Quali sono i due modi in cui gli enzimi diventano meno efficaci?

Gli enzimi sono macchine proteiche che devono assumere forme 3D per funzionare correttamente. Gli enzimi diventano inattivi quando perdono la loro struttura 3D. Un modo in cui ciò accade è perché la temperatura diventa troppo calda e l'enzima si denatura o si dispiega. Un altro modo in cui gli enzimi diventano inattivi è quando la loro attività è bloccata da un inibitore chimico. Esistono diversi tipi di inibitori. Gli inibitori competitivi si legano e bloccano il sito attivo degli enzimi. Gli inibitori non competitivi si legano a un sito diverso dal sito attivo, ma causano la non funzionalità del sito attivo.

Gli atomi negli enzimi normalmente vibrano, ma non così tanto che la molecola si dispiega. L'aumento della temperatura dell'enzima aumenta la quantità di vibrazioni. Troppo jiggling e l'enzima comincia a perdere la sua forma corretta. Gli enzimi hanno un intervallo di temperatura ottimale in cui sono più attivi. L'attività enzimatica aumenta quando la temperatura raggiunge questo intervallo ottimale, ma diminuisce bruscamente una volta superato questo intervallo. La maggior parte degli enzimi animali perde attività sopra i 40 gradi Celsius. Ci sono batteri chiamati estremofili che possono sopravvivere nelle sorgenti termali. I loro enzimi possono resistere a temperature che fanno bollire l'acqua.

Gli enzimi hanno una regione chiamata sito attivo, che è responsabile dell'esecuzione della reazione chimica che è lo scopo principale dell'enzima. Proprio come il resto dell'enzima, il sito attivo deve avere una forma tridimensionale adeguata per funzionare. Il sito attivo è come la bocca dell'enzima. I gruppi laterali di alcuni amminoacidi si attaccano allo spazio del sito attivo, proprio come i denti in bocca. Questi gruppi secondari sono responsabili della realizzazione della reazione chimica. Proprio come i denti devono essere allineati per masticare il cibo, i gruppi laterali non possono completare le reazioni se il sito attivo non è nella sua forma 3D.

Un altro modo in cui gli enzimi diventano meno efficaci è perché la loro attività è bloccata da un inibitore chimico. Gli inibitori competitivi sono molecole che si legano al sito attivo dell'enzima. L'attivo è dove il substrato, la molecola che l'enzima dovrebbe modificare, si lega, quindi l'inibitore competitivo compete con il substrato per il sito attivo. Molti inibitori competitivi sono noti come inibitori reversibili, perché sebbene si leghino al sito attivo possono cadere. Questo riattiva l'enzima.

Un altro tipo di inibitore enzimatico è chiamato inibitori non competitivi. Questi tipi di sostanze chimiche non si legano al sito attivo, ma a un altro sito sull'enzima. Tuttavia, il legame dell'inibitore all'altro sito causa un cambiamento nella forma della proteina che chiude o blocca il sito attivo. Gli inibitori non competitivi sono anche chiamati inibitori allosterici, poiché i siti allosterici sono siti regolatori che non sono il sito attivo. Alcuni enzimi sono più enzimi che si uniscono in quello che viene chiamato un complesso enzimatico. Un inibitore allosterico può disattivare tutti gli enzimi in un complesso legandosi a un sito allosterico.