Az enzimek biológiai katalizátorok. Vagyis élő organizmusokban termelődő fehérjék, amelyek végig segítik a kémiai reakciókat. Enzimek nélkül a kémiai reakciók nem haladnának elég gyorsan ahhoz, hogy életben maradjanak. Minden enzimnek optimális működési körülményei vannak - a környezet, amely lehetővé teszi számukra a maximális hatékonyságot. Az egyik legfontosabb környezeti paraméter, amely befolyásolja az enzimaktivitást, a pH, minden egyes enzimnek egyedi optimális értéke van.
Aktiválási energia
Az enzimek a csökkentésével működnek aktiválási energia kémiai reakció. Úgy gondolhat egy kémiai reakcióra, mintha valami babzsákot rakna egy vödörbe, azzal a különbséggel, hogy a babzsák és a vödör között van egy 10 méteres fal. Átmászhat a falon, és beteheti a babzsákot a vödörbe, de ha segítségére lenne egy enzim, akkor a fal 10 vagy 100 vagy 1000 helyett csak 2 méter magas lenne. A végeredmény ugyanaz, függetlenül attól, hogy milyen magas a fal, de sokkal több babzsákot tudsz vödrökbe tenni, ha a fal alacsony. Ugyanez az enzimekkel: a végső kémiai termék megegyezik egy enzimmel vagy anélkül, de sokkal több reakció fog bekövetkezni, ha az enzim ott van.
pH
A pH-t úgy gondoljuk, mint a savasság mértékét, ami ez. Az ecet enyhén savas, ezért a pH-ja körülbelül 4, míg a szódabikarbóna bázikus és a pH-értéke körülbelül 8. Semleges, sem savas, sem bázikus oldat pH-ja 7.
Molekuláris szinten a pH kissé eltérhet. Az alacsony pH azt jelenti, hogy sok extra proton van egy oldatban, míg a magas pH azt jelenti, hogy sok hidroxidion van - oxigén és hidrogén együtt. Alacsony pH-nál az oldatban lévő protonok pozitív töltése negatív töltésű régiókhoz vonzódik, és megrekednek. Magas pH esetén az OH ionok, amelyek negatívak, pozitív töltést keresnek és reteszelődnek.
Enzimek
Az enzimek bonyolult fehérjék, amelyek a megfelelő atomokat vagy molekulákat hozzák össze az aktivációs energia csökkentése érdekében. Képesek megtenni ezt az alakjuk miatt. A fehérje alakja részben a különböző részei közötti elektrosztatikus vonzástól függ. Például egyes részek kissé negatív töltésűek, mások pedig kissé pozitívak, ezért a fehérje ezen régiói egymás felé hajlanak.
Alacsony pH-jú oldatokban az extra pozitív töltések a fehérjék negatív régióihoz kapcsolódnak. Magas pH-jú oldatokban az extra negatív töltések a fehérje pozitív régióihoz kötődnek. Amikor rögzülnek, az elektrosztatikus vonzás megszűnik, és a fehérje megváltoztatja az alakját. Mivel egy enzim aktivitása alakjától függ, lassulni fog, majd végül leáll, amikor a pH-érték túl alacsony vagy túl magas lesz.
Enzimaktivitás vs. pH
Különböző enzimek működnek különböző pH-jú régiókban. A gyomorenzimek például alacsony pH-n, körülbelül 2-nél működnek a legjobban. De függetlenül a pH specifikus értékétől, ahol egy enzim működik a legjobban, az enzimaktivitás a legalacsonyabb pH-n alacsony, és a pH optimális értékénél maximumra nő. A reakció sebessége ezután csökken, amikor a pH emelkedik. Az optimális körüli szűk tartományon belül az enzim visszanyerheti aktivitását, ha a pH-t optimális értékre állítja vissza. De ezen a tartományon kívül az enzim alakja annyira torzul, hogy nem térhet vissza a normális szintre.
