Enzimi: Što je to? & Kako radi?

U svakom trenutku, bez ikakve vaše svjesne misli, bilijuni stanica u vašem tijelu prolaze kroz ogroman broj kemijskih reakcija koje vas održavaju u životu i ravnoteži. Iako bi se ove reakcije mogle dogoditi same od sebe, s dovoljnim vremenom, ova brzina ne bi bila ni približno dovoljna za potrebe ljudskog tijela.

Kao rezultat toga, gotovo svim biokemijskim reakcijama pomažu specijalizirani proteini tzv enzimi, koji su biološki katalizatori koji mogu reagirati preko milijun puta brže.

Prilagođavanje enzima je vrlo visoko; većina stotina poznatih enzima može katalizirati samo jednu reakciju, a većinu reakcija može katalizirati samo jedan specifični enzim.

iako nukleinske kiseline molekula RNA (ribonukleinska kiselina) ponekad može djelovati kao neenzimski katalizator, pravi enzimi jesu bjelančevine, što znači da se sastoje od dugih lanaca aminokiseline koji su presavijeni u određeni oblik. U prirodi postoji 20 aminokiselina, koje sve vaše tijelo treba u određenoj količini.

Vaše tijelo može stvoriti otprilike polovicu od njih, dok se ostale moraju unijeti u prehranu. Zovu se oni koje morate jesti esencijalne aminokiseline.

Sve aminokiseline imaju središnji atom ugljika pridružen grupi karboksilne kiseline (-COOH), amino (-NH₂) skupina i bočni lanac, koji se u kemijskim dijagramima obično označava "-R".

Bočni lanac određuje jedinstveno ponašanje aminokiseline. Redoslijed aminokiselina u proteinu naziva se njegov primarna struktura. Niz aminokiselina naziva se a polipeptid; obično kada se molekula naziva takvom, ona nije cjeloviti, funkcionalni protein, već njegov komad.

Žice aminokiselina mogu se rasporediti u spiralne ili lisnate tvorbe; ovo se naziva proteinima sekundarna struktura. Kako se molekula u konačnici slaže u tri dimenzije, uglavnom kao rezultat električne interakcije između aminokiselina u različitim dijelovima molekule, naziva se tercijarna struktura.

Kao i kod toliko stvari u prirodnom svijetu, oblik odgovara funkciji; to jest, oblik enzima određuje njegovo precizno ponašanje, uključujući i to koliko snažno "traži" određeno podloga (odnosno molekula na koju djeluje enzim).

Kako enzimi provode katalitičku aktivnost? Ovo se pitanje može podijeliti u dva povezana upita.

Prvo: kako, u smislu osnovnog kretanja atoma, enzimi ubrzavaju reakcije? I dva: koje posebne značajke o strukturi enzima omogućuju da se to dogodi?

Enzim ubrzava brzinu reakcije zaglađivanjem puta između početka i kraja reakcije. U ovakvim vrstama reakcija, proizvoda (molekule preostale nakon završetka reakcije) imaju manju ukupnu energiju od reaktanti (molekule koje se tijekom reakcije pretvore u produkte).

Međutim, da bi se reakcija valjala, proizvodi moraju nadvladati energetsku "grbu", nazvanu energija aktivacije (E_a).

Zamislite da ste na biciklu pola milje od kuće, točke koja je 100 okomitih metara iznad vašeg prilaza. Ako se cesta prvo popne 50 metara prije nego što se brzo spusti 150 metara da biste došli do kolnog prilaza, očito morate neko vrijeme pedalirati prije nego što započnete s vožnjom. Ali ako se dionica ceste jednostavno sastoji od ujednačenog nježnog snižavanja duljine pola milje, možete se prevesti cijelim putem.

Enzim zapravo pretvara prvi scenarij u drugi; visinska razlika je i dalje 100 stopa, ali ukupni raspored nije isti.

Na razini molekularne suradnje, kompleks enzim-supstrat često se opisuje izrazima a odnos "zaključavanje i ključ": Dio molekule enzima koji se veže za supstrat, nazvan aktivno mjesto, oblikovan je tako da se gotovo savršeno uklapa u molekulu supstrata.

