헤모글로빈은 4 가지 수준의 단백질 구조를 어떻게 보여줍니까?

포유류는 폐를 통해 공기에서 산소를 흡입합니다. 산소는 다양한 생물학적 과정을 위해 폐에서 신체의 나머지 부분으로 운반되는 방법이 필요합니다. 이것은 혈액, 특히 적혈구에서 발견되는 단백질 헤모글로빈을 통해 발생합니다. 헤모글로빈은 헤모글로빈의 1 차 구조, 2 차 구조, 3 차 및 4 차 구조의 네 가지 수준의 단백질 구조로 인해이 기능을 수행합니다.

TL; DR (너무 김; 읽지 않음)

헤모글로빈은 적혈구에있는 단백질로 붉은 색을 띕니다. 헤모글로빈은 또한 몸 전체에 안전한 산소 전달이라는 필수 작업을 수행하며 4 단계의 단백질 구조를 사용하여이를 수행합니다.

헤모글로빈 적혈구에서 발견되는 큰 단백질 분자입니다. 사실 헤모글로빈은 혈액에 붉은 색조를 부여하는 물질입니다. 분자 생물 학자 Max Perutz는 1959 년에 헤모글로빈을 발견했습니다. Perutz는 X 선 결정학을 사용하여 헤모글로빈의 특수 구조를 결정했습니다. 그는 또한 결국 탈산 소화 된 형태의 결정 구조와 다른 중요한 단백질의 구조를 발견 할 것입니다.

헤모글로빈은 사람과 다른 포유류가 살기 위해 필요한 신체의 수조 개의 세포에 산소를 운반하는 분자입니다. 그것은 산소와 이산화탄소를 모두 운반합니다.

이 기능은 헤모글로빈의 독특한 모양으로 인해 발생합니다. 헤모글로빈은 구형이고 철 그룹을 둘러싼 4 개의 단백질 소단위로 구성되어 있습니다. 헤모글로빈은 산소 운반 기능을보다 효율적으로 만들기 위해 모양이 변경됩니다. 헤모글로빈 분자의 구조를 설명하려면 단백질이 배열되는 방식을 이해해야합니다.

단백질은 작은 분자 사슬로 만들어진 큰 분자입니다. 아미노산. 모든 단백질은 그 구성으로 인해 명확한 구조를 가지고 있습니다. 20 개의 아미노산이 존재하고 서로 결합하면 사슬의 서열에 따라 독특한 단백질을 만듭니다.

아미노산은 아미노 그룹, 탄소, 카르 복실 산 그룹 및이를 고유하게 만드는 부착 된 측쇄 또는 R 그룹으로 구성됩니다. 이 R 그룹은 아미노산이 소수성, 친수성, 양전하, 음전하 또는 이황화 결합을 갖는 시스테인인지 여부를 결정하는 데 도움이됩니다.

아미노산이 함께 결합하면 펩티드 결합을 형성하고 폴리펩티드 구조. 이것은 축합 반응을 통해 발생하여 물 분자가 생성됩니다. 아미노산이 특정 순서로 폴리펩티드 구조를 만들면이 서열은 1 차 단백질 구조.

그러나 폴리펩티드는 일직선으로 유지되지 않고 구부러지고 접혀 나선형처럼 보일 수있는 3 차원 모양을 형성합니다. 알파 나선) 또는 일종의 아코디언 모양 (a 베타 주름 시트). 이러한 폴리펩티드 구조는 2 차 단백질 구조. 이들은 수소 결합을 통해 함께 고정됩니다.

3 차 단백질 구조 이차 구조 성분으로 구성된 기능성 단백질의 최종 형태를 설명합니다. 3 차 구조는 아미노산, 알파 나선 및 베타 주름 시트에 대한 특정 순서를 가지며, 모두 안정된 3 차 구조로 접힐 것입니다. 3 차 구조는 종종 환경과 관련하여 형성되는데, 예를 들어 단백질 내부의 소수성 부분과 외부 (세포질에서와 같이)의 친수성 부분이 있습니다.

모든 단백질이이 세 가지 구조를 가지고 있지만 일부는 여러 아미노산 사슬로 구성됩니다. 이러한 유형의 단백질 구조를 4 차 구조, 다양한 분자 상호 작용을 통해 여러 사슬의 단백질을 만듭니다. 이것은 단백질 복합체를 생성합니다.

헤모글로빈 분자의 구조를 설명 할 수 있으면 헤모글로빈의 구조와 기능이 어떻게 관련되어 있는지 이해하기가 더 쉽습니다. 헤모글로빈은 근육에 산소를 저장하는 데 사용되는 미오글로빈과 구조적으로 유사합니다. 그러나 헤모글로빈의 4 차 구조는 그것을 구별합니다.

