Skirtingi fermentų tipai

Fermentai yra kritinės baltymų molekulės gyvose sistemose, kurios susintetinus paprastai nevirsta kitomis molekulės rūšis, kaip ir medžiagos, kurių imamasi kaip kuras virškinimo ir kvėpavimo procesams (pvz., cukrus, riebalai, molekulinės deguonis). Taip yra todėl, kad fermentai yra katalizatoriai, o tai reiškia, kad jie gali dalyvauti cheminėse reakcijose savęs nekeisdami, šiek tiek panašūs į viešų diskusijų moderatorių kas idealiai privers dalyvius ir auditoriją prieiti prie išvados padiktuojant argumento sąlygas, tačiau nepridėjus unikalių informacija.

Buvo nustatyta daugiau nei 2000 fermentų, ir kiekvienas iš jų dalyvauja vienoje specifinėje cheminėje reakcijoje. Todėl fermentai priklauso nuo substrato. Jie suskirstyti į pusšimtį klasių, atsižvelgiant į tai, kokio pobūdžio reakcijose jie dalyvauja.

Fermentai leidžia organizme vykti daugybei reakcijų homeostazėarba bendrą biocheminį balansą. Pavyzdžiui, daugelis fermentų geriausiai veikia esant pH (rūgštingumo) lygiui, kuris yra artimas pH, kurį organizmas paprastai palaiko, kuris yra 7 (tai yra nei šarminis, nei rūgštus) intervalas. Kiti fermentai geriausiai veikia esant žemam pH (labai rūgštingam) dėl jų aplinkos poreikių; pavyzdžiui, skrandžio vidus, kuriame veikia kai kurie virškinimo fermentai, yra labai rūgštus.

Fermentai dalyvauja procesuose nuo kraujo krešėjimo iki DNR sintezės iki virškinimo. Kai kurie jų randami tik ląstelėse ir dalyvauja procesuose, kuriuose dalyvauja mažos molekulės, pavyzdžiui, glikolizėje; kiti išskiriami tiesiai į žarnyną ir veikia dideles medžiagas, tokias kaip prarytas maistas.

Kadangi fermentai yra baltymai, turintys gana didelę molekulinę masę, kiekvienas jų turi aiškią trimatę formą. Tai nustato konkrečias molekules, kurias jos veikia. Be to, kad daugelio fermentų forma priklauso nuo pH, tai priklauso ir nuo temperatūros, o tai reiškia, kad jie geriausiai veikia gana siaurame temperatūros diapazone.

Dauguma fermentų veikia mažindami aktyvavimo energija cheminės reakcijos. Kartais jų forma fiziškai suartina reaguojančius asmenis pagal sporto komandos trenerio ar darbo grupės vadovo ketinimą greičiau atlikti užduotį. Manoma, kad fermentams prisijungus prie reagento, jų forma keičiasi taip, kad destabilizuoja reagentą ir tampa jautresnis bet kokiems cheminiams pokyčiams, kuriuos sukelia reakcija.

Reakcijos, kurios gali vykti be energijos įvedimo, vadinamos egzoterminėmis reakcijomis. Vykdant šias reakcijas, reakcijos metu susidarančių produktų arba cheminių medžiagų (-ų) energijos lygis yra mažesnis nei cheminių medžiagų, kurios yra reakcijos ingredientai. Tokiu būdu molekulės, kaip ir vanduo, „siekia“ savo (energijos) lygio; atomai „mėgsta“ būti tokioje aplinkoje, kurioje bendra energija yra mažesnė, lygiai taip pat, kaip vanduo teka žemyn į žemiausią galimą fizinį tašką. Visa tai sujungus, akivaizdu, kad egzoterminės reakcijos visada vyksta natūraliai.

Tačiau tai, kad reakcija įvyks ir be indėlio, nieko nepasako apie tai, kokiu greičiu ji įvyks. Jei į organizmą patekusi medžiaga natūraliai pasikeis į dvi išvestines medžiagas, kurios gali būti naudojamos tiesioginių ląstelių energijos šaltinių, tai mažai naudinga, jei reakcija natūraliai trunka kelias valandas ar dienas baigtas. Be to, net kai bendra produktų energija yra didesnė nei reaguojančiųjų, energijos kelias grafike nėra lygus nuokalnės nuolydis; vietoj to, produktai turi pasiekti aukštesnį energijos lygį nei tie, kuriais jie prasidėjo, kad jie galėtų „įveikti kuprą“ ir reakcija gali vykti. Šios pradinės energijos investicijos į reagentus, kurios atsiperka produktų pavidalu, yra minėtos aktyvacijos energijaarba E_a.

