Aminoacidi: funzione, struttura, tipi

Aminoacidi sono uno dei quattro principali macromolecole della vita, gli altri essendo carboidrati, lipidi e acidi nucleici. Servono principalmente come unità monomeriche di proteine. I 20 amminoacidi naturali si trovano in tutti gli esseri viventi, dai batteri agli esseri umani.

Poiché gli amminoacidi rendono le proteine ​​​​e le proteine ​​​​rappresentano la maggior parte della massa corporea, questi acidi sono letteralmente la sostanza di cui sono fatte le persone (e altri animali).

I deficit in uno o più amminoacidi possono portare a tessuti incompleti o mal costruiti e si ritiene anche che svolgano un ruolo nella genesi di alcuni tumori.

Il corpo umano è in grado di sintetizzare 10 di questi acidi, ma gli altri 10 devono essere ottenuti da fonti alimentari e sono quindi chiamati aminoacidi essenziali essential. Questi sono a volte offerti come integratori di aminoacidi essenziali.

Gli amminoacidi che il corpo può produrre sono chiamati amminoacidi non essenziali, un termine in qualche modo fuorviante poiché il corpo in effetti li richiede.

Ogni amminoacido ha sia un'abbreviazione di una lettera maiuscola che un'abbreviazione di tre lettere (ad es. tirosina va da entrambi "tyr" e "Y"). A volte, gli amminoacidi vengono modificati dopo che sono già stati incorporati in proteine (un esempio è l'idrossilazione della prolina).

Gli amminoacidi sono diventati popolari negli integratori alimentari tra le persone interessate alla salute generale e coloro che sperano di costruire massa muscolare attraverso una combinazione di allenamento con i pesi e nutrizione interventi.

• Il primo amminoacido ad essere identificato fu l'asparagina, isolata dal succo di asparagi nel 1806.

La struttura universale di tutti gli amminoacidi è un atomo di carbonio centrale che ha a carbossile gruppo, an gruppo amminico, a atomo di idrogeno e un Catena laterale "R" che varia da amminoacido ad amminoacido ad esso legato.

Il gruppo carbossilico è costituito da un atomo di carbonio a doppio legame con un atomo di ossigeno e anche legato a un gruppo ossidrile (-OH). Può essere rappresentato come -CO(OH) ed è questo che fa guadagnare a questi composti la designazione "acido", poiché l'atomo di idrogeno nel componente ossidrile viene facilmente donato, lasciando dietro di sé un -CO(O-) gruppo.

I 20 amminoacidi presenti in natura sono chiamati alfa-amminoacidi perché il gruppo amminico (-NH2) è attaccato al carbonio alfa dell'acido carbossilico, che è il carbonio vicino al gruppo -CO(OH). Questo carbonio è anche il carbonio "centrale" sopra descritto.

Gli amminoacidi variano in massa da 75 grammi per mole (glicina) a 204 grammi per mole (triptofano), e in media sono più piccoli del glucosio dello zucchero (180 grammi per mole).

Se ogni amminoacido fosse osservato con uguale frequenza in natura, ciascuno rappresenterebbe circa 5 percento degli amminoacidi nelle strutture proteiche (100 percento diviso per 20 aminoacidi = 5 percento per amminoacido).

In realtà, queste frequenze di occorrenza variano da poco più dell'1,2% (triptofano e cisteina) a poco meno del 10% (leucina).

Il Catene laterali "R", o semplicemente catene R, rientrano in varie sottocategorie che descrivono e determinano il comportamento biochimico dell'amminoacido nel suo insieme. Uno schema comune classifica gli amminoacidi come idrofobico, idrofilo (o polare), addebitato o anfipatico.

Idrofobico deriva dal greco per "timoroso dell'acqua", e questi otto amminoacidi sono così etichettati perché le loro catene laterali sono non polare, il che significa che non trasportano né una carica elettrostatica netta né una carica distribuita asimmetricamente. Per effetto di questa proprietà, idrofobico gli amminoacidi si trovano tipicamente all'interno delle proteine, "sicuri" dall'acqua.

Allo stesso modo, questi acidi idrofilo i coetanei tendono ad assemblarsi sulle superfici esterne delle proteine. Addebitato e anfipatico le molecole, nel frattempo, mostrano il loro fascino e le loro peculiarità.

Di seguito è riportato un elenco di singoli amminoacidi insieme ad alcune delle loro caratteristiche distintive. Sono presentati in ordine delle loro abbreviazioni di una lettera per facilità di riferimento, ma se scegli di provare a memorizzare il nomi degli amminoacidi, dovresti usare qualsiasi schema di raggruppamento o altro trucco che renda questo compito il più semplice possibile.

