Különböző típusú enzimek

Az enzimek kritikus fehérjemolekulák az élő rendszerekben, amelyek szintetizálásuk után általában nem alakulnak át más molekulákká egyfajta molekula, akárcsak az emésztési és légzési folyamatok során üzemanyagként felvett anyagok (pl. cukrok, zsírok, molekuláris oxigén). Ez azért van, mert az enzimek katalizátorok, ami azt jelenti, hogy részt vehetnek a kémiai reakciókban anélkül, hogy önmagukat megváltoztatnák, kicsit olyan, mint egy nyilvános vita moderátora, ki ideális esetben a következtetés felé tereli a résztvevőket és a hallgatóságot azáltal, hogy diktálja az érvelés feltételeit, miközben nem ad hozzá egyedi elemeket információ.

Több mint 2000 enzimet azonosítottak, és mindegyik részt vesz egy adott kémiai reakcióban. Az enzimek tehát szubsztrát-specifikusak. Fél tucat osztályba vannak csoportosítva azoknak a reakcióknak a fajtája alapján, amelyekben részt vesznek.

Az enzimek rengeteg reakciót engednek végbe a testben az alábbiak szerint: homeosztázis, vagy az általános biokémiai egyensúly. Például sok enzim olyan pH-értéken (savasságon) működik a legjobban, amely közel van a test által fenntartott pH-hoz, amely a 7 tartományba esik (vagyis sem lúgos, sem savas). Más enzimek alacsony pH-n (magas savtartalom) működnek a legjobban a környezetük igényei miatt; például a gyomor belseje, ahol egyes emésztőenzimek működnek, erősen savas.

Az enzimek a véralvadástól a DNS szintézisén át az emésztésig terjedő folyamatokban vesznek részt. Néhány csak a sejtekben található meg, és részt vesz a kis molekulákat érintő folyamatokban, például a glikolízisben; mások közvetlenül a bélbe választódnak, és ömlesztett anyagokra, például lenyelt ételekre hatnak.

Mivel az enzimek meglehetősen nagy molekulatömegű fehérjék, mindegyiküknek külön háromdimenziós alakjuk van. Ez meghatározza azokat a specifikus molekulákat, amelyeken működnek. Amellett, hogy pH-függő, a legtöbb enzim alakja hőmérsékletfüggő, vagyis meglehetősen szűk hőmérsékleti tartományban működnek a legjobban.

A legtöbb enzim azáltal csökkenti a aktiválási energia kémiai reakció. Előfordul, hogy alakjuk fizikailag közelíti a reagálókat a sportcsapat edzőjének vagy a munkacsoport-vezetőnek az a stílusa, hogy a feladat gyorsabb elvégzésére törekszik. Úgy gondolják, hogy amikor az enzimek egy reaktánshoz kötődnek, alakjuk úgy változik, hogy destabilizálja a reagálót, és hajlamosabbá teszi a reakció bármilyen kémiai változására.

Azokat a reakciókat, amelyek energia bevitele nélkül is folytathatók, exoterm reakcióknak nevezünk. Ezekben a reakciókban a termékek vagy a reakció során képződött vegyi anyag (ok) alacsonyabb energiaszinttel rendelkeznek, mint a reakció alkotórészeiként szolgáló vegyi anyagok. Ily módon a molekulák, mint a víz, "keresik" a saját (energia) szintjüket; az atomok "inkább" alacsonyabb összenergiájú elrendezésekben vannak, mint ahogy a víz lefelé áramlik a legalacsonyabb elérhető fizikai pontig. Mindezeket összerakva egyértelmű, hogy az exoterm reakciók mindig természetesen zajlanak.

Az a tény azonban, hogy a reakció bemenet nélkül is bekövetkezik, nem mond semmit a bekövetkezés sebességéről. Ha a testbe bevitt anyag természetesen két származékká változik, amelyek szolgálhatnak közvetlen sejtenergia-források, ez nem sok jót jelent, ha a reakció természetesen órákig vagy napokig tart teljes. Továbbá, még akkor is, ha a termékek összes energiája magasabb, mint a reagenseké, az energiaút nem egy sima lefelé eső lejtő a grafikonon; ehelyett a termékeknek magasabb energiaszintet kell elérniük, mint amellyel elindultak, hogy "túl tudják lépni a púpot", és a reakció folytatódhasson. Ez a kezdeti energiabefektetés a reaktánsokba, amely termékek formájában megtérül, a fent említett aktiválási energiavagy E_a.

