아미노산: 기능, 구조, 유형

아미노산 네 가지 주요 중 하나입니다 생명의 거대 분자, 나머지는 탄수화물, 지질 과 핵산. 그들은 주로 단량체 단위로 사용됩니다. 단백질. 자연적으로 발생하는 20 개의 아미노산은 박테리아에서 인간에 이르기까지 모든 생물에서 발견됩니다.

아미노산은 단백질을 만들고 단백질은 체질량의 대부분을 차지하기 때문에이 산은 말 그대로 사람 (및 다른 동물)이 만들어지는 물질입니다.

하나 이상의 아미노산이 부족하면 조직이 불완전하거나 잘못 구성 될 수 있으며 일부 암의 발생에 중요한 역할을하는 것으로 여겨집니다.

인체는 이러한 산 10 개를 합성 할 수 있지만 나머지 10 개는식이 공급원에서 얻어야하므로 필수 아미노산. 이들은 때때로 필수 아미노산 보충제로 제공됩니다.

신체가 생산할 수있는 아미노산을 비 필수 아미노산, 신체가 실제로 요구하기 때문에 다소 오해의 소지가있는 용어입니다.

각 아미노산에는 대문자 1 자 약어와 3 자 약어가 모두 있습니다 (예: 티로신 "tyr"과 "Y"둘 다로갑니다). 때로는 아미노산이 이미 통합 된 후 변형됩니다. 단백질 (예는 프롤린의 하이드 록 실화입니다).

아미노산은 전반적인 건강과 건강에 관심이있는 사람들 사이에서식이 보충제로 인기를 얻었습니다. 웨이트 트레이닝과 영양의 조합을 통해 근육량을 늘리고 자하는 사람들 개입.

• 확인 된 첫 번째 아미노산은 1806 년 아스파라거스 주스에서 분리 된 아스파라긴이었습니다.

모든 아미노산의 보편적 구조는 카르 복실 그룹, 아미노기, ㅏ 수소 원자 그리고 "R"측쇄 그것은 아미노산에서 그것에 결합 된 아미노산까지 다양합니다.

그만큼 카르복실기 산소 원자에 이중 결합되고 하이드 록실 (-OH) 그룹에도 결합 된 탄소 원자로 구성됩니다. 그것은 -CO (OH)로 표시 될 수 있으며, 수산기 성분의 수소 원자가 쉽게 기증되어 -CO (O)를 남김으로써 이러한 화합물에 "산"이라는 명칭을 부여합니다.-) 그룹.

자연에서 발견되는 20 개의 아미노산을 알파-아미노산 왜냐하면 아미노 (-NH2) 그룹은 -CO (OH) 그룹 옆에있는 탄소 인 카복실산의 알파 탄소에 붙어 있기 때문입니다. 이 탄소는 또한 위에서 설명한 "중앙"탄소입니다.

아미노산의 질량은 75g / mol (글리신)에서 204g / mol (트립토판)까지 다양하며 평균적으로 설탕 포도당 (180g / mol)보다 작습니다.

모든 아미노산이 자연에서 동일한 빈도로 관찰된다면 각각의 아미노산은 약 5 개를 차지할 것입니다. 단백질 구조에서 아미노산의 비율 (100 %를 20 개 아미노산으로 나눈 값 = 아미노산).

실제로 이러한 발생 빈도는 1.2 % (트립토판 및 시스테인)에서 10 % 미만 (류신)까지 다양합니다.

그만큼 "R"측쇄, 또는 단순히 R- 사슬은 아미노산 전체의 생화학 적 거동을 설명하고 결정하는 다양한 하위 범주에 속합니다. 한 가지 일반적인 계획은 아미노산을 다음과 같이 분류합니다. 소수성, 친수성 (또는 극선), 청구 또는 양친 매성.

소수성 그리스어에서“물에 대한 두려움”을 의미하며이 8 개의 아미노산은 측쇄가 무극성, 즉, 순 정전기 전 하나 비대칭으로 분포 된 전하를 전달하지 않습니다. 이 속성의 결과로 소수성 아미노산은 일반적으로 단백질 내부에서 발견되며 물로부터 "안전"합니다.

유사하게, 이 산 ' 친수성 동료는 단백질의 외부 표면에 모이는 경향이 있습니다. 청구 됨 과 양친 매성 한편 분자는 자신의 매력과 특성을 보여줍니다.

다음은 몇 가지 특징과 함께 개별 아미노산 목록입니다. 쉽게 참조 할 수 있도록 한 글자로 된 약어 순서로 표시되지만, 가능한 한 쉽게이 작업을 수행 할 수 있도록 그룹화 체계 또는 기타 속임수를 사용해야합니다.

이 8 개의 아미노산은 일반적으로 함께 그룹화되어 있으며 본질적으로 같은 것을 의미하지만 소수성 대신 "비극성"이라고도합니다. 그들은 단백질 내부에 참여합니다. van der Waals 상호 작용, 공유 또는 이온 결합 그러나 훨씬 약하고 일시적입니다.

