Kako hemoglobin pokazuje četiri razine strukture proteina?

Sisavci plućima udišu kisik iz zraka. Kisik treba put za prijenos iz pluća u ostatak tijela za razne biološke procese. To se događa putem krvi, točnije proteina hemoglobina koji se nalazi u crvenim krvnim stanicama. Hemoglobin ovu funkciju obavlja zbog svoje četiri razine proteinske strukture: primarne strukture hemoglobina, sekundarne strukture i tercijarne i kvartarne strukture.

TL; DR (predugo; Nisam pročitao)

Hemoglobin je protein u crvenim krvnim stanicama koji mu daje crvenu boju. Hemoglobin također obavlja bitnu zadaću sigurne isporuke kisika u cijelo tijelo, a to čini pomoću svoje četiri razine proteinske strukture.

Hemoglobin je velika molekula proteina koja se nalazi u crvenim krvnim stanicama. Zapravo, hemoglobin je tvar koja daje krvi crvenu nijansu. Molekularni biolog Max Perutz otkrio je hemoglobin 1959. godine. Perutz je rentgenskom kristalografijom odredio posebnu strukturu hemoglobina. Također bi na kraju otkrio kristalnu strukturu svog deoksigeniranog oblika, kao i strukture drugih važnih proteina.

Hemoglobin je molekula nosača kisika za bilijune stanica u tijelu, potrebna ljudima i drugim sisavcima. Prevozi i kisik i ugljični dioksid.

Ova se funkcija javlja zbog jedinstvenog oblika hemoglobina, koji je kuglast i sastoji se od četiri podjedinice proteina koji okružuju željeznu skupinu. Hemoglobin se mijenja u obliku kako bi mu učinio učinkovitijim u funkciji nošenja kisika. Da bi se opisala struktura molekule hemoglobina, mora se razumjeti način na koji su proteini raspoređeni.

Protein je velika molekula načinjena od lanca manjih molekula tzv aminokiseline. Svi proteini imaju definitivnu strukturu zbog svog sastava. Postoji dvadeset aminokiselina i kada se povežu, stvaraju jedinstvene proteine, ovisno o njihovom slijedu u lancu.

Aminokiseline se sastoje od amino skupine, ugljika, skupine karboksilne kiseline i spojenog bočnog lanca ili R-skupine što je čini jedinstvenom. Ova R-skupina pomaže odrediti hoće li neka aminokiselina biti hidrofobna, hidrofilna, pozitivno nabijena, negativno nabijena ili cistein s disulfidnim vezama.

Kada se aminokiseline spoje, tvore peptidnu vezu i stvaraju a polipeptidna struktura. To se događa reakcijom kondenzacije, što rezultira molekulom vode. Jednom kada aminokiseline naprave polipeptidnu strukturu u određenom redoslijedu, ovaj slijed tvori a primarna struktura proteina.

Međutim, polipeptidi ne ostaju u ravnoj liniji, već se savijaju i savijaju tvoreći trodimenzionalni oblik koji može izgledati poput spirale ( alfa zavojnica) ili nekakav oblik harmonike (a beta-nabrani list). Te polipeptidne strukture čine a sekundarna struktura proteina. Oni se drže zajedno vodikovim vezama.

Struktura tercijarnog proteina opisuje konačni oblik funkcionalnog proteina koji se sastoji od njegovih komponenata sekundarne strukture. Tercijarna struktura imat će specifične redoslijede prema svojim aminokiselinama, alfa spiralama i beta-nabranim pločama, koje će sve biti savijene u stabilnu tercijarnu strukturu. Tercijarne strukture često se formiraju u odnosu na svoju okolinu, s hidrofobnim dijelovima u unutrašnjosti proteina, a hidrofilnim u vanjskoj (kao u citoplazmi), na primjer.

Iako svi proteini posjeduju ove tri strukture, neki se sastoje od više aminokiselinskih lanaca. Ova vrsta proteinske strukture naziva se kvartarna struktura, stvarajući protein višestrukih lanaca s različitim molekularnim interakcijama. Tako se dobiva proteinski kompleks.

Jednom kad se može opisati struktura molekule hemoglobina, lakše je shvatiti kako su struktura i funkcija hemoglobina povezane. Hemoglobin je strukturno sličan mioglobinu, koristi se za pohranu kisika u mišićima. Međutim, kvartarna struktura hemoglobina izdvaja ga.

