Diversi tipi di enzimi

Gli enzimi sono molecole proteiche critiche nei sistemi viventi che, una volta sintetizzati, di solito non vengono trasformati in alcuni degli altri tipo di molecola, così come le sostanze assunte come combustibile per i processi digestivi e respiratori (es. zuccheri, grassi, ossigeno). Questo perché gli enzimi sono catalizzatori, il che significa che possono partecipare alle reazioni chimiche senza essere modificati, un po' come il moderatore di un dibattito pubblico che idealmente muove i partecipanti e il pubblico verso una conclusione dettando i termini dell'argomento senza aggiungere alcun elemento univoco informazione.

Sono stati identificati oltre 2.000 enzimi e ciascuno di essi è coinvolto in una specifica reazione chimica. Gli enzimi sono quindi substrato-specifici. Sono raggruppati in una mezza dozzina di classi in base al tipo di reazioni a cui prendono parte.

Gli enzimi consentono un vasto numero di reazioni nel corpo in condizioni di omeostasi, o equilibrio biochimico complessivo. Ad esempio, molti enzimi funzionano meglio a un livello di pH (acidità) vicino al pH che il corpo mantiene normalmente, che è compreso tra 7 (cioè, né alcalino né acido). Altri enzimi funzionano meglio a pH basso (alta acidità) a causa delle esigenze del loro ambiente; per esempio, l'interno dello stomaco, dove operano alcuni enzimi digestivi, è altamente acido.

Gli enzimi prendono parte a processi che vanno dalla coagulazione del sangue alla sintesi del DNA alla digestione. Alcuni si trovano solo all'interno delle cellule e partecipano a processi che coinvolgono piccole molecole, come la glicolisi; altri sono secreti direttamente nell'intestino e agiscono su sostanze sfuse come il cibo ingerito.

Poiché gli enzimi sono proteine ​​con masse molecolari piuttosto elevate, ciascuno di essi ha una forma tridimensionale distinta. Questo determina le molecole specifiche su cui agiscono. Oltre ad essere dipendente dal pH, la forma della maggior parte degli enzimi è dipendente dalla temperatura, il che significa che funzionano meglio in un intervallo di temperatura abbastanza ristretto.

La maggior parte degli enzimi agisce abbassando il energia di attivazione di una reazione chimica. A volte, la loro forma avvicina fisicamente i reagenti nello stile, forse, di un allenatore di una squadra sportiva o di un manager di un gruppo di lavoro intento a portare a termine un compito più rapidamente. Si ritiene che quando gli enzimi si legano a un reagente, la loro forma cambia in modo tale da destabilizzare il reagente e renderlo più suscettibile a qualunque cambiamento chimico la reazione comporti.

Le reazioni che possono procedere senza l'apporto di energia sono chiamate reazioni esotermiche. In queste reazioni, i prodotti, o le sostanze chimiche formate durante la reazione, hanno un livello di energia inferiore rispetto alle sostanze chimiche che fungono da ingredienti della reazione. In questo modo le molecole, come l'acqua, "cercano" il proprio livello (di energia); gli atomi "preferiscono" essere in disposizioni con energia totale inferiore, proprio come l'acqua scorre in discesa verso il punto fisico più basso disponibile. Mettendo tutto questo insieme, è chiaro che le reazioni esotermiche procedono sempre in modo naturale.

Tuttavia, il fatto che si verificherà una reazione anche senza input non dice nulla sulla velocità con cui accadrà. Se una sostanza assunta nel corpo si trasformerà naturalmente in due sostanze derivate che possono fungere da fonti dirette di energia cellulare, questo fa poco bene se la reazione richiede naturalmente ore o giorni per completare. Inoltre, anche quando l'energia totale dei prodotti è maggiore di quella dei reagenti, il percorso dell'energia non è un pendio uniforme in discesa su un grafico; invece, i prodotti devono raggiungere un livello di energia superiore a quello con cui sono iniziati in modo che possano "superare la gobba" e la reazione possa procedere. Questo investimento iniziale di energia nei reagenti che si ripaga sotto forma di prodotti è il suddetto energia di attivazione, o E_un.