• 알라닌 (ala 또는 A) : 두 번째로 가볍고 두 번째로 풍부한 아미노산입니다.
• 글리신 (gly 또는 G): 실제로 완전한 측쇄 (글리신의 측쇄는 단일 수 소임)가 없기 때문에 다른 기본적으로 비극성 화합물이지만 종종 단백질 표면 근처에서 발견되며 이에 대해 "친수성"으로 표시 될 수 있습니다. 이유.
• 페닐알라닌 (phe 또는 F): 티로신과 트립토판처럼 이것은 방향족 아미노산이는 냄새와 관련이 없으며 (아미노산은 무취) 대신 페닐기 (3 개의 이중 결합을 포함하는 6 개의 탄소 고리)가 있음을 나타냅니다.
• 이소류신 (ile 또는 I) : 안 이성질체 단일 메틸 (-CH3) 그룹이 R- 사슬의 다른 탄소에 부착 된 류신의. (이성질체는 원자의 수와 유형이 같지만 공간 배열이 다릅니다.)
• 류신 (leu 또는 L): 이성질체와 마찬가지로 류신은 분지 쇄 아미노산 (BCAA), R- 체인의 구성에 대한 참조. 대부분의 동물은 BCAA를 합성 할 수 없기 때문에 필수 아미노산 중 두 가지입니다.
• 메티오닌 (met 또는 M): 두 개의 황 함유 아미노산 중 하나는 시스테인입니다. 때로는 주변 환경에 따라 양친 매성 또는 극성으로 분류됩니다.
• 프롤린 (pro 또는 P): 프롤린의 아미노기는 말단 -NH2 기 대신 5 원자 고리에 존재합니다.
• 발린 (val 또는 V): 또 다른 BCAA; 백본 메틸기가 절제된 류신 분자와 동등 함.

트립토판은 때때로이 그룹에 포함되지만 실제로는 양친 매성입니다.

이러한 아미노산은 종종 "극성이지만 충전되지 않은"이라고합니다. 그들은 단백질의 외부 표면을 후추로 만들고 물이 있으면 반동하지 않습니다.

• 시스테인 (cys 또는 C): 황 원자를 포함합니다. 자연에서 아미노산의 1.2 % 만 차지합니다.
• 히스티딘 (his 또는 H): 히스티딘은 하나가 아니라 두 개의 -NH2 그룹을 포함하므로 여러 위치에서 양성자 (즉, 수소 원자)를 온로드 또는 오프로드 할 수있는 능력 덕분에 매우 다양한 아미노산이됩니다. 일부 출처에서 히스티딘은 주로 양친 매성으로 나열됩니다.
• 아스파라긴 (asn 또는 N): 화학적으로 이것은 카르복실기의 산성 수소를 대체하는 아미노기를 갖는 아스파르트 산입니다.
• 글루타민 (gln 또는 Q) : 글루탐산과 동일하며 카르복실기의 산성 수소를 아미노기가 대체합니다.
• 세린 (ser 또는 S) : 세린의 친수성 특성은 수산기를 포함하고 있다는 사실에 기인합니다.
• 트레오닌 (thr 또는 T): threose라는 설탕과 구조가 유사하며 그 이름을 따서 명명되었습니다.

이 화합물은 물과 쉽게 상호 작용한다는 점에서 친수성 (극성) 아미노산과 매우 유사하지만 순 전하가 +1 또는 -1입니다. 이것은 그들을 산 (양성자 기증자) 또는 염기 (양성자 수용자)로 만듭니다. pH, 또는 인체의 산도.

• 아스파르트 산 (asp 또는 D): 생리적 (신체) pH에서 탈 양성자 화되어 분자에 음전하를 부여합니다. 아스 파르 테이트라고도합니다.
• 글루타민산 (glu 또는 E) : 생리적 pH에서 탈 양성자 화됨. 글루타메이트라고도합니다.
• 라이신 (lys 또는 K): 염기이며 생리적 pH에서 양성자 화됩니다.
• 아르기닌 (arg 또는 R): 또한 염기이며 생리적 pH에서 양성자 화됩니다.

"양친 매성"은 대략 그리스어로 "둘 다 느끼는 것"으로 번역되며, 이러한 아미노산은 거의 비슷하게 비극성 (소수성) 및 극성 (친수성)으로 기능 할 수 있습니다. 슈퍼 스타 투수 나 타자는 아니지만 대부분의 선수들의 능력이 높은 스포츠에서 두 가지 역할을 모두 수행 할 수있는 소프트볼 선수 전문.

그들은 순 전하를 운반하지 않지만 이들의 R- 체인을 따라 전하의 분포 아미노산 현저하게 비대칭입니다.

• 티로신 (tyr 또는 T): 그것의 히드 록 실기는 수소 결합을 기증하고 받아 들일 수 있기 때문에 티로신은 때때로 친수성으로 "작용"합니다.
• 트립토판 (try 또는 W): 가장 큰 아미노산; 신경 전달 물질의 전구체 세로토닌 (5- 하이드 록시 트립 타민).