סוגי סיבי קולגן

רקמת חיבור מהווה את התמיכה המבנית של יצורים חיים, ובמיוחד חוליות חוליות. רקמות העומדות בהגדרה זו משרתות מגוון פונקציות בכל הגוף, ואבני הבניין של רבות מרקמות החיבור הללו הן סיבי קולגן. קולגן הוא חלבון - למעשה, זהו החלבון השופע ביותר המצוי בטבע. לכן לא צריך להיות מפתיע שכ -40 תת-סוגים זוהו נכון לשנת 2018.

לא כל סוגי הקולגן נוצרים לסיבים המורכבים מסיבים (שהם עצמם עשויים מקבוצות של שלישיות בודדות מולקולות קולגן), אך שלושה מתוך חמשת הסוגים העיקריים של קולגן - שכותרתו I, II, III, IV ו- V - נראים לעיתים קרובות בכך הֶסדֵר. לקולגן יש את התכונה המועילה של התנגדות לכוחות מתיחה או מתיחה. בשל השכיחות העצומה של קולגן בגוף, הפרעות המשפיעות על סינתזתו או על ייצור ביולוגי הן רבות ויכולות להיות חמורות.

רקמת חיבור תקינה, שמתורגמת בערך ל"כל דבר שאינו עצם שרוב האנשים עשויים לזהות כרקמת חיבור, "כולל רקמת חיבור רופפת, רקמת חיבור צפופה ושומן רִקמָה. סוגים אחרים של רקמת חיבור כוללים רקמות יוצרות דם ורקמות לימפה, סחוס ועצם.

קולגן הוא סוג של רקמת חיבור רופפת. סוג רקמה זה כולל סיבים, חומר קרקע, קרומי מרתף ומגוון תאי רקמת חיבור הקיימים (למשל, מסתובבים בדם). בנוסף לסיבי הקולגן, סוג הסיב של רקמת החיבור הרופפת כולל סיבי רשת וסיבים אלסטיים. קולגן אינו נמצא בחומר טחון, אך הוא מרכיב בקרומי מרתף מסוימים, המהווים את הממשק בין רקמת החיבור עצמה לבין כל רקמה שהיא תומכת.

כאמור, קולגן הוא סוג של חלבון, וחלבונים מורכבים מחומצות אמינו. אורכים קצרים של חומצות אמינו נקראים פפטידים, ואילו פוליפפטידים ארוכים יותר אך קצרים הם חלבונים פונקציונליים מן המניין.

כמו כל החלבונים, קולגן מיוצר על משטחי הריבוזומים שבתוך התאים. אלה משתמשים בהוראות מחומצה ריבונוקלאית (RNA) לייצור פוליפפטידים ארוכים הנקראים פרוקולגן. חומר זה שונה ברטיקולום האנדופלזמי של התאים בדרכים שונות. מולקולות סוכר, קבוצות הידרוקסיל וקשרים של סולפיד-סולפיד מתווספות לחומצות אמינו מסוימות. כל מולקולת קולגן המיועדת לסיב קולגן נפרשת בסליל משולש יחד עם שתי מולקולות אחרות, מה שמעניק לה יציבות מבנית. לפני שהקולגן יכול להתבגר לחלוטין, קצוותיו גזוזים ליצירת חלבון בשם טרופוקולגן, שהוא פשוט שם אחר לקולגן.

למרות שזוהו למעלה משלושה עשרות סוגים שונים של קולגן, רק חלק קטן מהם משמעותי מבחינה פיזיולוגית. חמשת הסוגים הראשונים, המשתמשים בספרות הרומיות I, II, III, IV ו- V, הם באופן מוחלט הנפוצים ביותר בגוף. למעשה, 90 אחוז מכל הקולגן מורכב מסוג I.

סוג I קולגן (נקרא לפעמים קולגן I; תוכנית זו חלה כמובן על כל הסוגים) מהווה סיבי קולגן ונמצאת בעור, בגידים, באיברים פנימיים ובחלק העצמי האורגני (שהוא, לא מינרלי). סוג II הוא המרכיב העיקרי של הסחוס. סוג III הוא המרכיב העיקרי של סיבי הרשתית, וזה מעט מבלבל מכיוון שאלה אינם נחשבים "סיבי קולגן" כמו הסיבים העשויים מסוג I; סוגים I ו- III נראים לעיתים קרובות יחד ברקמות. סוג IV נמצא בקרומי מרתף ואילו סוג V נראה בשיער ובמשטחי התאים.

