Aminosavak: funkció, szerkezet, típusok

Aminosavak a négy fő egyike az élet makromolekulái, a többiek szénhidrátok, lipidek és nukleinsavak. Elsősorban a monomer egységeként szolgálnak fehérjék. A 20 természetesen előforduló aminosav minden élőlényben megtalálható, a baktériumtól az emberig.

Mivel az aminosavak miatt a fehérjék és a fehérjék teszik ki a testtömeg legnagyobb részét, ezek a savak szó szerint azok a dolgok, amelyekből az emberek (és más állatok) készülnek.

Az egy vagy több aminosav hiánya hiányos vagy rosszul felépített szövetekhez vezethet, és feltételezik, hogy szerepet játszanak egyes rákok keletkezésében is.

Az emberi test képes 10 ilyen sav szintetizálására, de a másik 10-et étrendi forrásokból kell beszerezni, ezért nevezik őket esszenciális aminosavak. Ezeket néha esszenciális aminosav-kiegészítőként kínálják.

Azokat az aminosavakat nevezzük, amelyeket a test képes előállítani nem esszenciális aminosavak, kissé félrevezető kifejezés, mivel a test valójában megköveteli őket.

Minden aminosavnak van nagybetűs egybetűs rövidítése és hárombetűs rövidítése (pl.

Az aminosavak népszerűvé váltak az étrend-kiegészítőkben az általános egészség iránt érdeklődők körében és azok, akik az izomtömeg növekedését remélik a súlyzós edzés és a táplálkozás kombinációjával beavatkozások.

• Az első azonosított aminosav a spárgaléből 1806-ban izolált aszparagin volt.

Az összes aminosav univerzális szerkezete egy központi szénatom, amelynek a karboxilcsoport csoport, an aminocsoport, a hidrogénatom és egy "R" oldallánc ami aminosavtól függően változik.

A karboxilcsoport szénatomból áll, amely kettős kötéssel kapcsolódik egy oxigénatomhoz és egy hidroxil (-OH) csoporthoz is kapcsolódik. -CO (OH) -ként ábrázolható, és ez az, ami ezeket a vegyületeket "savnak" nevezi el, mivel a hidroxil-komponensben lévő hidrogénatom könnyen adományozható, és egy -CO (O-) csoport.

A természetben található 20 aminosavat ún alfa-aminosavak mert az amino (-NH2) csoport a karbonsav alfa-szénatomjához kapcsolódik, amely a szénatom a -CO (OH) csoport mellett. Ez a szén egyben a fent leírt "központi" szén is.

Az aminosavak tömege 75 g / mol (glicin) és 204 g / mól (triptofán) között változik, és átlagosan kisebb, mint a cukor-glükóz (180 g / mol).

Ha minden aminosavat azonos gyakorisággal figyelnének meg természetükben, mindegyik körülbelül 5-öt jelentene a fehérje szerkezetében lévő aminosavak százaléka (100% elosztva 20 aminosavval = 5% per aminosav).

A valóságban ezek az előfordulási gyakoriságok valamivel több mint 1,2 százaléktól (triptofán és cisztein), alig valamivel 10 százalékig (leucin) változnak.

A "R" oldalláncok, vagy egyszerűen R-láncok, különböző alkategóriákba sorolhatók, amelyek leírják és meghatározzák az aminosav egészének biokémiai viselkedését. Az egyik általános séma szerint az aminosavakat a következőkre sorolják hidrofób, hidrofil (vagy poláris), töltött vagy amfipatikus.

Hidrofób a görög nyelvtől származik „víztől való félelemre”, és ez a nyolc aminosav annyira meg van jelölve, mert oldalláncaik vannak nem poláris, vagyis nem hordoznak sem nettó elektrosztatikus töltetet, sem aszimmetrikusan elosztott töltést. Ennek a tulajdonságnak az eredményeként hidrofób az aminosavak általában a fehérjék belsejében találhatók, "biztonságosak" a víztől.

Hasonlóképpen ezek a savak hidrofil a társak általában a fehérjék külső felületein gyűlnek össze. Töltött és amfipatikus a molekulák eközben megmutatják saját varázsaikat és sajátosságaikat.

Az alábbiakban felsoroljuk az egyes aminosavakat és néhány megkülönböztető tulajdonságukat. Az egyszerű betekintés érdekében egybetűs rövidítésük sorrendjében vannak feltüntetve, de ha úgy dönt, hogy megpróbálja megjegyezni a az aminosavak nevét, bármilyen csoportosítási sémát vagy más trükköt kell használnia, amely a lehető legegyszerűbbé teszi ezt a feladatot.

Ez a nyolc aminosav általában csoportosítva van, és néha hidrofób helyett "nem polárosnak" nevezik, bár lényegében ugyanazt jelentik. Részt vesznek a fehérjék belsejében van der Waals kölcsönhatások, amelyek olyanok, mint a kovalens vagy ionos kötések de sokkal gyengébb és átmenetibb.