Kvaternarna struktura molekule hemoglobina uključuje četiri lanca bjelančevina tercijarne strukture, koji su svi alfa spirali.

Pojedinačno, svaka alfa spirala je sekundarna polipeptidna struktura sačinjena od aminokiselinskih lanaca. Aminokiseline su pak primarna struktura hemoglobina.

Četiri sekundarna strukturna lanca sadrže atom željeza smješten u onome što se naziva a heme grupa, molekulska struktura u obliku prstena. Kada sisavci udišu kisik, on se veže za željezo u hem grupi. Postoje četiri mjesta hema na koja se kisik može vezati u hemoglobinu. Molekula se drži zajedno svojim smještajem crvenih krvnih stanica. Bez ove zaštitne mreže hemoglobin bi se lako razdvojio.

Vezanje kisika na hem inicira strukturne promjene u proteinu, što uzrokuje promjenu i susjednih polipeptidnih podjedinica. Prvi je kisik najizazovniji za vezu, ali tri dodatna kisika tada se mogu brzo povezati.

Strukturni oblik mijenja se zbog vezanja kisika na atom željeza u hemskoj skupini. To pomiče aminokiselinu histidin, koja zauzvrat mijenja alfa zavojnicu. Promjene se nastavljaju kroz ostale podjedinice hemoglobina.

Kiseonik se udiše i preko pluća veže na hemoglobin u krvi. Hemoglobin taj kisik prenosi u krvotok, isporučujući kisik gdje god je potreban. Kako se ugljični dioksid povećava u tijelu, a razina kisika smanjuje, kisik se oslobađa i oblik hemoglobina se ponovno mijenja. Na kraju se oslobađaju sve četiri molekule kisika.

Hemoglobin ne samo da prenosi kisik kroz krvotok, već se veže i s drugim molekulama. Dušikov oksid se može vezati za cistein u hemoglobinu, kao i za hemske skupine. Taj dušikov oksid oslobađa stijenke krvnih žila i snižava krvni tlak.

Nažalost, ugljični monoksid također se može vezati za hemoglobin u pogubno stabilnoj konfiguraciji, blokirajući kisik i dovodeći do gušenja stanica. Ugljični monoksid to čini brzo, što izlaganje čini vrlo opasnim, jer je toksičan plin, nevidljiv i bez mirisa.

Hemoglobini se ne nalaze samo kod sisavaca. U mahunarkama postoji čak i vrsta hemoglobina, koja se naziva leghemoglobin. Znanstvenici misle da ovo pomaže bakterijama da fiksiraju dušik u korijenima mahunarki. Ima sličnost s ljudskim hemoglobinom, ponajviše zbog histidinske aminokiseline koja veže željezo.

Kao što je gore spomenuto, struktura hemoglobina se mijenja u prisutnosti kisika. U zdrave je osobe normalno da postoje neke individualne razlike u primarnoj strukturi aminokiselinskih struktura hemoglobina. Genetske varijacije u populacijama otkrivaju se kada postoje problemi sa strukturom hemoglobina.

U srpasta anemija, mutacija u aminokiselinskom slijedu dovodi do nakupljanja deoksigeniranih hemoglobina. To mijenja oblik crvenih krvnih zrnaca sve dok ne nalikuju srpu ili polumjesecu.

Ova genetska varijacija može se pokazati štetnom. Crvene krvne stanice srpastih stanica osjetljive su na oštećenja i gubitak hemoglobina. To zauzvrat rezultira anemijom ili niskim sadržajem željeza. Pojedinci s hemoglobinom srpastih stanica imaju prednost u područjima sklona malariji.

U talasemiji se alfa helikovi ne proizvode na isti način, što negativno utječe na hemoglobin.

Zbog izazova u skladištenju krvi i podudaranju krvnih grupa, istraživači traže način na koji će napraviti umjetnu krv. Nastavlja se rad na izradi nove vrste hemoglobina, kao što je onaj s dva ostatka glicina koji ga drže povezanim u otopini, umjesto da se rastavljaju u odsutnosti zaštitne crvene krvne stanice.

Poznavanje četiri razine strukture bjelančevina u hemoglobinu pomaže znanstvenicima da pronađu načine za bolje razumijevanje njegove funkcije. Zauzvrat, to bi moglo dovesti do novih ciljanja farmaceutskih proizvoda i drugih medicinskih tretmana u budućnosti.