מכיוון שקולגן מסוג I נפוץ כל כך, קל לבודד אותו מהרקמות הסובבות והיה הסוג הראשון של קולגן שתואר באופן רשמי. מולקולת חלבון מסוג I מורכבת משלושה מרכיבים מולקולריים קטנים יותר, שניים מהם מכונים שרשראות α1 (I) ואחד מהם נקרא שרשרת α2 (I). אלה מסודרים בצורה של סליל משולש ארוך. סלילים משולשים אלה בתורם נערמים זה לצד זה כדי ליצור סיבים, אשר בתורם ארוזים לסיבי קולגן מן המניין. ההיררכיה מהקטנה לגדולה בקולגן היא אפוא שרשרת α, מולקולת קולגן, סיבי סיבים.

סיבים אלה מסוגלים להימתח במידה ניכרת מבלי להישבר. זה הופך אותם ליקרים ביותר בגידים, המחברים שרירים לעצמות ולכן חייבים להיות כאלה מסוגלים לסבול כוח רב מבלי להישבר תוך שהם מציעים הרבה מאוד גְמִישׁוּת.

במחלה הנקראת osteogenesis imperfecta, קולגן מסוג I אינו מיוצר בכמויות מספיקות או שהקולגן שמסונתז לקוי בהרכבו. התוצאה היא חולשת עצם ואי סדירות ברקמת החיבור, מה שמוביל לדרגות שונות של חולשה גופנית (זה יכול במקרים מסוימים להיות קטלני).

קולגן מסוג II יוצר גם סיבים, אך אלה אינם מאורגנים כמו סיבי קולגן מסוג I. אלה נמצאים בעיקר בסחוס. הסיבים מסוג II, במקום להיות מקבילים בקפידה, מסודרים לעתים קרובות במהומה פחות או יותר. זה ניתן על ידי העובדה כי הסחוס, בעודו ביתו העיקרי של קולגן מסוג II, עשוי בעיקר מטריקס המורכב מפרוטאוגליקנים. אלה מורכבים ממולקולות הנקראות גליקוזאמינוגליקנים העטופות סביב ליבת חלבון גלילית. הסידור כולו הופך את הסחוס לדחוס ו"קפיצי ", תכונות המתאימות היטב לתפקיד העיקרי של הסחוס לריפוד לחץ המתח על המפרקים כמו הברכיים והמרפקים.

הפרעות ביצירת הסחוס המשפיעות על השלד המכונה chondrodysplasias נחשבות כנגרמות על ידי מוטציה בגן ב- DNA המתקשר למולקולת הקולגן מסוג II.

התפקיד העיקרי של קולגן מסוג III הוא היווצרות סיבים רשתיים. סיבים אלה צרים מאוד וקוטרם כ- 0.5 עד 2 מיליוניות המטר בלבד. סיבי הקולגן המיוצרים מקולגן מסוג III מסתעפים יותר מאשר במקביל.

סיבי רשתית נמצאים בשפע ברקמות מיאלואידיות (מוח עצם) ולימפה, שם הן משמשות פיגום לתאים המתמחים המעורבים בייצור תאי דם חדשים. הם מיוצרים על ידי פיברובלסטים או תאי רשתית, בהתאם למיקומם. ניתן להבחין ביניהם לבין קולגן מסוג I על סמך האופן בו הם מופיעים לאחר שהוכתמו בצבעים כימיים מסוימים.

אחד מעשרת התת-סוגים של המחלה הנקראים תסמונת אהלרס-דנלוס, העלולה להוביל לקרע קטלני בכלי הדם, נגרמת על ידי מוטציה בגן המקודדת לקולגן מסוג III.

קולגן מסוג IV הוא מרכיב עיקרי בקרום המרתף, כאמור. הוא מאורגן ברשתות סניף נרחבות. לסוג זה של קולגן אין מה שמכונה מחזוריות צירית, כלומר שלאורכו אין לו דפוס חוזר אופייני והוא כלל אינו יוצר סיבים. לכן ניתן לראות בסוג זה של קולגן את הסיכוי הגדול ביותר מבין סוגי הקולגן העיקריים. קולגן מסוג IV מייצר חלק ניכר מהפנימיות ביותר משלוש שכבות קרום המרתף, המכונות lamina densa ("שכבה עבה"). משני צידי lamina densa נמצאים lamina lucida ו- lamina fibroreticularis. השכבה האחרונה מכילה קולגן מסוג III כלשהו בצורת סיבי רשתית וכן קולגן מסוג VI, סוג פחות נפוץ.