Tipi di fibre di collagene

Il tessuto connettivo costituisce il supporto strutturale degli esseri viventi, in particolare dei vertebrati. I tessuti che soddisfano questa definizione svolgono una varietà di funzioni in tutto il corpo e gli elementi costitutivi di molti di questi tessuti connettivi sono le fibre di collagene. Il collagene è una proteina, infatti è la proteina più abbondante presente in natura. Non dovrebbe quindi sorprendere che nel 2018 siano stati identificati circa 40 sottotipi.

Non tutti i tipi di collagene si formano in fibre, costituite da fibrille (a loro volta costituite da gruppi di triplette di singoli molecole di collagene), ma tre dei cinque principali tipi di collagene - etichettati I, II, III, IV e V - sono spesso visti in questo preparativi. Il collagene possiede il tratto vantaggioso di resistere alle forze di stiramento o trazione. A causa della pura prevalenza del collagene nel corpo, i disturbi che interessano la sua sintesi, o produzione biologica, sono numerosi e possono essere gravi.

Tessuto connettivo vero e proprio, che si traduce approssimativamente in "tutto ciò che non è l'osso che la maggior parte delle persone potrebbe" riconoscere come tessuto connettivo", include tessuto connettivo lasso, tessuto connettivo denso e adiposo tessuto. Altri tipi di tessuto connettivo includono sangue e tessuto ematopoietico, tessuto linfoide, cartilagine e ossa.

Il collagene è una forma di tessuto connettivo lasso. Questo tipo di tessuto comprende fibre, sostanza fondamentale, membrane basali e una varietà di cellule del tessuto connettivo esistenti (ad es. circolanti nel sangue). Oltre alle fibre di collagene, il tipo di fibra del tessuto connettivo lasso comprende fibre reticolari e fibre elastiche. Il collagene non si trova nella sostanza fondamentale, ma è un componente di alcune membrane basali, che sono l'interfaccia tra il tessuto connettivo stesso e qualsiasi tessuto stia supportando.

Come notato, il collagene è un tipo di proteina e le proteine ​​sono costituite da amminoacidi. Brevi lunghezze di amminoacidi sono chiamate peptidi, mentre i polipeptidi sono più lunghi ma non sono proteine ​​funzionali a tutti gli effetti.

Come tutte le proteine, il collagene è prodotto sulle superfici dei ribosomi all'interno delle cellule. Questi usano le istruzioni dell'acido ribonucleico (RNA) per creare lunghi polipeptidi chiamati procollagene. Questa sostanza viene modificata nel reticolo endoplasmatico delle cellule in vari modi. Molecole di zucchero, gruppi idrossilici e legami solfuro-solfuro vengono aggiunti a determinati amminoacidi. Ogni molecola di collagene destinata a una fibra di collagene è avvolta in una tripla elica insieme ad altre due molecole, conferendole stabilità strutturale. Prima che il collagene possa diventare completamente maturo, le sue estremità vengono tagliate per formare una proteina chiamata tropocollagene, che è semplicemente un altro nome per il collagene.

Sebbene siano stati identificati oltre tre dozzine di tipi distinti di collagene, solo una piccola frazione di questi è fisiologicamente significativa. I primi cinque tipi, che utilizzano i numeri romani I, II, III, IV e V, sono di gran lunga i più comuni nel corpo. In effetti, il 90 percento di tutto il collagene è costituito da tipo I.

Collagene di tipo I (a volte chiamato collagene I; questo schema si applica ovviamente a tutti i tipi) costituisce le fibre di collagene e si trova nella pelle, nei tendini, negli organi interni e nella parte organica (cioè non minerale) dell'osso. Il tipo II è il costituente principale della cartilagine. Il tipo III è il componente principale delle fibre reticolari, il che crea un po' di confusione poiché queste non sono considerate "fibre di collagene" come le fibre di tipo I; i tipi I e III sono spesso visti insieme nei tessuti. Il tipo IV si trova nelle membrane basali, mentre il tipo V si trova nei capelli e sulle superfici delle cellule.