Baš kao što klizanje ključa u bravu i njegovo okretanje uzrokuje promjene na bravi (poput kretanja zasun), katalizator postiže enzimatsku aktivnost uzrokujući promjenu molekule supstrata oblik.

Te promjene mogu rezultirati slabljenjem kemijskih veza u podlozi mehaničkim izobličenjem, dajući molekuli tek toliko "naguravanja" ili "uvijanja" da se kreće prema obliku konačnog proizvoda.

Često proizvod koji postoji u sustavu a prijelazno stanje u međuvremenu, što donekle nalikuje reaktantu, a donekle nalik proizvodu.

Srodni model je inducirani fit koncept. U ovom scenariju, enzim i supstrat u početku ne čine savršeno uklapanje, već sama činjenica da dolazak u kontakt uzrokuje promjene u obliku supstrata koji optimizira fizički enzim-supstrat interakcija.

Promjena na supstratu čini ga sličnijim molekuli prijelaznog stanja, koja se zatim mijenja u krajnji produkt dok se reakcija kreće naprijed.

Iako su moćni, enzimi, kao i sve biološke molekule, nisu nepobjedivi. Mnogi od istih stanja koja oštećuju ili uništavaju druge molekule, kao i cijele stanice i tkiva, mogu usporiti aktivnost enzima ili uopće zaustaviti njihov rad.

Kao što vjerojatno znate, vaše tjelesna temperatura mora ostati u uskom rasponu (obično oko 97,5 do 98,8 stupnjeva Fahrenheita) da biste ostali zdravi. Jedan od razloga za to je taj što enzimi prestaju pravilno raditi ako tjelesna temperatura poraste iznad te razine - što doživljavate kao vrućicu.

Također, vrlo kiseli uvjeti mogu poremetiti kemijske veze enzima. Takve se štete povezane s temperaturom i pH nazivaju denaturirajući enzima.

Uz to, kao što biste mogli očekivati, povećanje količine enzima nastoji još više ubrzati reakciju, dok je pad koncentracije enzima usporava.

Slično tome, dodavanje još supstrata, a količina enzima zadržava se na istoj, ubrzava reakciju sve dok enzim ne bude "maksimalan" i ne može se pobrinuti za sav prisutni supstrat.

Recimo da idete na biciklističko putovanje za prikupljanje sredstava i da vas putem podržavaju prijatelji koji vam daju pića i svježu odjeću iz kombija.

Vašim će prijateljima tijekom putovanja trebati vlastita podrška, poput benzina za vozilo i hrane za posadu.

Ako se na vaše putovanje može gledati kao na "reakciju", a posada kombija "enzim" koji "katalizira" vaše putovanje, onda se na trgovine hranom na ruti može gledati kao na koenzima - u biokemija, tvari koje nisu enzimi, ali su potrebne da bi enzimi najbolje obavljali svoj posao.

Poput supstrata, koenzimi se vežu za aktivno mjesto enzima, gdje se supstrat veže, ali oni se sami ne smatraju supstratima.

Koenzimi često funkcioniraju kao nosači elektrona ili kao privremena mjesta pristajanja za atome ili funkcionalne skupine koji se prenose između molekula u ukupnoj reakciji. Kofaktori su anorganske molekule poput cinka koje pomažu enzimima u živim organizmima, ali za razliku od koenzima, ne vežu se na aktivno mjesto enzima.

Primjeri uobičajenih koenzima uključuju:

• koenzim A, ili CoA, koji se veže za acetat da bi stvorio acetil CoA, važan u staničnom disanju, koji generira energiju za stanice iz šećera glukoze;
• nikotinamid adenin dinucelotid (NAD) i flavin adenin dinucelotid (FAD), koji su visokoenergetski nosači elektrona koji također doprinose staničnom disanju;
• piridoksal fosfat, ili vitamin B6, koji pomiče amino skupine između molekula.