Questi otto amminoacidi sono generalmente raggruppati insieme e sono talvolta chiamati "non polari" invece che idrofobici sebbene significhino essenzialmente la stessa cosa. Partecipano all'interno delle proteine ​​in interazioni di van der Waals, che sono come covalenti o legami ionici ma molto più debole e transitorio.

• Alanina (ala o A): Il secondo amminoacido più leggero e il secondo più abbondante.
• Glicina (gli o G): In realtà non ha una catena laterale completa (la catena laterale per la glicina è un singolo idrogeno) ed è quindi posta con altre composti non polari per impostazione predefinita, ma si trova spesso vicino alla superficie delle proteine ​​e può essere plausibilmente etichettato come "idrofilo" per questo Motivo.
• Fenilalanina (phe o F): Come la tirosina e il triptofano, questo è un amminoacido aromatico, che non ha nulla a che vedere con il suo odore (gli amminoacidi sono inodori) e indica invece la presenza di un gruppo fenilico (un anello a sei atomi di carbonio contenente tre doppi legami).
• Isoleucina (ile o I): Un isomero di leucina con un singolo gruppo metilico (-CH3) attaccato a un diverso carbonio sulla catena R. (Gli isomeri hanno lo stesso numero e tipo di atomi, ma diverse disposizioni spaziali.)
• Leucina (leu o L): Come con il suo isomero, la leucina è a aminoacido a catena ramificata (BCAA), un riferimento alla costruzione della catena R. Poiché la maggior parte degli animali non è in grado di sintetizzare i BCAA, questi sono due degli amminoacidi essenziali.
• Metionina (met o M): Uno dei due amminoacidi contenenti zolfo, l'altro è la cisteina. A volte classificato come anfipatico o addirittura polare a seconda dell'ambiente circostante.
• Prolina (pro o P): Il gruppo amminico della prolina esiste in un anello a cinque atomi invece che come gruppo terminale -NH2.
• Valina (val o V): Un altro BCAA; equivalente a una molecola di leucina con un gruppo metilico asportato.

Il triptofano è talvolta incluso in questo gruppo, ma in realtà è anfipatico.

Questi amminoacidi sono spesso chiamati "polari, ma non carichi". Pepano le superfici esterne delle proteine ​​e non si ritraggono in presenza di acqua.

• Cisteina (cys o C): Contiene un atomo di zolfo; rappresenta solo l'1,2% degli amminoacidi in natura.
• Istidina (suo o H): L'istidina contiene non uno ma due gruppi -NH2, che lo rendono un amminoacido molto versatile grazie alla sua capacità di caricare o scaricare protoni (cioè atomi di idrogeno) in più posizioni. In alcune fonti, l'istidina è elencata principalmente come anfipatica.
• Asparagina (asn o N): Chimicamente, questo è acido aspartico con un gruppo amminico che sostituisce l'idrogeno acido del gruppo carbossilico.
• Glutammina (gln o Q): Identico all'acido glutammico con un gruppo amminico che sostituisce l'idrogeno acido del gruppo carbossilico.
• Serina (ser o S): Le proprietà idrofile della serina sono dovute al fatto che contiene un gruppo ossidrile.
• Treonina (thr o T): Simile nella struttura a uno zucchero chiamato treose, da cui prende il nome.

Questi composti si comportano in modo molto simile agli amminoacidi idrofili (polari) in quanto interagiscono prontamente con l'acqua, ma portano una carica netta di +1 o -1. Questo li rende acidi (donatori di protoni) o basi (accettori di protoni) al pH, o acidità, del corpo umano.

• Acido aspartico (asp o D): Deprotonato a pH fisiologico (corpo), conferendo una carica negativa alla molecola. Chiamato anche aspartato.
• Acido glutammico (glu o E): Deprotonato a pH fisiologico. Chiamato anche glutammato.
• Lisina (lys o K): Una base e protonata a pH fisiologico.
• Arginina (arg o R): Anche una base e protonata a pH fisiologico.

"Anfipatico" si traduce approssimativamente in "sentire entrambi" in greco, e questi amminoacidi possono funzionare sia come non polari (idrofobici) che polari (idrofili), quasi come un giocatore di softball che non è un lanciatore o un battitore superstar ma può funzionare abilmente in entrambi i ruoli in uno sport in cui le capacità della maggior parte dei giocatori sono altamente specializzato.

Non portano una carica netta, ma la distribuzione della carica elettrica lungo le catene R di questi aminoacidi è marcatamente asimmetrico.

• Tirosina (tyr o T): Il suo gruppo ossidrile può sia donare che accettare un legame idrogeno, quindi la tirosina a volte "agisce" idrofila.
• Triptofano (provare o W): Il più grande amminoacido; un precursore del neurotrasmettitore serotonina (5-idrossitriptamina).