Žmogaus kūnas apima šešias pagrindines fermentų grupes arba klases.

Oksidoreduktazės padidinti oksidacijos ir redukcijos reakcijų greitį. Šiose reakcijose, dar vadinamose redokso reakcijomis, vienas iš reagentų atsisako poros elektronų, kuriuos įgyja kitas reagentas. Sakoma, kad elektronų poros donoras yra oksiduotas ir veikia kaip reduktorius, o elektronų poros gavėjas yra redukuotas - oksiduojančiuoju agentu. Tiesesnis būdas tai pasakyti yra tai, kad tokio tipo reakcijose judinami deguonies atomai, vandenilio atomai arba abu. Pavyzdžiai apima citochromo oksidazę ir laktato dehidrogenazę.

Transferazės greitis perduodant atomų grupes, tokias kaip metilas (CH₃), acetilas (CH₃CO) arba amino (NH₂) grupės, iš vienos molekulės į kitą. Acetatkinazė ir alanino deaminazė yra transferazių pavyzdžiai.

Hidrolazės paspartinti hidrolizės reakcijas. Hidrolizės reakcijose naudojamas vanduo (H₂O) suskaidyti jungtį molekulėje, kad būtų sukurti du dukteriniai produktai, paprastai pritvirtinant -OH (hidroksilo grupę) iš vandens prie vieno iš produktų ir vieną -H (vandenilio atomą) prie kito. Tuo tarpu iš -H ir -OH komponentų išstumtų atomų susidaro nauja molekulė. Virškinimo fermentai lipazė ir sacharozė yra hidrolazės.

Liazės padidinti vienos molekulinės grupės prijungimo prie dvigubo ryšio greitį arba dviejų grupių pašalinimą iš netoliese esančių atomų, kad būtų sukurtas dvigubas ryšys. Jie veikia kaip hidrolazės, išskyrus tai, kad pašalinto komponento neišstumia vanduo ar jo dalys. Šiai fermentų klasei priklauso oksalato dekarboksilazė ir izocitrato liazė.

Izomerazės pagreitinti izomerizacijos reakcijas. Tai yra reakcijos, kuriose visi pirminiai reaktanto atomai yra išlaikomi, tačiau pertvarkomi, kad susidarytų reagento izomeras. (Izomerai yra tos pačios cheminės formulės molekulės, tačiau skirtingos sudėties.) Pavyzdžiai apima gliukozės-fosfato izomerazę ir alanino racemazę.

Ligazės (dar vadinamos sintetazėmis) padidina dviejų molekulių sujungimo greitį. Paprastai tai pasiekiama panaudojant energiją, gaunamą skaidant adenozino trifosfatą (ATP). Ligazių pavyzdžiai apima acetil-CoA sintetazę ir DNR ligazę.

Be temperatūros ir pH pokyčių, kiti veiksniai gali sukelti fermento aktyvumo sumažėjimą arba išjungimą. Vykstant procesui, vadinamam alosterine sąveika, fermento forma laikinai keičiama, kai molekulė prisijungia prie jo dalies toli nuo tos vietos, kur ji prisijungia prie reagento. Dėl to prarandama funkcija. Kartais tai naudinga, kai pats produktas tarnauja kaip alosterinis inhibitorius, nes taip yra paprastai reakcijos ženklas, vykęs iki taško, kuriame nebėra papildomo produkto reikalinga.

Konkurenciniame slopinime medžiaga, vadinama reguliuojančiu junginiu, konkuruoja su reagentu dėl prisijungimo vietos. Tai panašu į bandymą vienu metu į tą patį užraktą įdėti kelis darbinius raktus. Jei pakankamai šių reguliuojančių junginių prisijungia prie pakankamai didelio esamo fermento kiekio, jis sulėtina arba išjungia reakcijos kelią. Tai gali būti naudinga farmakologijoje, nes mikrobiologai gali sukurti junginius, kurie konkuruoja su rišimu bakterijų fermentų vietos, todėl bakterijoms daug sunkiau sukelti ligas ar išgyventi žmogaus organizme, laikotarpį.

Esant nekonkurenciniam slopinimui, slopinanti molekulė prisijungia prie fermento vietoje, kuri skiriasi nuo aktyviosios vietos, panašiai kaip vyksta alosterinės sąveikos metu. Negrįžtamas slopinimas įvyksta, kai inhibitorius visam laikui prisijungia prie fermento arba jį labai suskaido, kad jo funkcija negalėtų atsistatyti. Nervų dujos ir penicilinas naudoja šį slopinimo būdą, nors ir turėdami omenyje labai skirtingus ketinimus.