomo hemo grupėje. Tai keičia aminorūgštį histidiną, kuris savo ruožtu keičia alfa spiralę. Pokyčiai tęsiasi per kitus hemoglobino subvienetus.
Deguonis įkvepiamas ir per plaučius prisijungia prie hemoglobino kraujyje. Hemoglobinas tą deguonį perneša kraujotakoje, tiekdamas deguonį ten, kur reikia. Kai organizme padidėja anglies dioksidas ir sumažėja deguonies lygis, išsiskiria deguonis ir vėl keičiasi hemoglobino forma. Galų gale išsiskiria visos keturios deguonies molekulės.
Hemoglobino molekulės funkcijos
Hemoglobinas ne tik perneša deguonį per kraują, bet ir jungiasi su kitomis molekulėmis. Azoto oksidas gali prisijungti prie hemoglobino cisteino ir hemo grupių. Tas azoto oksidas išlaisvina kraujagyslių sieneles ir sumažina kraujospūdį.
Deja, anglies monoksidas taip pat gali prisijungti prie hemoglobino kenksmingai stabilios konfigūracijos, blokuodamas deguonį ir sukeldamas ląsteles. Anglies monoksidas tai daro greitai, todėl jo poveikis yra labai pavojingas, nes tai yra toksiškos, nematomos ir bekvapės dujos.
Hemoglobinai randami ne tik žinduoliuose. Ankštinėse daržovėse yra net tam tikros rūšies hemoglobinas, vadinamas leghemoglobinu. Mokslininkai mano, kad tai padeda bakterijoms fiksuoti azotą ankštinių augalų šaknyse. Jis panašus į žmogaus hemoglobiną, daugiausia dėl geležį surišančios histidino amino rūgšties.
Kaip pakitusi hemoglobino struktūra veikia funkciją
Kaip minėta aukščiau, hemoglobino struktūra keičiasi esant deguoniui. Sveikam žmogui yra normalu, kad kai kurie individualūs hemoglobino aminorūgščių konfigūracijų struktūros skirtumai skiriasi. Genetinės populiacijų variacijos atsiskleidžia, kai yra problemų dėl hemoglobino struktūros.
Į pjautuvinė anemija, aminorūgščių sekos mutacija veda prie deguonies neturinčių hemoglobinų susikaupimo. Tai keičia raudonųjų kraujo kūnelių formą, kol jos bus panašios į pjautuvo ar pusmėnulio formą.
Ši genetinė variacija gali pasirodyti žalinga. Pjautuvo pavidalo ląstelių raudonieji kraujo kūneliai yra pažeidžiami pažeidimų ir hemoglobino nuostolių. Tai savo ruožtu sukelia mažakraujystę arba mažai geležies. Asmenys, turintys pjautuvinių ląstelių hemoglobiną, turi pranašumų tose srityse, kuriose yra maliarija.
Esant talasemijai, alfa spiralės nėra gaminamos vienodai, o tai neigiamai veikia hemoglobiną.
Hemoglobinas ir būsimi gydymo metodai
Dėl sunkumų saugant kraują ir derinant kraujo grupes, mokslininkai ieško būdų, kaip pagaminti dirbtinį kraują. Tęsiamas darbas nauji hemoglobino tipai, pavyzdžiui, su dviem glicino liekanomis, kurios palaiko jį susietą tirpale, o ne išsiskiria be apsauginių raudonųjų kraujo kūnelių.
Žinant keturis baltymų struktūros lygius hemoglobine, mokslininkai gali rasti būdų, kaip geriau suprasti jo funkciją. Savo ruožtu tai ateityje gali paskatinti naujus farmacijos ir kitokio gydymo būdus.