Gli enzimi sono fondamentali per tutta la vita perché catalizzano reazioni chimiche che altrimenti avverrebbero troppo lentamente per sostenere la vita. È importante sottolineare che le velocità con cui gli enzimi sono in grado di catalizzare le loro reazioni bersaglio e la capacità degli enzimi di mantenere la loro struttura dipendono fortemente dalla temperatura. Di conseguenza, il congelamento e l'ebollizione possono avere effetti significativi sull'attività enzimatica.
TL; DR (troppo lungo; non ho letto)
L'ebollizione rompe gli enzimi in modo che non funzionino più. Sotto lo zero, la cristallizzazione impedisce agli enzimi di funzionare.
Moto molecolare e ruolo della temperatura
Per comprendere come il congelamento influenzi l'attività enzimatica, è prima necessario comprendere l'effetto della temperatura sulle molecole che sono i substrati per la catalisi enzimatica. All'interno delle cellule, le molecole di substrato sono in costante movimento casuale, noto come moto browniano, a causa delle collisioni tra le molecole di substrato e le singole molecole d'acqua. All'aumentare della temperatura, aumenta anche la velocità di questo movimento molecolare casuale poiché le molecole hanno più energia vibrazionale a temperature più elevate. Il movimento più rapido aumenta la frequenza delle collisioni casuali tra molecole ed enzimi, il che è importante per l'attività enzimatica poiché gli enzimi dipendono dalle molecole del loro substrato che entrano in collisione con essi prima che una reazione possa si verificano.
Effetto del congelamento sull'attività enzimatica
A temperature molto fredde, domina l'effetto opposto: le molecole si muovono più lentamente, riducendo la frequenza delle collisioni enzima-substrato e quindi diminuendo l'attività enzimatica. Al punto di congelamento, il movimento molecolare diminuisce drasticamente quando si verifica la formazione di solidi e le molecole sono bloccate in formazioni cristalline rigide. All'interno di questi cristalli solidi, le molecole hanno molta meno libertà di movimento rispetto alle stesse molecole in una disposizione liquida. Di conseguenza, le collisioni enzima-substrato sono estremamente rare una volta che si verifica il congelamento e l'attività enzimatica è quasi zero sotto lo zero.
Struttura enzimatica
Sebbene l'aumento della temperatura determini tassi più elevati di attività enzimatica, esiste un limite di temperatura superiore al quale gli enzimi possono continuare a funzionare. Per capire perché questo è il caso, è necessario considerare la struttura e la funzione degli enzimi. Gli enzimi sono proteine, costituite da singoli amminoacidi tenuti insieme in una struttura tridimensionale da legami chimici tra amminoacidi. Questa struttura tridimensionale è fondamentale per l'attività enzimatica, poiché gli enzimi sono strutturati per formare un "adattamento" fisico attorno ai loro substrati.
Ebollizione e denaturazione
A temperature prossime all'ebollizione, i legami chimici che tengono insieme la struttura degli enzimi iniziano a rompersi. La conseguente perdita della struttura tridimensionale fa sì che gli enzimi non si adattino più alle loro molecole di substrato bersaglio e gli enzimi smettano completamente di funzionare. Questa perdita di struttura, nota come denaturazione, è irreversibile: una volta che gli enzimi vengono riscaldati a tal punto che il i legami chimici che li tengono insieme si rompono, non si formeranno di nuovo spontaneamente se le temperature diminuire. Questo è diverso dal congelamento, che non influisce sulla struttura degli enzimi: se le temperature vengono aumentate dopo il congelamento, l'attività degli enzimi verrà ripristinata.