Az emberi test hat fő enzimcsoportot vagy osztályt foglal magában.

Oxidoreduktázok fokozza az oxidációs és redukciós reakciók sebességét. Ezekben a redox-reakcióknak is nevezett reakciókban az egyik reagens felad egy elektronpárt, amelyet egy másik reaktáns nyer. Az elektronpár-donorról azt mondják, hogy oxidálódott és redukálószerként működik, míg az elektronpár-befogadó redukálva oxidálószer. Ennek egyszerűbb megfogalmazása az, hogy az ilyen típusú reakciókban oxigénatomok, hidrogénatomok vagy mindkettő mozog. Ilyen például a citokróm-oxidáz és a laktát-dehidrogenáz.

Transferázok sebesség atomcsoportok, például metil (CH₃acetil (CH₃CO) vagy amino (NH₂) csoportok, egyik molekuláról a másikra. Az acetát-kináz és az alanin-deamináz a transzferázok példái.

Hidrolázok felgyorsítja a hidrolízis reakcióit. A hidrolízis reakciókhoz vizet (H₂O) egy molekulában lévő kötés megosztása két leánytermék előállításához, általában úgy, hogy az egyik termékhez a vízből -OH (hidroxilcsoport), a másikhoz pedig egyetlen -H (hidrogénatom) -t kötünk. Időközben új molekula képződik a -H és -OH komponens által kiszorított atomokból. A lipáz és a szacharáz emésztőenzimek hidrolázok.

Lyases fokozza az egyik molekuláris csoport kettős kötéshez való hozzáadásának sebességét vagy két csoport eltávolítását a közeli atomokból kettős kötés létrehozása érdekében. Ezek úgy viselkednek, mint a hidrolázok, azzal a különbséggel, hogy az eltávolított komponenst víz vagy vízrészek nem helyettesítik. Az enzimek ezen osztályába tartoznak az oxalát-dekarboxiláz és az izocitrát-liáz.

Izomerázok felgyorsítják az izomerizációs reakciókat. Ezek olyan reakciók, amelyekben a reaktáns összes eredeti atomja megmarad, de átrendeződve a reaktáns izomerjét képezi. (Az izomerek azonos kémiai képlettel rendelkező, de eltérő elrendezésű molekulák.) Ilyenek például a glükóz-foszfát izomeráz és az alanin racemáz.

Ligázok (szintetázoknak is nevezik) növelik két molekula csatlakozásának sebességét. Ezt általában az adenozin-trifoszfát (ATP) lebontásából származó energia felhasználásával valósítják meg. A ligázok példái közé tartozik az acetil-CoA szintetáz és a DNS ligáz.

A hőmérséklet- és pH-változás mellett más tényezők is eredményezhetik az enzim aktivitásának csökkenését vagy leállását. Az alloszterikus interakciónak nevezett folyamatban az enzim alakja ideiglenesen megváltozik, amikor egy molekula a részéhez kötődik, távol attól a helytől, ahol a reaktánshoz csatlakozik. Ez funkcióvesztéshez vezet. Néha ez akkor hasznos, ha maga a termék szolgál alloszterikus inhibitorként, mert ez az általában annak a jele, hogy a reakció odáig ment, hogy további termék már nincs kívánt.

A kompetitív gátlás során egy szabályozó vegyületnek nevezett anyag verseng a reagenssel a kötési helyért. Ez hasonló ahhoz, hogy megpróbálunk egyszerre több működő kulcsot ugyanabba a zárba tenni. Ha ezek közül a szabályozó vegyületekből elegendő mennyiség csatlakozik a jelenlévő enzim elég nagy mennyiségéhez, ez lelassítja vagy leállítja a reakcióutat. Ez hasznos lehet a farmakológiában, mert a mikrobiológusok olyan vegyületeket tervezhetnek, amelyek versenyeznek a kötéssel a baktériumenzimek helyei, ami sokkal nehezebbé teszi a baktériumok számára a betegség okozását vagy az emberi testben való túlélést, időszak.

Nem versenyképes gátlás esetén egy gátló molekula az aktív helytől eltérő helyen kötődik az enzimhez, hasonlóan ahhoz, ami egy alloszterikus interakcióban történik. Irreverzibilis gátlás lép fel, amikor az inhibitor tartósan kötődik az enzimhez, vagy jelentősen lebontja az enzimet, így funkciója nem áll helyre. Az ideggáz és a penicillin egyaránt alkalmazza ezt a típusú gátlást, bár masszívan más szándékokat szem előtt tartva.