Poiché il collagene di tipo I è così diffuso, è facile da isolare dai tessuti circostanti ed è stato il primo tipo di collagene ad essere descritto formalmente. La molecola proteica di tipo I è costituita da tre componenti molecolari più piccoli, due dei quali sono noti come catene α1(I) e uno dei quali è chiamato catena α2(I). Questi sono disposti sotto forma di una lunga tripla elica. Queste triple eliche a loro volta sono impilate l'una accanto all'altra per formare fibrille, che a loro volta sono raggruppate in fibre di collagene a tutti gli effetti. La gerarchia dal più piccolo al più grande nel collagene è quindi catena α, molecola di collagene, fibrilla e fibra.

Queste fibre sono in grado di allungarsi notevolmente senza rompersi. Questo li rende estremamente preziosi nei tendini, che collegano i muscoli alle ossa e devono quindi essere in grado di tollerare una grande quantità di forza senza rompersi pur offrendo una grande quantità di flessibilità.

In una malattia chiamata osteogenesi imperfetta, il collagene di tipo I non è prodotto in quantità sufficienti o il collagene sintetizzato è difettoso nella sua composizione. Ciò si traduce in debolezza ossea e irregolarità nel tessuto connettivo, portando a vari gradi di debolezza fisica (in alcuni casi può essere fatale).

Anche il collagene di tipo II forma le fibre, ma queste non sono ben organizzate come le fibre di collagene di tipo I. Questi si trovano principalmente nella cartilagine. Le fibrille di tipo II, invece di essere nettamente parallele, sono spesso disposte in quello che è più o meno un guazzabuglio. Ciò è consentito dal fatto che la cartilagine, pur essendo la principale sede del collagene di tipo II, è costituita principalmente da una matrice costituita da proteoglicani. Questi sono costituiti da molecole chiamate glicosaminoglicani avvolte attorno a un nucleo proteico cilindrico. L'intera disposizione rende la cartilagine comprimibile ed "elastica", qualità molto adatte al compito principale della cartilagine di ammortizzare lo stress da impatto su articolazioni come ginocchia e gomiti.

Si pensa che i disturbi della formazione della cartilagine che colpiscono lo scheletro, noti come condrodisplasie, siano causati da una mutazione nel gene nel DNA che codifica con la molecola di collagene di tipo II.

Il ruolo principale del collagene di tipo III è la formazione delle fibre reticolari. Queste fibre sono molto strette, avendo un diametro di circa 0,5-2 milionesimi di metro. Le fibrille di collagene costituite da collagene di tipo III sono più ramificate che parallele nell'orientamento.

Le fibre reticolari si trovano in abbondanza nei tessuti mieloidi (midollo osseo) e linfoidi, dove fungono da impalcatura per le cellule specializzate coinvolte nella generazione di nuove cellule del sangue. Sono costituiti da fibroblasti o cellule reticolari, a seconda della loro posizione. Possono essere distinti dal collagene di tipo I in base a come appaiono dopo essere stati colorati con determinati coloranti chimici.

Uno dei circa 10 sottotipi della malattia chiamata sindrome di Ehlers-Danlos, che può portare a una rottura fatale dei vasi sanguigni, è causato da una mutazione nel gene che codifica per il collagene di tipo III.

Il collagene di tipo IV è un componente importante della membrana basale, come notato. È organizzato in ampie reti di ramificazioni. Questo tipo di collagene non ha quella che viene chiamata periodicità assiale, il che significa che lungo la sua lunghezza non ha uno schema ripetitivo caratteristico e non forma affatto fibre. Questo tipo di collagene potrebbe quindi essere visto come il più casuale dei principali tipi di collagene. Il collagene di tipo IV costituisce gran parte del più interno dei tre strati della membrana basale, chiamato lamina densa ("strato spesso"). Ai lati della lamina densa si trovano la lamina lucida e la lamina fibroreticularis. Quest'ultimo strato contiene collagene di tipo III sotto forma di fibre reticolari e collagene di tipo VI, un tipo meno frequente.