헤모글로빈 분자의 4 차 구조는 모두 알파 나선 인 4 개의 3 차 구조 단백질 사슬을 포함합니다.

개별적으로 각 알파 나선은 아미노산 사슬로 구성된 이차 폴리펩티드 구조입니다. 아미노산은 차례로 헤모글로빈의 주요 구조입니다.

4 개의 2 차 구조 사슬은 철 원자를 포함합니다. 헴 그룹, 고리 모양의 분자 구조. 포유류가 산소를 흡입하면 헴 그룹의 철과 결합합니다. 헤모글로빈에는 산소가 결합하는 4 개의 헴 부위가 있습니다. 분자는 적혈구의 하우징에 의해 결합됩니다. 이 안전망이 없으면 헤모글로빈이 쉽게 분해됩니다.

헴에 대한 산소의 결합은 단백질의 구조적 변화를 시작하여 인접한 폴리펩티드 서브 유닛도 변화시킵니다. 첫 번째 산소는 결합하기 가장 어렵지만 세 개의 추가 산소는 빠르게 결합 할 수 있습니다.

구조적 모양은 헴 그룹의 철 원자에 결합하는 산소로 인해 변경됩니다. 이것은 아미노산 히스티딘을 이동시켜 차례로 알파 나선을 변경합니다. 변화는 다른 헤모글로빈 소단위를 통해 계속됩니다.

산소는 숨을들이 마시고 폐를 통해 혈액의 헤모글로빈에 결합합니다. 헤모글로빈은 혈류에서 산소를 운반하여 필요한 곳으로 산소를 전달합니다. 이산화탄소가 체내에서 증가하고 산소 수치가 감소함에 따라 산소가 방출되고 헤모글로빈의 모양이 다시 변합니다. 결국 4 개의 산소 분자가 모두 방출됩니다.

헤모글로빈은 혈류를 통해 산소를 운반 할뿐만 아니라 다른 분자와도 결합합니다. 산화 질소는 헤모글로빈의 시스테인과 헴 그룹에 결합 할 수 있습니다. 이 산화 질소는 혈관벽을 방출하고 혈압을 낮 춥니 다.

불행히도, 일산화탄소는 또한 치명적인 구조로 헤모글로빈에 결합하여 산소를 차단하고 세포를 질식시킬 수 있습니다. 일산화탄소는 독성이 있고 눈에 보이지 않으며 냄새가없는 가스이기 때문에 매우 위험합니다.

헤모글로빈은 포유류에서만 발견되는 것이 아닙니다. 콩과 식물에는 레그 헤모글로빈이라고하는 일종의 헤모글로빈이 있습니다. 과학자들은 이것이 박테리아가 콩과 식물의 뿌리에서 질소를 고정하는 데 도움이된다고 생각합니다. 그것은 주로 철 결합 히스티딘 아미노산 때문에 인간 헤모글로빈과 유사성을 전달합니다.

위에서 언급했듯이 헤모글로빈의 구조는 산소가있을 때 변합니다. 건강한 사람의 경우 헤모글로빈의 아미노산 구성의 1 차 구조에 약간의 개인차가있는 것은 정상입니다. 헤모글로빈 구조에 문제가있을 때 개체군의 유전 적 변이가 드러납니다.

에 겸상 적혈구 빈혈, 아미노산 서열의 돌연변이는 탈산 소화 된 헤모글로빈의 덩어리로 이어집니다. 이것은 적혈구가 낫 또는 초승달 모양과 비슷해질 때까지 모양을 변경합니다.

이 유전 적 변이는 해로울 수 있습니다. 겸상 적혈구는 손상 및 헤모글로빈 손실에 취약합니다. 이것은 차례로 빈혈 또는 낮은 철분을 초래합니다. 겸상 적혈구 헤모글로빈을 가진 개인은 말라리아에 취약한 지역에서 유리합니다.

지중해 빈혈에서 알파 나선은 같은 방식으로 생성되지 않아 헤모글로빈에 부정적인 영향을 미칩니다.

혈액을 저장하고 혈액형을 일치시키는 문제로 인해 연구자들은 인공 혈액을 만드는 방법을 찾고 있습니다. 계속되는 작업 새로운 헤모글로빈 유형, 예를 들어 보호 적혈구가 없을 때 분리되지 않고 용액에서 함께 결합 된 두 개의 글리신 잔기가있는 것.

헤모글로빈의 네 가지 수준의 단백질 구조를 아는 것은 과학자들이 그 기능을 더 잘 이해할 수있는 방법을 찾는 데 도움이됩니다. 결과적으로 이것은 미래의 의약품 및 기타 의료 치료의 새로운 표적화로 이어질 수 있습니다.