Il corpo umano comprende sei grandi gruppi, o classi, di enzimi.

Ossidoreduttasi aumentare la velocità delle reazioni di ossidazione e riduzione. In queste reazioni, dette anche reazioni redox, uno dei reagenti cede una coppia di elettroni che un altro reagente guadagna. Il donatore di coppia di elettroni è detto ossidato e agisce come agente riducente, mentre il ricevente di coppia di elettroni è ridotto è chiamato agente ossidante. Un modo più semplice per dirlo è che in questo tipo di reazioni vengono spostati atomi di ossigeno, atomi di idrogeno o entrambi. Gli esempi includono la citocromo ossidasi e la lattato deidrogenasi.

Transferasi velocità lungo il trasferimento di gruppi di atomi, come il metile (CH₃), acetile (CH₃CO) o amino (NH₂) gruppi, da una molecola all'altra. Acetato chinasi e alanina deaminasi sono esempi di transferasi.

idrolasi accelerare le reazioni di idrolisi. Le reazioni di idrolisi utilizzano acqua (H₂O) per dividere un legame in una molecola per creare due prodotti figli, solitamente fissando l' -OH (gruppo ossidrile) dall'acqua a uno dei prodotti e un singolo -H (atomo di idrogeno) all'altro. Nel frattempo, dagli atomi spostati dai componenti -H e -OH si forma una nuova molecola. Gli enzimi digestivi lipasi e sucrasi sono idrolasi.

liasi aumentare la velocità di aggiunta di un gruppo molecolare a un doppio legame o la rimozione di due gruppi da atomi vicini per creare un doppio legame. Questi agiscono come idrolasi, tranne per il fatto che il componente rimosso non viene spostato dall'acqua o da porzioni d'acqua. Questa classe di enzimi comprende ossalato decarbossilasi e isocitrato liasi.

isomerasi velocizzare le reazioni di isomerizzazione. Queste sono reazioni in cui vengono mantenuti tutti gli atomi originali nel reagente, ma vengono riorganizzati per formare un isomero del reagente. (Gli isomeri sono molecole con la stessa formula chimica, ma disposizioni diverse.) Gli esempi includono glucosio-fosfato isomerasi e alanina racemasi.

ligasi (chiamate anche sintetasi) aumentano la velocità di unione di due molecole. Di solito realizzano questo utilizzando l'energia derivata dalla scomposizione dell'adenosina trifosfato (ATP). Esempi di ligasi includono acetil-CoA sintetasi e DNA ligasi.

Oltre alle variazioni di temperatura e pH, altri fattori possono comportare la diminuzione o l'arresto dell'attività di un enzima. In un processo chiamato interazione allosterica, la forma dell'enzima viene temporaneamente modificata quando una molecola si lega a una parte di essa lontana da dove si unisce al reagente. Questo porta a una perdita di funzionalità. A volte questo è utile quando il prodotto stesso funge da inibitore allosterico, perché questo è di solito un segno che la reazione è andata avanti fino al punto in cui il prodotto aggiuntivo non è più necessario.

Nell'inibizione competitiva, una sostanza chiamata composto regolatorio compete con il reagente per il sito di legame. È come provare a inserire più chiavi funzionanti nella stessa serratura contemporaneamente. Se una quantità sufficiente di questi composti regolatori si unisce a una quantità sufficientemente elevata dell'enzima presente, rallenta o interrompe il percorso di reazione. Questo può essere utile in farmacologia perché i microbiologi possono progettare composti che competono con il legame siti di enzimi batterici, rendendo molto più difficile per i batteri causare malattie o sopravvivere nel corpo umano, periodo.

Nell'inibizione non competitiva, una molecola inibitoria si lega all'enzima in un punto diverso dal sito attivo, in modo simile a quanto avviene in un'interazione allosterica. L'inibizione irreversibile si verifica quando l'inibitore si lega in modo permanente o degrada in modo significativo l'enzima in modo che la sua funzione non possa riprendersi. Sia il gas nervino che la penicillina fanno uso di questo tipo di inibizione, sebbene con intenzioni enormemente diverse in mente.