• Alanin (ala vagy A): A második legkönnyebb, valamint a második leggyakoribb aminosav.
• Glicin (gly vagy G): Valójában nincs teljes oldallánca (a glicin oldallánca egyetlen hidrogén), ezért másokkal van elhelyezve alapértelmezés szerint nem poláros vegyületek, de gyakran megtalálhatók a fehérjék felszíne közelében, és ezt valószínűsíthetően "hidrofil" jelöléssel látják el ok.
• Fenilalanin (phe vagy F): A tirozinhoz és a triptofánhoz hasonlóan ez is aromás aminosav, amelynek semmi köze a szagához (az aminosavak szagtalanok), és ehelyett egy fenilcsoport (három kettős kötést tartalmazó hat szénatomos gyűrű) jelenlétét jelzi.
• Izoleucin (ile vagy I): An izomer leucin egyetlen metilcsoporttal (-CH3), amely az R-lánc különböző szénatomjához kapcsolódik. (Az izomerek azonos számú és típusú atomokkal rendelkeznek, de térbeli elrendezésük eltér.)
• Leucin (leu vagy L): Az izomerhez hasonlóan a leucin is a elágazó láncú aminosav (BCAA), utalás az R-lánc felépítésére. Mivel a legtöbb állat nem tudja szintetizálni a BCAA-kat, ez a két esszenciális aminosav.
• Metionin (met vagy M): A két kéntartalmú aminosav egyike, a másik cisztein. Környezettől függően néha amfipatikusnak vagy akár polárisnak minősül.
• Prolin (pro vagy P): A prolin aminocsoportja egy ötatomos gyűrűben található, nem terminális -NH2 csoportként.
• Valin (val vagy V): Egy másik BCAA; egyenértékű egy leucinmolekulával, amelynek gerincmetilcsoportja kivágásra kerül.

A triptofán néha szerepel ebben a csoportban, de valójában amfipatikus.

Ezeket az aminosavakat gyakran "polárosnak, de töltetleneknek" nevezik. Paprikázzák a fehérjék külső felületeit, és nem csapódnak vissza víz jelenlétében.

• Cisztein (cys vagy C): Kénatomot tartalmaz; a természetben lévő aminosavaknak csupán 1,2 százalékát teszi ki.
• Hisztidin (övé vagy H): A hisztidin nem egy, hanem két -NH2 csoportot tartalmaz, ezáltal nagyon sokoldalú aminosav, köszönhetően annak, hogy protonokat (azaz hidrogénatomokat) képes több helyen be- vagy kitölteni. Egyes forrásokban a hisztidin elsősorban amfipatikusként szerepel.
• Aszparagin (asn vagy N): Kémiailag ez aszparaginsav, aminocsoport helyettesíti a karboxilcsoport savas hidrogénatomját.
• Glutamin (gln vagy Q): A glutaminsavval megegyező aminocsoport, amely a karboxilcsoport savas hidrogénatomját helyettesíti.
• Szerin (ser vagy S): A szerin hidrofil tulajdonságait annak köszönhetjük, hogy hidroxilcsoportot tartalmaz.
• Treonin (thr vagy T): Felépítésében hasonló a treóz nevű cukorhoz, amelyet róla neveztek el.

Ezek a vegyületek a hidrofil (poláris) aminosavakhoz hasonlóan viselkednek, mivel könnyen kölcsönhatásba lépnek a vízzel, de nettó töltésük +1 vagy -1. Ez savakká (proton donorokká) vagy bázisokká (proton akceptorokká) teszi őket a pHvagy savtartalma az emberi test.

• Aszparaginsav (asp vagy D): Fiziológiai (test) pH-n deprotonálva negatív töltést kölcsönöz a molekulának. Aszpartátnak is nevezik.
• Glutaminsav (glu vagy E): Fiziológiai pH-n deprotonált. Glutamátnak is nevezik.
• Lizin (lys vagy K): Bázis és fiziológiai pH-n protonált.
• Arginin (arg vagy R): Szintén bázis és fiziológiai pH-n protonált.

Az "amfipátiás" kifejezés nagyjából annyit jelent, hogy görögül "mindkettőt érezzük", és ezek az aminosavak nem poláros (hidrofób) és poláris (hidrofil) funkciók is lehetnek, szinte hasonlóan egy softball-játékos, aki nem szupersztár dobó vagy ütő, de képes mindkét funkcióban képes működni egy olyan sportágban, amelyben a legtöbb játékos kapacitása nagyon magas specializált.

Nem nettó töltést hordoznak, hanem az elektromos töltés eloszlását ezek R-láncai mentén aminosavak markánsan aszimmetrikus.

• Tirozin (tyr vagy T): Hidroxilcsoportja egyaránt adományozhat és elfogadhat hidrogénkötést, így a tirozin néha hidrofil módon "hat".
• Triptofán (próbálja vagy W): A legnagyobb aminosav; a neurotranszmitter előfutára szerotonin (5-hidroxi-triptamin).